Строение и свойства белков мышечной ткани

Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы.

Саркоплазматические белки: миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин, кальмодулин. На их долю приходится около 40 % мышечных белков. Они имеют глобулярное строение, извлекаются из мяса путем экстракции водой.

Миоген. Его характеристика:

· группа белков, выполняющих ферментативные функции;

· составляет около 20% от суммы мышечных белков;

· по физико-химическим свойствам - альбумин;

· хорошо растворяется в воде;

· изоэлектрическая точка рН=6,0-6,6;

· температура денатурации 55-66 ^оС;

· полноценный белок.

Глобулин Х. Его характеристика:

· смесь белков с ферментативными функциями;

· составляет около 20 % от суммы мышечных белков;

· по физико-химическим свойствам - псевдоглобулин;

· из мяса экстрагируется водой;

· изоэлектрическая точка рН=5,2;

· температура денатурации 50 ^оС;

· полноценный белок.

Миоальбумин. Его характеристика.

· составляет 1-2 % от суммы белков мышечной ткани;

· по физико-химическим свойствам - альбумин;

· хорошо растворяется в воде;

· изоэлектрическая точка рН=3,0-3,5;

· температура денатурации 45-47 ^оС;

· полноценный белок.

Миоглобин. Его характеристика:

· составляет 0,5-1 % от суммы белков мышечной ткани;

· пигмент мышечной ткани;

· сложный белок хромопротеид;

· растворим в воде;

· изоэлектрическая точка рН=7,0;

· температура денатурации 60-70^оС;

· полноценный белок.

Миоглобин играет важную роль в формировании окраски мяса и мясопродуктов. Миоглобин построен из белковой части - глобина (94 %) и простетической - гема (6 %). Основой гема является протопорферин, построенный из 4-х пирольных колец, объединенных в молекулы кольцевой формы. Центральное место в молекуле гема занимает атом железа, имеющий 6 координационных связей: одну - с молекулой глобина, четыре - с атомами азота пирольных колец, шестая связь участвует в образовании комплексов миоглобина с различными соединениями (О₂, Н₂О, NО, СО и др.).

Цвет миоглобина определяется окраской гема, который зависит от валентности железа. У нативного миоглобина железо в геме двухвалентное, белок окрашен в красный цвет. Окисление железа до трехвалентного сопровождается изменением окраски гема с образованием серо-коричневых оттенков разной интенсивности.

Миоглобин способен обратимо связывать кислород без окисления гема (прижизненная функция миоглобина). Эта форма белка носит название - оксимиоглобин. Длительное воздействие кислорода и других окислителей приводит к окислению миоглобина с образованием формы пигмента - метмиоглобина, имеющего серо-коричневую окраску.

Метмиоглобин может быть вновь восстановлен в миоглобин. Процесс восстановления представлен на рисунке.

Количественное соотношение этих трех форм белка: нативного миоглобина (Мв), оксимиоглобина (МвО₂) и метмиоглобина (МеtМв) определяет цвет мяса. Установлено, что при содержании МеtМв больше 50 % от общего количества Мв в мясе цвет его становится серо-коричневым.

Содержание миоглобина в мышечной ткани зависит от вида мяса, анатомического происхождения мышц, что объясняется различиями в интенсивности их прижизненной физической нагрузки.

Таким образом, цвет мяса и его интенсивность зависят от концентрации миоглобина в мышечной ткани и от количественного соотношения различных форм этого белка. Так как окраска мяса может изменяться под влиянием различных факторов, для ее стабилизации используют специальные технологические приемы.

Кальмодулин - белок, обратимо связывающий ионы кальция; влияет на процесс мышечного сокращения, изменение консистенции мяса при его хранении.

Саркоплазматические белки мышечной ткани. Характеристика: · составляют около 40 % от суммы мышечных белков; · полноценные; · хорошо растворимы в воде, обладают высокой водосвязывающей способностью; · количество и состояние миоглобина определяет окраску мяса; · денатурируют в интервале температур от 45 до 70 оС.

Миофибриллярные белки (сократительные, контрактильные): миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, десмин и др. По строению - это нитевидные, волокнистые белки, которые значительно хуже извлекаются из ткани, чем саркоплазматические. Растворяются в солевых растворах высокой ионной силы (например, 0,6М КСl).

Миозин. Его характеристика:

· составляет около 40 % от суммы мышечных белков и количественно преобладает в мышечной ткани;

· обладает ферментативными свойствами (АТФазная активность);

· выделяется из мышечной ткани солевыми растворами, при диализе экстракта осаждается;

· изоэлектрическая точка рН=5,4;

· температура денатурации 45-50 ^оС;

· полноценный белок;

· высокая способность к гидратации за счет наличия в молекуле большого количества полярных групп;

· высокая гелеобразующая и эмульгирующая способности;

· способен взаимодействовать с актином, образуя актомиозин.

Молекула миозина построена из двух белковых цепочек, образующих «двойную спираль», так называемый «хвост» молекулы. Продолжением молекулы являются несколько коротких полипептидных цепочек, создающих глобулярную «голову» молекулы (рис. 2).

Рис. 2. Строение молекулы миозина

Соединяясь «хвост к хвосту», молекулы миозина образуют толстые нити (А-диски) миофибрилл.

Важнейшим свойством миозина является его способность катализировать расщепление АТФ:

Выделяемая энергия (33,5 кДж/моль) расходуется для мышечного сокра-щения. АТФазная активность миозина характерна для «головы» молекулы.

Актин. Его характеристика:

· составляет около 15 % от суммы мышечных белков;

· трудно извлекается из мяса;

· изоэлектрическая точка рН=4,7;

· температура денатурации около 50-55 ^оС;

· полноценный белок;

· способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозин.

·

Молекулы G-актина

Актин обладает свойством существовать в двух формах: глобулярной (G-актин) с молекулярной массой 46000 и фибриллярной (F-ак-тин) с молекулярной массой 1500000. Обе формы могут переходить друг в друга, причем F-актин является полимеризованным, нитевидным производным G-актина с двухспиральной структурой. Каждая спираль состоит из 200-300 глобул G-актина (рис. 3). Этот переход осуществляется под влиянием критических концентраций ионов кальция и магния.

Рис. 3. Схема строения F-актина

Установлено, что из F-актина построены тонкие нити миофибрилл (I-диски).

Актомиозин - это сложный комплекс, состоящий из белков актина (1/3) и миозина (2/3). При образовании актомиозина молекулы миозина прикрепляются своими «головами» к глобулам двойной спирали актина, а «хвост» располагается виде спирали вдоль оси актомиозина.

В зависимости от физиологического состояния мышц миозин может находиться или в комплексе с актином, или в диссоциированном состоянии.

В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на актин и миозин. Это явление тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц.

Актомиозин растворим в растворах солей высокой концентрации. Температура денатурации белка 42-48 ^оС.

Тропомиозин, тропонин, десмин - белки, участвующие в построении миофибрилл. Кроме тропомиозина (нет триптофана) - все полноценные. Составляют около 2,5-3,0 % от массы мышечных белков.

Миофибриллярные белки мышечной ткани. Характеристика: · количественно преобладают среди мышечных белков (50-55 %); · все (кроме тропомиозина) полноценные; · участвуют в построении сократительных элементов мышечного волокна (миофибрилл), в акте сокращения-расслабления мышц; · в зависимости от состояния определяют консистенцию мяса; · солерастворимы; · обладают высокими функциональными свойствами (водосвязывающей, гелеобразующей, эмульгирующей способностями)

Белки ядер включают три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый и остаточный белок.

Белки стромы. Эти белки входят в состав сарколеммы, соединительнотканных оболочек, участвующих в построении мышц (эндомизий, перимизий, эпимизий). Основными белками стромы являются коллаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани содержатся муцины и мукоиды - сложные белки глюкопротеиды. К белкам стромы относят также нейрокератины и липопротеиды.

Содержание соединительнотканных белков в составе мышечной ткани зависит от вида, возраста, породы, пола, категории упитанности животного, анатомического происхождения части туши.

От их количества зависит качество мяса: пищевая, биологическая ценность, органолептические свойства (в частности жесткость).

Белки стромы. Характеристика: · составляют около 5 % от массы мышечных белков; · влияют на показатели пищевой ценности мышечной ткани.