Объясните особенности строения белков и их биологическое значение.

Белки - биополимеры, являющиеся основой жизнедеятельности организмов. Их элементарный состав: С, Н, О, N, S, в гемоглобине - Fe. Молекула белка является полипептидом, состоящим из многих моно­меров - аминокислот. Все аминокислоты имеют общую группу атомов. Она состоит из аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН). Общая формула отображает состав и строение аминокислот:

Объясните особенности строения белков и их биологическое значение. - student2.ru

Все аминокислоты построены одинаково и отличаются одна от дру­гой только радикалами, R-группами. Аминокислотные остатки в моле­куле белка соединяются между собой ковалентной связью, возникаю­щей между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруп­пой другой. При объединении двух аминокислот возникает дипептид и выделяется молекула воды. Аминокислотные остатки, связанные пеп­тидными связями, образуют полипептид.

Полипептиды с большой молекулярной массой (свыше 6000) назы­вают белками. Различают четыре уровня структурной организации бел­ков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный:

- первичная структура определяется качественным и количествен­ным составом аминокислотных остатков, а также их последовательно­стью; соединение осуществляются пептидными связями;

- вторичная структура - пространственная организация белковой молекулы, которая полностью или частично закручивается в спираль, в стабилизации которой важную роль играют водородные связи, возника­ющие между направленными вдоль спирали атомами гидрогена NH2 - группы одного завитка спирали и СО - группы другого;

- третичная структура - полипептидная спираль укладывается, зак­ручиваясь определенным образом в глобулу; стабилизацию третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, возникающие между ос­татками аминокислоты цистеина;

- четвертичная структура - объединение отдельных глобул, кото­рые в совокупности образуют функциональную единицу, стабилизация которой определяется гидрофобными, электростатическими и другими взаимодействиями, водородными связями.

По строению белки делятся на простые — протеины, состоящие толь­ко из аминокислотных остатков, и сложные - протеиды, в состав кото­рых входят и другие соединения - остатки фосфатной и нуклеиновых кислот, углеводов, липидов, атомы Феррума, Цинка, Купрума.

Белки играют важную роль в процессе жизнедеятельности. Биоло­гические функции белков разнообразны:

- строительная (структурная) - белки являются составной частью биологических мембран; из них состоят структуры, выполняющие роль скелета клеток; они являются главным компонентом хрящей, сухожи­лий, связок, костной ткани;

- защитная - предохраняют клетки и органы от повреждений, про­никновения в организм посторонних соединений, болезнетворных мик­роорганизмов, чужеродных тел (антител); принимают участие в процес­сах свертывания крови (фибрин, тромбопластин, тромбин);

- регуляторная - регулируют активность обмена веществ (гормоны белковой природы и ферменты);

- сигнальная - отдельные сложные белки клеточных мембран, из­меняя свою структуру, передают сигналы из внешней среды на другие участки мембраны или внутрь клетки;

- сократительная (двигательная) - обеспечивает движения (актин, миозин, табулин);

- запасающая - некоторые белки могут откладываться про запас (белок белочной оболочки птичьих яиц);

- питательная - в эндосперме семян многих видов растений откла­дываются белки, которые зародыши используют на первых этапах сво­его развития;

- транспортная - гемоглобин эритроцитов крови человека и позво­ночных животных, клеток крови дождевого червя, плазмы крови или жидкости полостей многих других беспозвоночных переносит кислород по всему организму и некоторую часть углекислого газа, образующегося при распаде веществ;

- энергетическая - при полном расщеплении 1г белка в среднем выс­вобождается 17,2 кДж энергии;

- каталитическая - изменение скорости протекания химических ре­акций под действием определенных химических соединений (ферментов).

Наши рекомендации