Раздел IV. ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ.

Полимерные азотистые соединения – белки и нуклеиновые кислоты – определяют основные свойства живых систем. Все многообразие живых объектов определяется наследственной (генетической) программой, заложенной в нуклеиновых кислотах. Вся генетическая информация, заложенная в ДНК, реализуется через РНК в структуре соответствующего белка. Процесс передачи информации не может происходить без белков. В основе важнейших механизмов регуляции процессов обмена веществ лежат разнообразные белки.

Главным предназначением аминокислот у человека и животных является участие в биосинтезе белка. Различные аминокислоты служат исходным материалом, поставляющим атом азота и фрагменты углеродной цепи для образования большого числа биологически активных азотсодержащих соединений. Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов, гормонов, медиаторов.

Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот, строении и функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при последующем изучении медицинской генетики, наследственных болезней и иммунной системы организма.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА

Усвоить:общие и индивидуальные пути превращения важнейших аминокислот;

– механизмы обезвреживания аммиака;

– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;

– пути обмена нуклеиновых кислот и порфиринов;

– механизм биосинтеза и регуляцию обмена информационных молекул;

– молекулярные механизмы генетической изменчивости.

Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.

Тема 4.1. Азотсодержащие соединения пищи. Переваривание белков. Общие пути обмена аминокислот.

Тема 4.2. Источники и пути обезвреживания аммиака в разных тканях

Тема 4.3. Обмен глицина, серина, цистеина, метионина, триптофана, аргинина.

Тема 4.4. Индивидуальные пути обмена аминокислот. Обмен фениланина, тирозина, аспарагиновой, глутаминовой кислот, валина, лейцина и изолейцина.

Лабораторные работы по разделу.

Требования к результатам освоения дисциплины

Вопросы к итоговому занятию «Обмен азотсодержащих соединений».

Тема 4.1. Азотосодержащие соединения пищи. Переваривание белков. Общие пути обмена аминокислот.

Вопросы для самоконтроля.

1.Азотистый баланс. Виды азотистого баланса.

2.Заменимые и незаменимые аминокислоты. Формулы.

3.Незаменимые аминокислоты. Формулы.

4.Заменимые аминокислоты. Формулы.

5.Частично заменимые аминокислоты их формулы.

6.Условно заменимые аминокислоты их формулы.

7.Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.

8.Кетогенные аминокислоты, их формулы.

9.Аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и кетогенными, написать их формулы.

10.Глюкогенные аминокислоты их структурные формулы.

11.Условия, определяющие биологическую ценность белков.

12.Белковая недостаточность

13.«Резервные» белки организма. Какие белки можно рассматривать как резервные?

14.Переваривание белков в желудке.

15.Роль соляной кислоты в переваривании белков.

16.Нарушения переваривания белков в желудке.

17.Переваривание белков в кишечнике.

18.Продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в кровь.

19.Защита клеток желудочно-кишечного тракта от действия протеаз.

20.Транспорт аминокислот в клетке

21.Нарушение переваривания белков и транспорт аминокислот.

22.Аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.

23.Гниение аминокислот в кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения аминокислот. Выделение их организма.

24.Продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина, орнитина, цистеина и метионина, их структурные формулы.

25.Роль ДАФС и УДФГК в обезвреживании продуктов гниения аминокислот.

26.Дезаминирование, определение, виды дезаминирования аминокислот.

27.Вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.

28.Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с наибольшей скоростью?

29.Что представляет собой трансаминирование?

30.Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?

31.Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.

32.Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.

33.Неокислительное дезаминирование треонина, гистидина.

34.Что представляет собой трансдезаминирование?

35.Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.

36.Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.

37.Что представляет собой восстановительное аминирование?

38.Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.

39.Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, α-кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.

40.Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты образуются при декарбоксилировании?

41.Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.

42.Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.

43.Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.

44.Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.

45.Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.

46.Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных и человека.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

1. Заполните таблицу.

Место синтеза	Активный фермент	Профермент	Актива-тор	Место действия	Оптимум рН
Желудок Поджелудочная железа Тонкая кишка

2.Вспомните формулы аминокислот, участвующих в синтезе белков и их свойства, заполните таблицу:

№	Аминокислота	Формула	Свойства радикала	Группа по возможности синтеза в организме
1.
…
…
20.

3.Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):

1) гема;

2) белков;

3) глюкозы;

4) жирных кислот;

5) биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот

(адреналин, тироксин).

4.Пищевая ценность белка зависит от:

1) присутствия всех 20 аминокислот аминокислотного состава;

2) порядка чередования аминокислот;

3) наличия всех незаменимых аминокислот;

4) возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте.

5.Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те, при которых наблюдается:

1) старение;

2) взрослый человек (нормальное питание)

3) длительное тяжелое заболевание;

4) период роста;

5) голодание.

6.Соляная кислота желудочного сока:

1) денатурирует белки пищи;

2) создает оптимум рН для пепсина;

3) активирует пепсин аллостерическим путем;

4) обеспечивает всасывание белков;

5) вызывает частичный протеолизпепсиногена.

7.Протеолитические ферменты синтезируются в:

1) химотрипсин; а) активной форме;

2) аминопептидаза; б) неактивной форме;

3) оба; в) поджелудочной железой;

4) ни один. г) желудком.

8.Биологическое значение переваривания белков:

1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных белков организма;

2) источник незаменимых аминокислот;

3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;

4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки слизистой оболочки кишечника;

5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически активных соединений.