Тесты и ситуационные задачи по биологической химии

для студентов,

Обучающихся по специальности Педиатрия

Издание одобрено и рекомендовано к печати

Центральным методическим советом

Смоленской государственной медицинской академии

Смоленск

УДК

Рецензенты: доктор медицинских наук, профессор А.С. Соловьёв

доктор медицинских наук, профессор А.В. Евсеев

Учебно-методическое пособие для самостоятельной подготовки к занятиям по биологической химии для студентов педиатрического факультета/ Т.Г. Макаренко, К.А. Магеенкова

Смоленск. СГМА. 2012. - с.

Пособие содержит краткое изложение теоретического материала программы по биохимии, не вошедшего в лекционный курс, тесты для проверки знаний, ситуационные задачи. В пособие вошли также профильные вопросы по особенностям обмена веществ у детей.

Пособие предназначено для студентов, обучающихся по специальности «Педиатрия».

Учебное пособие рекомендовано Центральным методическим советом

ГБОУ ВПО СГМА Росздрава РФ

№ « .» 2012

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Тесты

1. В состав природных белков входят химические элементы:

Кальций. Углерод. Хлор. Водород. Натрий. Азот. Калий. Кислород. Сера.

2. Содержание белка в пробе возможно довольно точно рассчитать по количественному определению химического элемента:

Углерод. Водород. Азот. Кислород. Сера.

3. К существенным изменениям биологических свойств белков ведут замены аминокислот:

Глютамат на аспартат. Глютамат на валин.Триптофан на глютамат. Валин на лейцин. Глицин на аспартат. Фенилаланин на триптофан. Серин на треонин. Глицин на аланин.

4. Об окончании гидролиза белка можно судить:

По растворению осадка денатурированного белка. По исчезновению мутности гидролизата. По положительной биуретовой реакции. По положительной нингидриновой реакции. По отрицательной нингидриновой реакции. По положительной реакции Адамкевича. По отрицательной биуретовой реакции.По результатам формольного титрования.

5. Третичную структуру белка стабилизируют связи:

Гидрофобные. Пептидные. Дисульфидные.Ионные.Водородные.

5. Вторичную структуру белков стабилизируют связи:

Дисульфидные. Пептидные. Ионные. Гидрофобные. Водородные.

6. Полярными функциональными группами белков являются:

Карбоксильные. Метильные. Фенольные. Аминные.Карбонильные. Индольные. Гидроксильные.Тиоловые.Иминные.

7. В образовании пептидной связи участвуют функциональные группы аминокислот:

Эпсилон-аминные. Альфа - аминные. Бета-карбоксильные. Гамма-карбоксильные. Альфа - карбоксильные. Тиоловые.

8. Основополагающей структурой, т.е. определяющей более высокие уровни структурной организации белка является:

Первичная. Вторичная. Третичная. Четвертичная.

9. Выраженная видовая специфичность белков с одинаковыми природными биологическими свойствами обусловлена:

Принципиальными различиями в аминокислотном составе. Существенными различиями в молекулярной массе. Особенностями пространственной структуры молекул. При схожести первичных структур отдельными равноценными аминокислотными заменами. При схожести первичных структур отдельными неравноценными аминокислотными заменами. Различиями состава небелковых компонентов.

10. Преимущественно на поверхности белковой молекулы расположены аминокислоты:

Неполярные аминокислоты. Полярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Ни одна из этих групп

11. Преимущественно в глубине белковой молекулы расположены аминокислоты:

Неполярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Полярные аминокислоты. Ни одна из этих групп

4. В формировании 3-ой структуры белка участвуют:

Неполярные аминокислоты. Обе группы аминокислот. Полярные аминокислоты. Ни одна из этих групп

5. Причиной изменения сродства гемоглобина к кислороду является:

Изменение третичной структуры протомеров. Изменение взаиморасположения протомеров. Кооперативные изменения конформации протомеров

6. Верно ли данное положение?

Ε - аминогруппа лизина участвует в образовании пептидной связи

Да. Нет

7. Верно ли данное положение?

Радикалы серина и валина обладают гидрофильными свойствами

Да. Нет

8. Шапероны участвуют в образовании и поддержании главным образом

Первичной структуры белков. Третичной структуры белков. Вторичной структуры нуклеиновых кислот

9. Содержание белков в организме новорожденных детей составляет:

20%. 10-12%. 5%

10. Причиной транзиторной гипопротеинемии новорожденных является:

Усиленный распад белков на энергетические цели. Использование белков на пластические нужды. Усиленный синтез белков в печени.

Ситуационные задачи

1. На фрагменте пептида: Тир-Цис-Лей- Вал-Асп-Ала

назовите, радикалы каких аминокислот могут участвовать в образовании связей:

Гидрофобных. Ионных. Водородных. Дисульфидных

2. На фрагменте пептида: Тир-Цис-Лей- Вал-Асп-Ала

укажите, в образовании каких уровней структурной организации белка участвуют связи, образованные радикалами данных аминокислот

3. В крови студента-африканца, поступившего в клинику с жалобами на одышку, головокружение, учащённое сердцебиение и боли в конечностях, в крови обнаружены эритроциты, имеющие форму серпа.

Объясните причину развития данного заболевания.

4. Гемоглобин представляет собой сложный олигомерный белок гемопротеид. Какие посттрансляционные изменения приводят к формированию функционально активного белка?

Тесты

1. К колориметрическим методам относятся:

Азотометрический. Спектрофотометрический. Сорбция красителей.Метод Лоури.Биуретовый метод. Рефрактометрический.

2. На способности белков приобретать заряд основаны приемы их анализа:

Рентгеноструктурный анализ. Электрофорез.Ионообменная хроматография.Потенциометрическое титрование. Рефрактометрия. Ультрацентрифугирование. Колоночная гель-фильтрация.

3, Эффект высаливания белков из растворов связан:

С нарушением вторичной и третичной структур. С разрывом пептидных связей. С потерей белками заряда. С дегидратацией их молекул. С формированием четвертичной структуры.

4. Для наиболее полной экстракции белков из тканей животного происхождения можно использовать жидкости:

Спирто - водную смесь. Ацетон. 10% раствор сульфата аммония. Дистиллированную воду. 10% раствор NaCl.10% раствор KCl.

5. Освободиться от сопутствующих низкомолекулярных веществ, присутствующих при экстрагировании белков, без потери белками нативных свойств можно методами:

Электрофорезом. Диализом.Колоночной гель - фильтрацией. Осаждением белков трихлоруксусной кислотой.

6. Белки с различной молекулярной массой можно разделить приемами физико-химического анализа:

Диализом. Электрофорезом.Высаливанием. Потенциометрическим титрованием. Колоночной гель - фильтрацией.

7. При физиологических значениях рН среды может приобретать или утрачивать свой заряд аминокислота:

Цистеин. Аргинин. Тирозин. Серин. Гистидин. Треонин.

8. Присутствие глобулинов в растворе можно доказать:

Электрофорезом.Колоночной гель - фильтрацией.Высаливанием при 50% насыщении сульфатом аммония. Высаливанием при 100% насыщении сульфатом аммония. Денатурацией мочевиной.

9. Для эффекта денатурации характерны признаки:

Быстрое образование осадка. Утрата биологической активности. Сохранение биологических свойств. Нарушение первичной структуры белка. Медленное образование осадка. Нарушение вторичной и третичной структуры (конформации). Сохранение конформации.

10. Для эффекта высаливания характерны признаки:

Обратимость эффекта. Утрата биологических свойств. Сохранение биологических свойств. Нарушение конформации белка. Сохранение конформации белка. Быстрое образование осадка.

11. Денатурацию белков вызывают:

Хлорид натрия. Серная кислота.Уксуснокислый свинец. Сернокислый аммоний. Азотнокислое серебро.Сульфосалициловая кислота.Мочевина. Глюкоза.

12. Направление движения белков в постоянном электрическом поле зависит:

От градиента потенциала. От молекулярной массы белков. От рН среды. От формы белковых молекул. От особенностей аминокислотного состава белков. От наличия в составе белков простетических групп.

13. С помощью высаливания из смеси белков можно выделиы:

Оваальбумин. Гамма-глобулин. Сывороточный альбумин.

14. Растворимость белков в воде придают функциональные группы полипептидных цепей:

Карбоксильные. Метильные. Фенольные. Аминные.Карбонильные. Индольные. Гидроксильные.Тиоловые.Иминные.

15. Наиболее объективные данные о молекулярной массе белков дают физико-химические методы:

Криоскопия. Эбулиоскопия. Рентгеноструктурный анализ.Ультрацентрифугирование. Электронная микроскопия.

16. Для точного определения содержания белка в растворе можно применить оптический эффект:

Преломление лучей света. Эффект светорассеивания. Оптическая активность. Поглощение лучей в УФ части спектра.

17. При проведении гель - фильтрации белков используются:

Различия в величине заряда. Различия в молекулярной массе. Различия в оптических свойствах

18. При электрофорезе белков используются:

Различия по величине заряда. Различия по молекулярной массе. Различия оптических свойств

19. Смесь белков церулоплазмина (мол. масса 151 000, ИЭТ 4.4) и γ- глобулина ( мол. масса 150 000, ИЭТ 6,3) можно разделить методами:

Электрофореза. Гель - фильтрации. Ионообменной хроматографии

20. Рефрактометрические методы количественного определения белков

основаны на эффекте:

Светорассеивания. Светопоглощения. Светопреломления. Вращения плоскости поляризованного света

21. Спектрофотометрические методы количественного определения белков основаны на эффекте:

Светорассеивания. Светопоглощения при определённой длине волны. Светопреломления. Вращения плоскости поляризованного света

22. В изоэлектрической точке молекула белка:

Не диссоциируют. Электронейтральны. Движутся к аноду. Распадаются на полипептиды

23. Белки способны образовывать устойчивые водные раствор благодаря наличию:

Броуновского движениея Наличию гидрофобных радикалов. Наличию заряда и гидратной оболочки у молекул белка. Всех перечисленных факторов

Ситуационные задачи

1. Укажите направление движения (к аноду, к катоду или остаются на старте) следующего пептида

Лиз - Гли. Ала - Гли

1. Укажите направление движения (к аноду, к катоду или остаются на старте) следующего пептида

Лиз – Глу – Ала - Гли

3. Укажите направление движения (к аноду, к катоду или остаются на старте) следующего пептида

Глу – Гли – Ала - Гли

1. Сделайте выводы об особенностях аминокислотного состава белка, имеющего изоэлектрическую точку (ИЭТ) = 4,7

2. Какой заряд в нейтральной среде приобретёт белок, имеющий ИЭТ=4,7?

Поясните ответ.

6. После высаливания белка сульфатом аммония получен осадок, содержащий изучаемый белок с примесью соли. Как можно отделить белок от соли?

Тесты

1. Присутствие глобулинов в растворе можно доказать:

Электрофорезом.Колоночной гель -фильтрацией.Высаливанием при 50% насыщении сульфатом аммония. Высаливанием при 100% насыщении сульфатом аммония. Денатурацией мочевиной.

2. Простые белки должны отвечать требованию:

Иметь маленькую молекулярную массу. Иметь однообразный аминокислотный состав. Состоять только из аминокислот. Не обладать четвертичной структурой. Иметь фибриллярное строение.

3. Сложные белки должны отвечать требованию:

Иметь большую молекулярную массу. Иметь олигомерное строение. Иметь разнообразный аминокислотный состав. Содержать в составе помимо аминокислот другие компоненты. Обладать способностью к кооперативным изменениям конформации.

4. Простыми белками являются:

Сывороточный альбумин. Миоглобин. Гемоглобин. Казеиноген. Эластин.Кератин.

5. Сложными белками являются:

Каталаза.Сукцинатдегидрогеназа. Эластин. Кератин. Сывороточный альбумин. Гемоглобин.Миоглобин.

6. С помощью высаливания из смеси белков можно выделить:

Оваальбумин. Гамма-глобулин. Сывороточный альбумин.

7. К гемопротеидам не относятся:

Миоглобин. Цитохром С. Трансферрин. Каталаза

8.Муцин слюны относится к классу белков:

Гликопротеиды. Хромопротеиды. Фосфопротеиды. Липопротеиды

9. Иммуноглобулины мигрируют в составе фракции белков плазмы крови:

Альфа 1. Альфа 2. Бета. Гамма – глобулины

10. Овоальбумин куриного яйца является составной частью:

Гликопротеидов. Фосфопротеидов. Липопротеидов. Нуклеопротеидов

11. Альбумин сыворотки крови человека характеризуется:

Высоким содержанием аргинина и лизина. Отрицательным зарядом при рН =7. Молекулярной массой 100 кДа

12. Гистоны характеризуются следующими свойствами:

Имеют отрицательный заряд. Стабилизируют молекулу ДНК. Являются низкомолекулярными белками. Несут положительный заряд

13. Альбумины характеризуются следующими свойствами:

Имеют отрицательный заряд в нейтральной среде. Гидрофильны. Легко высаливаются из растворов. Бедны по аминокислотному составу

Ситуационные задачи

1. Гистоны – небольшие по молекулярной массе основные белки, связывающиеся с ДНК в хроматине. Докажите, какие аминокислоты, определяющие суммарный положительный заряд, должны преобладать в гистонах.

2. При употреблении большого количества сырого яичного белка, богатого гликопротеидом авидином, образующим с биотином в желудочно-кишечном тракте нерастворимый комплекс, у детей может развиться гиповитаминоз биотина. Почему варёные яйца такого эффекта не вызывают?

Вопросы к итоговому занятию по теме «Введение в биохимию», «Химия белков»

1. Предмет и задачи биологической химии. Краткая история её развития. Роль отечественных и зарубежных учёных в развитии биологической химии. Значение биологической химии для биологии и медицины.

2. Белки как особый класс полимерных высокомолекулярных органических соединений. Содержание белков в органах и тканях человека. Общебиологические функции белков. Многообразие белков в структурно-функциональном отношении. Элементарный и аминокислотный состав белков. Изменение белкового состава тканей в онтогенезе.

3. Типы связей аминокислот в молекулах белков и их роль в стабилизации белковой структуры. Пептиды. Номенклатура пептидов, их свойства. Физиологически активные пептиды крови и других тканей человека.

4. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, формы белковых молекул, растворимость, способность к гидратации. Ионизация белков в водных растворах, их оптические свойства. Практическое применение указанных физико-химических свойств.

5. Общие принципы выделения белков из тканей. Очистка и фракционирование. Обнаружение белков в растворах. Цветные и осадочные реакции на белки. Определение содержания белков в тканях и биологических жидкостях.

6. Современные представления о структуре молекул белков. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность белков. Наследственные изменения первичной структуры. Наследственные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия и другие примеры.

7. Вторичная и третичная структуры белковых молекул. Конформация белков. Роль конформационных изменений в функционировании белков. Денатурация белков: физико-химическая сущность этого явления и его практическое значение.

8. Четвертичная структура белков. Олигомерные белки, их преимущества по сравнению с мономерными. Кооперативные изменения конформации протомеров в олигомерных белках. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином), аллостерические ферменты, полиферментные комплексы. Принцип самосборки в формировании сложной структуры белковых молекул.

9. Классификация белков. Основные группы простых и сложных белков и их характеристика.

Тесты

1. Для характеристики изоферментов применимо понятие:

Это ферменты, катализирующие различные реакции. Это варианты одного и того же фермента, отличающиеся по составу и свойствам,но катализирующие одну и туже реакцию. Это фракции одного фермента, выделенные из различных организмов. Это разные названия одного фермента. Это ферменты, действующие на различные субстраты.

2. При увеличении температуры скорость ферментативной реакции:

Постоянно возрастает. Постоянно снижается. До 37- 40 градусов возрастает, в дальнейшем - снижается. Повышается после достижения 60 градусов. Не имеет закономерности.

3. Кофермент от апофермента отличает:

Термостабильность. Термолабильность. Более низкая молекулярная масса. Более высокая молекулярная масса.

4. Абсолютной субстратной специфичностью обладает фермент:

Аминокислотоксидаза. Карбоксипептидаза. Уреаза. Химотрипсин. Ацил-КоА-дегидрогеназа.

5. Витамин В ₂ (рибофлавин) входит в состав какого кофермента:

Пиридоксальфосфат. НАД. ФАД. Тиаминпирофосфат Ко-А.

6. По своей химической природе ферменты являются:

Углеводами. Нуклеиновыми кислотами. Белками. Липидами. Нуклеотидами.

7. Специфичность действия ферментов отражает определение:

Влияние на строго определенные субстраты. Образование строго определенных продуктов реакции. Расщепление строго определенных химических связей. Воздействие на определенные стереоизомеры. Влияние на многие, отличающиеся по структуре субстраты.

8. Для максимальной активности фермента требуется значение рН:

Требуется максимальное значение рН. Требуется оптимальное для данного фермента значение рН. Требуется минимальное значение рН. Активность ферментов стабильна в большом диапазоне рН.

9. Фотолябильность ферментов может быть использовано в медицинской практике с целью:

С целью активации тканевых ферментов. С целью инактивации ферментов крови. С целью инактивации ферментов микроорганизмов.Для обеззараживания операционного инструментария.Для обеззараживания помещений медицинских учреждений.

10. Протеолитическим действием обладают ферменты:

Трипсин. Липаза. Пепсин.Плазмин. Гиалуронидаза

11. Ферменты изменяют кинетические параметры химического процесса:

Ферменты изменяют температуру реакционной среды. Ферменты снижают энергию активации.Ферменты увеличивают стерический коэффициент. Ферменты изменяют концентрацию субстрата.

12. Присутствие фермента в биологических жидкостях можно обнаружит:

Биуретовой реакцией. Их осаждением трихлоруксусной кислотой. По факту протекания ферментативной реакции в оптимальных условиях. По катализируемой реакции в присутствии малого количества субстрата. По катализируемой реакции в отсутствие кофермента.

13. Инактивация ферментов необратима при температуре (по Цельсию):

При 100 градусах. При 40 градусах. При 0 градусов. При 20 градусах. При 37 градусах.

14. Понятие кофактор фермента обозначает:

Олигомерный белок. Белковая часть сложного белка-фермента. Легко отщепляющаяся небелковая часть сложного белка-фермента. Витамины. Микроэлементы.

15. Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, относятся к классу:

Оксидоредуктазы. Трансферазы Гидролазы. Синтетазы. Лиазы.

16. Название фермента в рабочей номенклатуре ферментов может строиться по принципу:

По названию субстрата.По названию химического процесса. По структуре молекулы фермента. По виду разрываемой или образуемой связи. По структуре кофермента.

17. В составе активного центра фермента выделяют функциональные участки:

Зона связывания.Каталитическая зона. Аллостерический участок. Структурный домен.

18. На скорость ферментативных реакций влияют факторы: Температура.рН среды.Концентрация субстратов.Концентрация фермента.

19. В активном центре ферментов наиболее часто присутствуют радикалы аминокислот:

Цистеина.Серина. Валина. Гистидина. Изолейцина. Глютаминовой кислоты.

20. При образовании FS комплекса происходят:

Трансферазы

Ситуационные задачи

1. Больной с подозрением на инфаркт миокарда госпитализирован в первые часы после возникновения болевого синдрома. Наряду с ЭКГ - исследованием проведен биохимический анализ крови. Лабораторные данные анализа сыворотки крови: аланинаминотрансфераза - 12 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), аспартатаминотрансфераза - 25 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), креатинкиназа общая - 18 МЕ\л (N = 0 - 13МЕ\л), МВ креатинкиназа - 40 МЕ\л (N до 30 МЕ\л), лактатдегидрогеназа - 220 ЕД\л (N = 210 - 420 ЕД\л).

Подтверждают ли проведенные исследования диагноз инфаркта миокарда?

2. Больной с жалобами на боли в области сердца госпитализирован на третьи сутки от начала заболевания. Для постановки диагноза проведено биохимическое исследование крови. Лабораторные данные анализа сыворотки крови: аланинаминотрансфераза - 10 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), аспартатаминотрансфераза - 20 ЕД\л (N = 8 - 20 ЕД\л), креатинкиназа общая - 11 МЕ\л (N = 0 - 13МЕ\л)

МВ креатинкиназа - 10 МЕ\л (N до 30 МЕ\л), лактатдегидрогеназа - 520 ЕД\л (N = 210 - 420 ЕД\л), ЛДГ₁ - 80 МЕ\л (N = 37 - 50 МЕ\л).

Подтверждают ли проведенные исследования диагноз инфаркта миокарда?

3. Больной госпитализирован в клинику с жалобами на острые, опоясывающие боли в животе в течение суток, многократную рвоту. Для постановки диагноза проведен биохимический анализ крови. Лабораторные данные анализа сыворотки крови:

a- амилаза - 100 мг\ч.мл (N = 16 - 30 мг\ч.мл), лактатдегидрогеназа - 7 мкмоль\ч.мл (N = 0,8 - 4,0 мкмоль\ч.мл), липаза - 300 ЕД\л (N до 200 ЕД\л), щелочная фосфатаза - 35 ЕД\л (N = 32 - 92 ЕД\л)

В моче активность a- амилазы (диастазы) - 240 мг\ч.мл (N=28 - 160мг\ч.мл)

О каком диагнозе свидетельствуют данные лабораторного анализа крови и мочи?

Тесты

1. К конкурентным ингибиторам относятся:

Имеющие структурное сходство с субстратом. Имеющие структурное сходство с коферментом. Имеющие структурное сходство с продуктом реакции. Имеющие структурное сходство с ферментом. Имеющие структурное сходство с аллостерическим центром фермента.

2. К_mчисленно равна:

Она равна конечной концентрации продуктов реакции. Она равна исходной концентрации субстратов реакции. Она равна концентрации субстрата при полумаксимальной скорости реакции. Она равна концентрации субстрата при максимальной скорости. Она характеризует молекулярную массу фермента.

3. В митохондриях активны ферменты:

Лактатдегидрогеназа. Сукцинатдегидрогеназа.НАДН-дегидрогеназа. РНК-аза. ДНК-аза.

4. На скорость ферментативных реакций влияют факторы: Температура.рН среды.Концентрация субстратов.Концентрация фермента.

5. Аллостерический эффект активаторов и ингибиторов связан с их действием:

Действие на активный центр фермента. Действие вне активного центра фермента. Действие на кофермент. Действие на третичную структуру фермента. Действие на первичную структуру фермента.

6. К возможным механизмам действия активаторов относятся:

Частичный протеолиз проферментов.Аллостерическое действие.Фосфорилирование ферментов.Достраивание активного центра ферментов. Присоединение добавочных аминокислот к ферменту.

7. К возможным механизмам их действия неконкурентных ингибиторов относятся:

Аллостерический механизм.Обратимое связывание функциональных групп активного центра.Необратимое связывание функциональных групп активного центра.Блокирование ионов металлов в активном центре фермента. Частичный протеолиз фермента. Вытеснение субстрата из FS-комплекса.

8. Для количественного определения ферментов обязательны условия проведения реакции:

Избыток субстрата. Строго определенная, но небольшая концентрация субстрата. Оптимум рН.Оптимум температуры.Присутствие кофакторов.

9. Km отвечает характеристикам:

Параметр кинетики ферментативной реакции. Б) чем больше Km, тем меньше сродство фермента к субстрату. Концентрация субстрата, при которой V реакции равна V max/2

10. V max отвечает характеристикам:

Параметр кинетики ферментативной реакции. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в составе FS комплекса?

11. В ядре клетки активны ферменты:

ДНК-полимераза. ДНК-аза. РНК-аза

12. Количественное определение ферментов проводят:

По скорости катализируемой реакции в оптимальных условиях. По массе фермента, участвующего в реакции

13. Правильное определение единицы активности «катал» читается следующим образом:

Катал – это количество фермента, катализирующего превращение 1 моля субстрата за 1 секунду в стандартных условиях. Катал – это количество фермента, катализирующего превращение 1 мкмоля субстрата за 1 минуту в стандартных условиях. Катал – это число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка

14. Правильное определение молекулярной активности читается:

Молекулярная активность - это количество фермента, катализирующего превращение 1 моля субстрата за 1 секунду в стандартных условиях. Молекулярная активность – это количество фермента, катализирующего превращение 1 мкмоля субстрата за 1 минуту в стандартных условиях. Молекулярная активность – это число единиц активности фермента, приходящееся на 1 мг белка

15. В крови новорожденных повышена активность ферментов:

Лактатдегидрогеназа. Аспартатаминотрансфераза. Щелочная фосфатаза. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.

Ситуационные задачи

1. Рассчитайте удельную активность трипсина, если

0,05 мг трипсина за 15 минут образуют 100 мкмоль тирозина при оптимальных условиях.

2. Рассчитайте активность холинэстеразы, которая при оптимальных условиях в течение 10 минут катализирует гидролиз ацетилхолина с образованием 100 мкмоль уксусной кислоты

3. Рассчитайте удельную активность лактатдегидрогеназы, 1 мг которой за 30 секунд при оптимальных условиях превращает 50 мкмоль пирувата

4. У ребёнка снижена переваривающая активность желудочного сока. Врач назначил раствор соляной кислоты. Мать решила заменить её на лимонную кислоту. Правомочна ли данная замена?

Вопросы к итоговому занятию по теме «Ферменты»

1. Роль ферментов в метаболизме. Современные данные о химической природе ферментов. Изоферменты. Кофакторы ферментов. Общие сведения о классификации и номенклатуре ферментов. Изменчивость изоферментов в онтогенезе.

2. Механизм действия ферментов. Влияние ферментов на энергию активации и стерический коэффициент. Общие сведения о структуре активных центров ферментов. Роль взаимных конформационных изменений молекул фермента и субстрата.

3. Свойства ферментов как биологических катализаторов: специфичность действия, высокая каталитическая активность, зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН, фотолабильность. Практическое применение этих свойств.

4. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации фермента и субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Константа Михаэлиса, её графическое определение.

5. Активаторы ферментов: механизм действия различных активаторов. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные и неконкурентные. Применение активаторов и ингибиторов как лекарственных средств.

6.Структурная организация ферментов в клетке. Регуляция активности ферментов в процессе метаболизма: аллостерические механизмы, фосфорилирование-дефосфорилирование, другие механизмы. Физиологическое значение регуляции активности ферментов. Принципы выделения ферментов из тканей, их обнаружения и количественного определения. Единицы активности. Изменение активности ферментов в онтогенезе.

ПИТАНИЯ. ВИТАМИНЫ

Тесты

1. Микрофлорой кишечника синтезируются витамины:

Ретинол. Токоферол. Нафтохинон

2. Предшественником витамина А является:

β-каротин. 7- дегидрохолестерин. Триптофан

3. Какое вещество является предшественником витамина Д?

β-каротин. 7- дегидрохолестерин. Триптофан

4. Стероидную природу имеет витамин:

Витамин А. Витамин Д. Витамин С

5. Кобальт входит в состав витамина:

Витамин А. Витамин Д. Витамин С. Витамин В₁₂

6. Пеллагра вызывается дефицитом витамина:

Токоферола. Никотинамида. Фолиевой кислоты. Витамина С

7. К названиям витамина А относятся:

Антиксерофтальмический. Ретинол. Токоферол. Антигеморрагический

8. Витамин называется: Д

Антиксерофтальмический. Ретинол. Токоферол. Антигеморрагический. Антирахитический. Холекальциферол

10. Антиоксидантами являются витамины:

Витамин А. Витамин Д. Витамин С. Витамин В_{12 .}

Витамин Е

11. При дефиците витамина В₂развиваются:

Дерматит. Катаракта. Рахит. Цинга. Пеллагра

12. Понятие "Обмен веществ" применительно к организму человека объединяет процессы:

Питание.Тканевой метаболизм.Выделение конечных продуктов обмена.

13. Под термином" незаменимые компоненты пищи" понимают: -

Выделяющие при окислении много энергии. Не способные синтезироваться в организме. Необходимые для образования биологически активных соединений.

Образующие при расщеплении углекислый газ и воду. Придающие пище специфический вкус и аромат.

14. К незаменимым компонентам пищи относятся вещества:

Глицерин. Насыщенные жирные кислоты. Мононенасыщенные жирные кислоты. Полиненасыщенные жирные кислоты. Глюкоза. Витамины.Минеральные вещества.

15. К растворимым в воде витаминам относятся:

Ретинол. Тиамин.Аскорбиновая кислота. Витамин D. Витамин Е. Рибофлавин.Пиридоксин.Биотин.

16. К жирорастворимым витаминам относятся:

Ретинол. Тиамин. Аскорбиновая кислота. Витамин D.Витамин Е.Витамин К. Рибофлавин. Пиридоксин. Биотин.

17. Первичными называются авитаминозы:

Развиваются при нарушении функции печени. Развиваются при отсутствии витаминов в пище. Развиваются вследствие нарушения синтеза белков-переносчиков. Развиваются вследствие воспаллительных заболеваний слизистой кишечника. Развиваются при гельминтозах.

18. Биологическая роль витаминов как незаменимых компонентов пищи определяется:

Являются энергетическими субстратами. Участвуют в синтезе биологически активных соединений.Участвуют в регуляции метаболизма. Выступают в качестве медиаторов.

Ситуационные задачи

1. В клинику поступил 9-ти месячный ребенок, у которого отмечались мышечная слабость, размягчение костей, отставание в росте.

Лабораторные данные (в скобках указана норма)

сыворотка: Са-1,2 мМоль/л (2,35)

моча: следы кальция

О каком заболевании может думать педиатр? Какие дополнительные биохимические исследования возможны?

2.У подростка выявлены одышка, цианоз. В анамнезе длительно протекающее заболевание желудка.

Лабор. данные (в скобках указана норма)

сыворотка: Hb - 70 г/л (62-82)

О каком заболевании может думать педиатр?

3. Ребёнок страдает желчнокаменной болезнью, часто нарушается отток желчи. В последнее время у него появилась сухость кожи и склер, кровотечение из десен.

Как педиатр может объяснить указанные симптомы? Какие витамины необходимо назначить?

4. Врач-педиатр при осмотре ребенка 8-ми месяцев отметил у него непропорциональное увеличение головы, дряблый, увеличенный живот, искривленные ноги. Каков диагноз? Какие дополнительные биохимические исследования необходимо провести?

5. У ребёнка с поражением почек, несмотря на полноценную, сбалансированную диету, развилась почечная остеодистрофия - рахитоподобное заболевание, сопровождающееся интенсивной деминерализацией костной ткани. Какова причина данных нарушений?

6. Ребёнок страдает дискинезией желчных путей. Дефицит каких витаминов может возникнуть у него?

7. Почему достаточные концентрации витаминов А и Д сохраняются в организме в течение нескольких недель и даже месяцев, а витамины группы В необходимо применять значительно чаще?

8. Почему уменьшается суточная потребность в никотиновой кислоте, если в пище содержится большое количество триптофана?

Тесты

1. Абзимы грудного молока являются:

Ферментами. Антителами. Смешанными углеводами

2. В грудном молоке преобладают

JgA. JgG. JgM

3. К защитым белкам грудного молока относятся:

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Тесты

1.Основными функциями монооксигеназного окисления являются:

Энергентическая. Синтетическая. Детоксикационная

2. Активные формы кислорода генерируют: