Энергия активации гомогенных каталитических реакций

Зависимость константы скорости каталитической реакции от температуры описывается уравнением Аррениуса.

Механизмы одной и той же реакции, протекающей без катализатора и в его присутствии, могут существенно отличаться. Это затрудняет сравнение величин энергий активации каталитических и некаталитических реакций. Но если такое сравнение возможно, то энергия активации каталитической реакции ниже, чем некаталитической. Рассмотрим профиль поверхности потенциальной энергии вдоль координаты реакции для двухстадийной каталитической реакции ( рис.2).

Отметим, что энергии активации стадий реакции называют истинными, а найденные по температурной зависимости – эффективными. Так же как и константы скорости.

Воспользуемся выражением для эффективной константы скорости реакции .

Прологарифмируем, а затем продифференцируем это выражение по температуре

Сравнив полученное уравнение с уравнением Аррениуса, имеем

Из этого уравнения следуют два важных вывода:

1. Величина эффективной энергии активации зависит от соотношения констант. Если , первая стадия лимитирующая

2. Если , т.е. вторая стадия лимитирующая, в первой устанавливается равновесие, то , где - тепловой эффект первой равновесной стадии.

3. Эффективная энергия активации может зависеть от температуры, так как константы скорости k_-1 , k₂ являются функцией температуры.

Снижение энергии активации реакции хотя и является определяющей, но не единственной причиной увеличения скорости реакции в присутствии катализатора. Увеличение скоростей некоторых реакций связано с величиной энтропии активации, которая несет важную информацию о механизме каталитической реакции и структуре активированного комплекса. Большие отрицательные значения ( до -120 Дж/(моль×К)) характерны для реакций, в которых активированный комплекс включает молекулы обоих реагентов и активный центр катализатора. В таком комплексе образование новых и разрыв старых связей в молекулах исходных веществ происходит одновременно или синхронно. Для таких реакций наблюдаются низкие значения энергии активации и говорят о синхронном механизме реакций. Если же в реакции образованию активированного комплекса предшествует разрыв связей в молекулах исходного вещества, то энтропия переходного состояния имеет положительные значения (следовательно и высокие значение предэкспоненциального множителя). Тут наблюдается и высокие значения энергии активации ( хотя они и ниже, чем в некаталитическом процессе). Механизм таких реакций называется диссоциативным.

Далее приведен профиль поверхности потенциальной энергии вдоль координаты реакции для каталитической реакции, протекающей по раздельному механизму.

Ý а) лимитирующая I стадия Ý б) лимитирующая II стадия

Обозначения: 1 - ; 2- Е₁; 3 - Dh₁; 4 - Е₂

Примеры гомогенного катализа

Множество механизмов каталитических реакций в принципе можно свести к двум механизмам

Стадийный (раздельный) механизм каталитической реакции:

Рассмотрим реакцию A₁ + A₂ = B₁ + B₂ .

Схема протекания этой реакции при участии катализатора, если известно, что реакция протекает по раздельному механизму, следующая

⇄

⇄

Слитный механизм каталитической реакции:

Если известно, что эта реакция протекает по слитному механизму, то схема будет иной:

⇄

Кислотно-основный катализ

В зависимости от природы частиц-катализаторов :

1. специфический кислотный катализ

2. специфический основный катализ

3. общий кислотно-основный катализ

4. электрофильно-нуклеофильный катализ.

(1)

(2)

(3)

где - кислота ( ;

- сопряженное основание ( ;

- реагент; - продукт.

1 случай. В первой и последней стадии устанавливается равновесие, вторая стадия является лимитирующей.

(5)

Термодинамические константы равновесия 1 и 3 стадий:

специфический кислотный катализ

= Þ

функция кислотности Гаммета.

Þ

2 случай. Лимитирующей является первая стадия, вторая протекает быстро.

общий кислотный катализ

;

- константа ионизации кислоты

зависит от природы кислоты.

Соотношение Бренстеда-Поляни: ,

где a, b - постоянные для ряда однотипных катализаторов.

Обычно проводят серию опытов, используя эталонное состояние каталитической реакции с одним субстратом:

Зависимость эффективной константы скорости иодирования ацетона от константы ионизации катализирующей кислоты Þ

или .

Ферментативный катализ

Основные структурные элементы фермента

Первичная структура – последовательность аминокислот для каждого белка

Вторичная структура – характер свертывания белков в спираль

Третичная структура – способ пространственной укладки частично или полностью свернутых в спираль полипептидных цепей

Четвертичная – взаимное расположение и характер структурных единиц, приводящих к объединению нескольких глобул.

Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента.

Активный центр фермента - это полость, в которой расположены каталитический центр и адсорбционный центр.

Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента.

В его пределах различают: адсорбционный участок (центр) и каталитический участок (центр). Кроме того, вне активного центра фермента встречаются особые функциональные участки; каждый из них обозначают термином аллостерический центр.

Каталитический центр - это та область активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи.

Адсорбционный центр - это участок активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Он формируется одним, двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром. Главная его функция - связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра). Эта сорбция происходит только за счет слабых типов связей и потому является обратимой. По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями. Такое соответствие - не заранее "готовое", а формирующееся в ходе взаимодействия - американский ученый Кошленд положил в основу теории индуцированного соответствия (или наведенного соответствия), которая преодолела ограниченность существовавшей ранее теории ключа и замка (жесткого соответствия структуры субстрата структуре адсорбционного центра).

Очевидно, что именно структура адсорбционного центра определяет субстратную специфичность фермента, т. е. требования фермента к молекуле химического вещества, чтобы она могла стать для него подходящим субстратом.

Аллостерическими центрами называют такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться слабыми типами связей (значит - обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу. Соответственно такие вещества называются аллостерическими активаторами или аллостерическими ингиби торами данного фермента.

Общие свойства ферментов

1. Высокая эффективность действия. Ферменты ускоряют реакцию в 10⁸ -10¹² раз

2. Высокая избирательность ферментов к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия).

3. Высокая чувствительность ферментов к неспецифическим физико-химическим факторам среды - температуре, рН, ионной силе раствора и т.д

4. Высокая чувствительность к химическим реагентам.

5. Высокая и избирательная чувствительность к физико-химическим воздействиям тех или иных химических веществ, которые благодаря этому могут взаимодействовать с ферментом, улучшая или затрудняя его работу

Некоторые вещества, обладающие подходящими характеристиками (т. е. похожие на субстрат), могут тоже связываться с адсорбционным центром фермента. Но если в их молекуле нет такой химической связи, на которую может воздействовать каталитический центр данного фермента, то химических превращений этого вещества не произойдет. Занимая активный центр фермента, такие молекулы блокируют его работу, т. е. являются обратимыми ингибиторами данного фермента (обратимыми, потому что связаны с ферментом слабыми типами связей). Повышая концентрацию субстрата, их можно вытеснить из адсорбционного центра. Поэтому такие ингибиторы называют конкурентными. Они конкурируют с истинным субстратом данного фермента за обладание его адсорбционным центром.