Химическая природа ферментов.
Ферменты – это белки, проявляющие катализирующие свойства, т. е. они ускоряют различные химические процессы, которые происходят в живом организме. Ферментам присущи все физико-химические свойства белков: высокая молекулярная масса, расщепление до аминокислот во время гидролиза, образование коллоидоподобных веществ. Они не стойкие ко влиянию высоких температур и солей тяжелых металлов, проявляют антигенные свойства, поддаются фракционированию. Как и белки, ферменты делят на простые и сложные. Простые содержат только АК( пепсин, уреаза, РНКаза). Большинство ферментов двукомпонентные, состоят из белковой(апофермент) и небелковой (простетическая группа) частей. Их называют голоферментами. Простетическая группа тесно связана с апоферментом. Если она находится в диссоциированном состоянии, то ее называют коферментом, иногда кофактором(обычно металл-активатор). Апофермент указывает на тип реакции, а небелковая часть связывает с субстратом, передает электроны, атомы, ионы. Часто коферментами выступают витамины и их производные, нуклеозиддифосфаты, порфины,металлы, фосфаты углеводов.
Важнейшие особенности ферментативного катализа - эффективность, специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям. Ферменты увеличивают скорость химического превращения субстрата по сравнению с неферментативной реакцией в 109-1012 раз. Столь высокая эффективность обусловлена особенностями строения активного центра. Принято считать, что активный центр комплементарен переходному состоянию субстрата при превращении его в продукт. Благодаря этому стабилизируется переходное состояние и понижается активационный барьер реакции.
Большинство ферментов обладает высокой субстратной специфичностью, то есть способностью катализировать превращение только одного или нескольких близких по структуре веществ. Специфичность определяется топографией связывающего субстрат участка активного центра.
Кинетика
Ферменты ускоряют только термодинамически возможные реакции. Скорость любой реакции зависит от величины энергетического барьера, который необходимо преодолеть реагирующим молекулам, но для разных реакций этот барьер разный. В н.у. очень маленькое кол-во молекул, способное преодолеть этот барьер. Без катализаторов и при низких температурах скорость реакции будет низкой. Способность молекул вступать в химическую реакцию определяется энергией активации, которая затрачивается на преодоление сил отталкивания, которые могут возникать между электронными облаками взаимодействующих молекул. Т.е. энергия активации тратится на образование промежуточного комплекса между реагирующими молекулами.(А+ВС = АВС = АВ+С). Чем больше снижается энергия активации, тем быстрее происходит реакция.
Митохондриальный транспорт
Дыхательная цепь
Дыхательная цепь является частью процесса окислительного фосфорилирования. Компоненты дыхательной цепи катализируют перенос электронов от НАДН + Н+ или восстановленного убихинона (QH2) на молекулярный кислород. Из-за большой разности окислительно-восстановительных потенциалов донора (НАДН + Н+ и, соответственно, QH2) и акцептора (О2) реакция является высокоэкзергонической. Большая часть выделяющейся при этом энергии используется для создания градиента протонов и, наконец, для образования АТФ с помощью АТФ-синтазы.
Компоненты дыхательной цепи
Дыхательная цепь включает три белковых комплекса (комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные молекулы-переносчики— убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс IIдыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов.
Комплексы дыхательной цепи построены из множества полипептидов и содержат ряд различных окислительно-восстановительных коферментов, связанных с белками. К ним принадлежат флавин [ФМН (FMN) или ФАД (FAD), в комплексах I и II], железо-серные центры (в I, II и III) и группы гема (в II, III и IV). Детальная структура большинства комплексов еще не установлена.
Электроны поступают в дыхательную цепь различными путями. При окислении НАДН + Н+ комплекс I переносит электроны через ФМН и Fe/S-центры на убихинон. Образующиеся при окислении сукцината, ацил-КоА и других субстратов электроны переносятся на убихинон комплексом II или другой митохондриальной дегидрогеназой через связанный с ферментом ФАДН2 или флавопротеин, При этом окисленная форма кофермента Q восстанавливается в ароматический убигидрохинон. Последний переносит электроны в комплекс III, который поставляет их через два гема b, один Fe/S-центр и гем с1 на небольшой гемсодержащий белок цитохром с. Последний переносит электроны к комплексу IV, цитохром с-оксидазе. Цитохром с-оксидаза содержит для осуществления окислительно-восстановительных реакций два медьсодержащих центра (CuA и CuB) и гемы а и а3, через которые электроны, наконец, поступают к кислороду. При восстановлении О2 образуется сильный основной анион О2-, который связывает два протона и переходит а воду. Поток электронов сопряжен с образованным комплексами I, III и IV протонным градиентом.