Саркомер құрылысы

АРАҒАНДЫ МЕМЛЕКЕТТІК МЕДИЦИНА УНИВЕРСИТЕТІ

Реферат

Тақырыбы: Бұлшықет жиырылуының биофизикасы.

Бұлшықет жиырылуын үлгілеу.

Орындаған:Кужанбаев Х.Т.

Айтқұлова С.Ә

Топ: 1-006 ЖМ

Арағанды қаласы 2016 жыл

Жоспар:

I. Кіріспе

II. Негізгі бөлім

Бұлшық ет талшығының құрылысы.

Бұлшық еттің жиырылуы.

3.«Хилл теңдеуі. Бұлшықет жиырылуын үлгілеу. Электромеханикалық қабаттасу.»

Кіріспе

Бұлшықет - адамда, омыртқалы жануарларда және көптеген омыртқасыздарда денені қозғалысқа келтіретін мүше. Оның негізін бұлшықет талшықтары құрайды. Бұлшық ет құрамы 75%-і су, 25%-і белок, май, көмірсу және мениралдық тұздардан тұрады. Адам денесінде 400-ден астам бұлшық ет бар, олар дене салмағының 40%-тен астамын құрайды. Бұлшық ет пішініне, атқаратын қызметіне, орналасқан жеріне байланысты алуан түрлі, олар ұзын, қысқа, жалпақ болып келеді. Миология (myologia, грек, mys — ет, logos — ілім) — адам мен жануарлар бұлшықеттер жүйесі туралы ілім. Бұлшық еттер адам мен жануарлар организмдерінің кеңістіктегі орын ауыстыру немесе дене мүшелерінің салыстырмалы қимыл-қозғалыстарын іс жүзіне асырады. Бұлшықеттер: қаңқа бұлшықеттері, ішкі бұлшықеттер және жүрек бұлшықеттері болып бөлінеді.

Бұлшық ет талшығының құрылысы.

Миоцит

Қаңқа бұлшық еттері көп ядролы жасушалардан тұрады. Олар бір-бірімен бұлшық етті жиырылуға келтіретіп, қозу импульсі өтетін плазматикалық мембранамен байланысқан. Миоциттің диаметрі ұзындығына қарағанда қысқа. Оның ұзындығы түрлі бұлшықтарда 5 тен 100 мм дейін жетеді, диаметрі ұзындығына қарағанда едәуір төмен 10 нан 100 мкм дейін. Мұндай ұзындықтың қалыңдықтан басым болуын ұршық тәрізді торшада оны талшық деп атауға мүмкіндік береді. Бұлшық ет талшығы көптеген жеке торшалардың қосындысынан болады. Себебі миоцит (едәуір күрделі торша) құрамында бірнеше ядролар бар. (сурет 1)

Сурет 1. Бұлшықтың құрылымдық схемасы (по Woledge R. et al., 1992).

Миофибриллалар

Миоцит құрамында (көлденең қимасында) 103 миофибрилл бар. Бұлшық ет жасушасы көптеген қысқару талшықтарынан тұрады. Олар – бір-біріне параллельді орналасқан миофибриллдер деп аталады (Сурет 1). Қысқаруға бейім миофибриллдер диаметрі жуықтағанда 1мкм-ді құрайды. Миофибриллдердің бойымен саны көп саркомерлер орналасады ( грек. сөзінен sarx - ет, meros – бөлік ), бір-бірімен тізбек тәрізді жалғанады. Көрші саркомерлер бір-бірімен десмин ақуызы арқылы «желімденеді», өз кезегінде десмин актин жіпшелерімен актин-десминді торлы байланыс түзеді.

Саркомер құрылысы

Миоцит шекараларының реттілігіне байланысты көрші миофибриллдердің саркомерлері беттеседі. Микроскоптан қарағанда, көлденең жолақты (қаңқалық) бұлшықтың белгілі бір реттілікпен орналасуы олардағы ашық немесе (изотропты-I) және қара (анизотропты-А) жолақтардың бір текті реттілігіне байланысты (сур.2). Анизотропты дисктер екілік сәуле сынумен қабілетті: қарапайым жарықта қараңғы болады, ал поляризацияланған жарықта-көлденеңінен мөлдір (ашық түсті), ұзынынан мөлдір емес.

Изотропты дисктерге екілік сәуле сынуы тән. І-дискінің орталық бөлікте қараңғы көршілес саркомерлермен арасындағы байланысқа тән. Бұл қараңғы жолақ 80-160 нм Z-сызығы деп аталады. Ол миофибриллдер арасындағы көрші саркомер арасындағы шекара қызметін атқарады. Электронды микроскоптан көрініп тұрғандай, әрбір саркомер жіңішке (актинді) және (миозинді) филаменттерден тұрады. Олар протофибриллалар деп аталады, олардың саны орташа бір миофибриллде 2500-ді құрайды. Протофибриллдер бір – біріне параллельді орналасады (сур.3 қараңыз). А дисктерінде оларды миозин жіпшелері жабады. А дискінің ортасында ашық бөлік (Н жолақ) басталады, онда тек миозинді жіптер байқалады. Демек, анизотропия құбылысы актинді және миозинді филаменттердің бірдей кездесуімен сипатталады. Көлденең қиынды бойында саркомерде жіпшелер қашанда гексагональді жұйе құрайды, мұнда әрбір миозинді протофибрилла алты актинді, ал әрбір актинді үш миозинді протофибриллалармен әрекеттеседі (сур.3). Жіңішке және жуан филаменттер әсерлері көлденең көпірлер арқылы іске асады, ондай көпірлер миозинді молекулалар бастарынан құралады. Олар миозин жіпшесінің ұзынынан бойлай 120° бұрыш жасап орналасқан көршілес миозин көпірлерінің арасындағы арақашықтықтары 43 нм тең. Ұзынынан бойлай орналасқан көпір химиомеханикалық түрлендіргіш қызметін атқарады. Актин мен миозин филаменттерді бір – бірінен қатаң арасында параллельді 13 нм арақашықтық сақталады. Босаңсыған күйде бұлшық ет тропомиозин молекуласымен қапталған тропомиозин екі жіпшелі массалары 34 және 36 кДа молекулярлы субірліктерден құралады. Ұзындығы 41нм қадамы 7 нм молекуламен бұратылған.

Сурет 3. Саркомердің құрылысы: а-тігінен қимасы, б-жуан және жіңішке жіпшелердің қиылысындағы көлденең қимасы, в-жуан және жіңішке жіпшелердің қозғалысы нәтижесіндегі саркомер ұзындығының өзгеруі.

Екі F-актин жіпшелерінің арасындағы бұралған белсенді орталықтар миозинді бастармен байланысқа түсіп, бұлшық ет жиырылады. Актин, миозин және тропомиозин миоценттерінен басқа көлденең жолақты бұлшық еттің маңызды бағыттаушы ақуыз болып тропонин табылады. Ол актинді филамент пен тропомиозинді жіпшемен байланысады. Оның үш суббірлігі қосындыда молекулярлы массасы 76 кДа тең. Бір суббірлік 4 ион Са2+ байланысуы мүмкін мұндай әрекеттесу пайда болғанда, тропонин тропомиозинге әсер етіп, тропомиозин актинді филаментте миозинге белсенді орталықты босатады. Осылайша, олардың өзара әрекеттеріне кедергі жойылады.

Тропонин,тропомиозин.

Жуан талшықты миозин көлденең көпірлерінің көмегімен өзінің алғашқы қозғалысын жүзеге асыру үшін, миозиннің соңы актин жіпшесінде орналасқан белсенді орталықпен әрекеттесуі қажет. Бұлшықтың босаңсыған күйінде ол тропомиозин молекуласымен жабылған. Тропомиозин молекуласын жан-жағынан актин жіпшесі ширатыла, белсенді орталықтарын жауып орналасқан. Ал ол орталықтар өз кезегінде миозиннің қатысуымен қысқаруға түседі.

Сурет 4. Миозин молекуласының құрылысы (а) және жіңішке талшық (б). Босаңсыған күйде тропомиозин миозин мен актиннің байланысына кедергі болады (б). Төменде (в) үш типті миозин молекуласының сипаттамасы берілген.

Актин, миозин, тромиозиннен басқа көлденең жолақты бұлшық еттерде аса маңызды регуляторлы ақуыз тропонин (Сурет 4б). бар. Ол белсенді актинді филамент пен тропомиозинді жіпшемен байланысқан. Тропонинді комплекс құратын суббірлік Са2+ ионымен байланыса алады. Осындай байланыс пайда болғанда тропонин тропомиозинге әсер етеді; тропомиозин актинді филаментте миозин үшін белсенді орталықты босатады (Сурет 4 в). Мұндай процесте бұлшық ет қысқара бастайды.