Особенности строения и функционирования олигомерных белков
1.Олигомерные белки могут содержать разное количество протомеров (например, димеры, тетра-меры, гексамеры и т. д.).
2. В состав олигомерных белков могут входить одинаковые или разные протомеры, например го-модимеры - белки содержащие 2 одинаковых протомера, гетеродимеры - белки, содержащие 2 разных протомера.
3. Различные по структуре протомеры могут связывать разные лиганды.
4. Взаимодействие одного протомера со специфическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явление носит название кооперативных изменений конформации протомеров.
5. У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойство — способность к аллостерической регуляции их функций.
Сборка протомеров в олигомерный белок.
Комплементарность протомеров
"Узнавание" и присоединение отдельных протомеров олигомерного белка происходят благодаря формированию на их поверхности контактных участков. Последние состоят из радикалов аминокислот, собранных в данном месте в процессе образования третичной структуры белка. Совокупность этих радикалов формирует уникальные поверхности, способные с высокой специфичностью объединяться друг с другом.
Специфичность связывания контактных участков определяется их комплементарностью. Комплементарность - пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. Впадины и выступы на поверхности одной молекулы должны совпадать с выступами и впадинами на поверхности другой молекулы, как два куска неровно разорванной бумаги. Кроме того, функциональные группы радикалов аминокислот на одной контактирующей поверхности должны образовывать слабые химические связи с радикалами аминокислот на другой поверхности (рис. 1-21). В области контактных поверхностей обычно содержится много гидрофобных радикалов аминокислот, в результате объединения которых формируется гидрофобное ядро олигомерного белка. Гидрофильные радикалы могут образовывать водородные и ионные связи.
Таким образом, взаимодействие протомеров осуществляется во многих точках контактирующих поверхностей, с образованием десятков слабых связей. Благодаря этому контактные поверхности соединяются с высокой специфичностью, и ошибки формирования четвертичной структуры белков практически исключены.
Список источников
1. Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с.
2. Биохимия: Учебник для вузов/ В.П. Комов, В.Н. Шведова – М.:Дрофа, 2004. – 640 с.
3. Rosenbaum, J. (2000). «Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last»
4. http://humbio.ru/
5. http://idoktor.info/biohimiya/stroenie-svoistva-i-funktsii-belkov/oligomern%FBe-belki.html
6. http://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%A1%D0%B8%D0%B3%D0%BD%D0%B0%D0%BB%D1%8C%D0%BD%D1%8B%D0%B9_%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4
7. http://www.xumuk.ru/biologhim/023.html