Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний
МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ
к практическим занятиям
Модуль V. Обмен аминокислот
учебной дисциплины (модуля)«Биохимия»
для специальности Лечебное дело
курс II семестр 4
| Составитель: Артюкова О.А., к.б.н., доцент Рецензент: Лемешко Т.Н., к.б.н., доцент |
Владивосток – 2016 г.
Практическое занятие № 1(25)
Тема:«Переваривание белков, всасывание аминокислот. Пул аминокислот. Дезаминирование, трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины»
Мотивация: полученные по данной теме знания формируют общекультурные и профессиональные компетенции, необходимые в последующем для изучения вопросов профессиональной направленности, в том числе, для изучения гепатологии (активность трансаминаз для диагностики заболеваний печени), нервных болезней (роль NH3 в регуляции процессов возбуждения и торможения в клетках ЦНС, роль и значение биогенных аминов как медиаторов ЦНС), фармакологии (использование витамина В6, фолиевой кислоты, биогенных аминов, гормонов в качестве лекарственных препаратов), патофизиологии (роль биогенных аминов в развитии воспалительной и аллергической реакций), педиатрии (наследственные нарушения обмена аминокислот).
Общая цель:научиться применять знания о процессах поступления, синтеза и катаболизма аминокислот (АК) для анализа патологических состояний, связанных с нарушением белкового питания или обмена АК в организме; закрепитьпредставления о путях обмена аминокислот.Полученные по данной теме знания формируют общекультурные и профессиональные компетенции (ПК- 3, ПК-15) , необходимые в последующем для изучения вопросов профессиональной направленности.
Конкретные цели и задачи.
- знатьосновы полноценного питания, обеспечивающие поддержание азотистого баланса; классификацию аминокислот по возможности синтеза в организме; экзогенный и эндогенный пулы аминокислот; скорость обновления индивидуальных белков организма;
протеолиз и общую характеристику протеолитических ферментов; процесс трансаминирования и способы дезаминирования аминокислот, биологическое значение этих процессов; физиологические функции биогенных аминов, их образование и инактивацию.
- уметь использовать знания о составе белков для понимания основ рационального питания; использовать данные определения активности аминотрансфераз сыворотки крови для диагностики заболеваний сердца и печени; объяснять значение биогенных аминов для функционирования организма.
- владетьметодом анализа получаемой по дисциплине информации с позиции междисциплинарных связей и будущих задач профессиональной деятельности. Владеть медико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):азотистый баланс, заменимые и незаменимые аминокислоты, протеосомы, катепсины, аминотрансферазы (АЛТ, АСТ), коэффициент де Ритиса, биогенные амины (гистамин, серотонин, катехоламины).
Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:
1. Строение и свойства аминокислот, пептидов, белков (биоорганическая химия, биохимия)
2. Особенности функций органов пищеварения (нормальная физиология), переваривание белков в ЖКТ (биохимия)
Этапы проведения занятия:
1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: лабораторная работа
3. Заключительная часть занятия
Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний
1. Переваривание белков и всасывание аминокислот. Ферменты пищеварения.
Распад белков в тканях с участием протеосом и катепсинов.
2. Дезаминирование аминокислот: прямое (окислительное и неокислительное), непрямое. 3. Трансаминирование. Аминотрансферазы, их использование в энзимодиагностике
4. Введение аминокислот в общий путь катаболизма и глюконеогенез.
5. Декарбоксилирование аминокислот.
6. Биогенные амины: образование, биологическая роль и инактивация.
7. Полиамины: биологическая роль.
Ориентировочная основа действия (ООД) для проведения самостоятельной деятельности студентов (СДС)
Задания для СРС во внеучебное время
1. Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):
1. Коферментом аминотрансфераз и декарбоксилаз является производное
а) витамина С б) витамина В1
в) витамина В12 г) витамина РР д) витамина В6
2. Аминотрансферазы играют важную роль
а) в синтезе заменимых аминокислот
б) в трансмембранном транспорте аминокислот
в) в трансаминировании аминокислот
г) в декарбоксилировании аминокислот
д) в образовании биогенных аминов
3. Продуктом декарбоксилирования 5-окситриптофана является
а) тирамин б) γ-аминомаслянная кислота
в) серотонин г) гистамин д) дофамин
4. Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции
а) трансаминирования
б) трансметилирования
в) дезаминирования
г) рацемации оптически активных аминокислот
д) декарбоксилирования
5. Продукт декарбоксилирования гистидина выполняет следующие физиологические функции
а) тормозной медиатор
б) медиатор воспаления и аллергических реакций
в) регулирует артериальное давление
г) предшественник норадреналина и адреналина
д) оказывает токсическое действие
6. Продукт декарбоксилирования глутаминовой кислоты выполняет следующие
физиологические функции
а) тормозной медиатор
б) медиатор воспаления и аллергических реакций
в) регулирует артериальное давление
г) предшественник норадреналина и адреналина
д) токсическое действие
7. Инактивацию биогенных аминов осуществляет фермент
а) глутаматдегидрогеназа б) АлАТ , АсАТ
в) МАО г) глутаминаза
8. Повышение активности АЛТ и АСТ в крови наблюдается при острых поражениях
а) печени б) почек в) ЖКТ г) мышц д) слюнных желез
9. Незаменимой аминокислотой является
а) глицин б) метионин в) пролин г) аспарагиновая кислота
10. α –Кетоглутаровая кислота является предшественником в синтезе заменимой аминокислоты
а) глицина б) пролина в) глутаминовой кислоты г) аспарагиновой кислоты
2. Заполнить таблицу: « Характеристика протеолитических ферментов ЖКТ»
| Место синтеза | Место действия | Оптимум рН | Активация протеиназ | ||
| Профермент | Активатор | Активный фермент | |||
| Пепсин | |||||
| Трипсин | |||||
| Химотрипсин | |||||
| Эластаза | |||||
| Карбоксипептидазы | |||||
| Аминопептидазы |
Задания для контроля уровня сформированности компетенций в учебное время:
1. Чему равна норма белка в рационе взрослого человека?
2. Чем определяется биологическая ценность белков?
3. Почему белок кукурузы зеин считается неполноценным в отличие от молочного белка казеина?
4. Изменяется ли азотистый баланс у человека во время болезни и после выздоровления?
5. Укажите в виде схемы пути использования аминокислот в тканях.
6. Почему при инфаркте миокарда и гепатите увеличивается активность АЛТ и АСТ в крови?
7. Какие витамины обеспечивают оптимальный уровень белкового обмена?
8. Синтез, какого биогенного амина нарушен при паркинсонизме?
9. Как влияет гистамин на желудочную секрецию?
10. С чем связано применение ГАМК в качестве транквилизатора?
Конкретные цели и задачи.
- знатьисточники аммиака и реакции его обезвреживания в организме; реакции процесса биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл); причины и последствия нарушения синтеза и выведения мочевины; образования и пути использования безазотистых остатков аминокислот (глюконеогенез, кетогенез).
- уметь объяснять причины токсичности аммиака и механизмы его обезвреживания; использовать эти знания для понимания и объяснения причин развития гипераммогиемии и ее последствий; интерпретировать результаты определения концентрации мочевины в крови/моче для диагностики заболеваний; объяснять значение аминокислот в процессе глюконеогенеза в условиях голодания.
- владетьмедико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):азотемия, азотурия, аргининсукцинатурия, гипераммониемия, цитрулинурия, уремия.
Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:
1. Строение и свойства аммонийных соединений (биоорганическая химия)
2. Особенности строения и функционирования печени, почек, ЦНС (нормальная анатомия, нормальная физиология)
Этапы проведения занятия:
1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: семинар
3. Заключительная часть занятия
Задания для самостоятельной подготовки к практическому занятию:
Задания для СРС во внеучебное время
Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):
1. Уремия сопровождается
а) увеличением концентрации мочевины в моче
б) уменьшением концентрации мочевины в моче
в) уровень мочевины в моче не изменяется
2. Аммиак в организме образуется из всех субстратов, кроме
а) триацилглицеринов б) аминокислот
в) биогенных аминов г) пуриновых азотистых оснований
3. Содержание мочевины в сыворотке крови человека составляет
а) 2,5 – 8,0 моль/л б) 3,3 – 5,5 ммоль/л
в) 12 – 25 ммоль/л г) 0,1 – 0,68 ммоль/л
4. Донором атома азота при биосинтезе мочевины является
а) аспарагиновая кислота б) глутаминовая кислота
в) тирозин г) аргинин
5. Назовите аминокислоту, включающуюся в процесс глюконеогенеза
а) лизин б) метионин
в) изолейцин г) аланин
6. При азотемии в крови повышается концентрация
а) всех компонентов остаточного азота
б) аминокислот
в) мочевой кислоты
г) аммонийных солей
7. Укажите фермент, не участвующий в биосинтезе мочевины
а) карбамоилфосфатсинтетаза
б) аргиназа
в) аргининосукцинатсинтетаза
г) сукцинатдегидрогеназа
8. Гипераммониемия может развиваться во всех случаях, кроме
а) ферментопатии орнитинового цикла
б) ферментопатии обмена ароматических аминокислот
в) ОРВИ у детей
г) цирроз печени
9. Экскреция мочевины с мочой (в сутки) составляет в среднем
а) 3 – 4,5 г б) 5 - 10 г
в) 100 г г) 25 - 30 г
10. Кетогенной аминокислотой является
а) аспарагиновая кислота б) пролин
в) лейцин г) лизин
Задания для контроля уровня сформированности компетенций в учебное время:
1. Где и из чего образуется аммиак в организме человека?
2. Чем обусловлена токсичность аммиака?
3. Назовите особенности метаболизма аммиака в мышцах, мозге, почках и печени.
4. Охарактеризуйте связь процесса синтеза мочевины с циклом трикарбоновых кислот.
5. Что может быть причиной гипераммониемии?
6. Виды азотемии. На чем основана их лабораторная дифференциальная диагностика?
7. Почему при сахарном диабете нарушается белковый обмен?
8. Что является причиной аргининсукцинатного слабоумия?
9. Каковы методы коррекции гипераммониемии при у больных?
10. Почему скорость орнитинового цикла изменяется при голодании, физических нагрузках, избыточном белковом питании?
Конкретные цели и задачи.
- знатьисточники аммиака и реакции его обезвреживания в организме; реакции процесса биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл); причины и последствия нарушения синтеза и выведения мочевины.
- уметь объяснять причины токсичности аммиака и механизмы его обезвреживания; использовать эти знания для понимания и объяснения причин развития гипераммониемии и ее последствий; интерпретировать результаты определения концентрации мочевины в крови/моче для диагностики заболеваний.
- владетьмедико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):азотемия, азотурия, аргининсукцинатурия, гипераммониемия, цитрулинурия, уремия.
Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:
1. Строение и свойства аммонийных соединений, мочевины (биоорганическая химия)
2. Особенности строения и функционирования печени, почек (нормальная анатомия, нормальная физиология)
Этапы проведения занятия:
1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: лабораторная работа
3. Заключительная часть занятия
Задания для самостоятельной подготовки к практическому занятию:
Норма: 2,5 – 8 ммоль/л
Концентрацию мочевины в моче (моль/сут) определяют по формуле: Х= (Аоп : Ак) × 5,0 × 100 × 1,5 л
где 100 – коэффициент разбавления мочи; 1,5 л – среднесуточное количество мочи
Конкретные цели и задачи.
- знатьосновы полноценного питания, обеспечивающие поддержание азотистого баланса; классификацию аминокислот по возможности синтеза в организме; экзогенный и эндогенный пулы аминокислот; скорость обновления индивидуальных белков организма;
протеолиз и общую характеристику протеолитических ферментов; процесс трансаминирования и способы дезаминирования аминокислот, биологическое значение этих процессов; физиологические функции биогенных аминов, их образование и инактивацию. Знать источники аммиака и реакции его обезвреживания в организме; реакции процесса биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл); причины и последствия нарушения синтеза и выведения мочевины; образования и пути использования безазотистых остатков аминокислот (глюконеогенез, кетогенез). Знатьроль серина и глицина в образовании производных фолата для синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов и регенерации метионина; значение метионина (МЕТ) как донора СН3-группы в реакциях трансметилирования; особенности обмена фенилаланина (ФЕН), тирозина (ТИР).
- уметь использовать знания о составе белков для понимания основ рационального питания; использовать данные определения активности аминотрансфераз сыворотки крови для диагностики заболеваний сердца и печени; объяснять значение биогенных аминов для функционирования организма. Уметь объяснять причины токсичности аммиака и механизмы его обезвреживания; использовать эти знания для понимания и объяснения причин развития гипераммогиемии и ее последствий; интерпретировать результаты определения концентрации мочевины в крови/моче для диагностики заболеваний; объяснять значение аминокислот в процессе глюконеогенеза в условиях голодания. Уметь использовать знания об обмене некоторых аминокислот (CЕР, ГЛИ, МЕТ, ФЕН, ТИР) для понимания специфических функций в организме человека; Объяснять причины возникновения наследственных заболеваний, связанных с нарушением обмена отдельных аминокислот (фенилкетонурия, алкаптонурия и др.); интерпретировать результаты определения креатинина в моче для оценки функционального состояния почек и мышц; объяснять молекулярные основы лечения заболеваний, сопровождающихся нарушением обмена катехоламинов (болезнь Паркинсона).
- владетьметодом анализа получаемой по дисциплине информации с позиции междисциплинарных связей и будущих задач профессиональной деятельности. Владеть медико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):азотистый баланс, заменимые и незаменимые аминокислоты, протеосомы, катепсины, аминотрансферазы (АЛТ, АСТ), коэффициент де Ритиса, биогенные амины (гистамин, серотонин, катехоламины), азотемия, азотурия, аргининсукцинатурия, гипераммониемия, цитрулинурия, уремия,алкаптонурия, альбинизм, аминоацидурия, гипераминоацидемия, гистидинемия, гистидинурия, гомоцистиинурия, оксипролинурия, охроноз, тирозинемия, тирозинурия, цистинурия, фенилкетонурия.
Этапы проведения занятия:
1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: коллоквиум
3. Заключительная часть занятия
Задания для СРС во внеучебное время
Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):
1. Наследственное нарушение обмена фенилаланина известно как
а) цистинурия б) альбинизм
в) фенилкетонурия г) алкаптонурия
2. Гиповитаминоз, связанный с недостаточностью фолиевой кислоты, проявляется как
а) пеллагра б) мегалобластическая анемия
в) полиневрит г) гипохромная анемия
3. Синтез фолиевой кислоты в бактериальной клетке подавляют
а) аллопуринол б) аспирин
в) ингибиторы МАО г) сульфаниламидные препараты
4. Альбинизм обусловлен нарушением обмена
а) фенилаланина б) лизина
в) метионина г) тирозина
5. Реакции трансметилирования осуществляются при участии аминокислоты
а) валина б) лизина
в) метионина г) изолейцина
6. Реакции трансметилирования осуществляются при участии кофермента,
содержащего витамин
а) пиридоксин б) фолиевая кислота
в) никотинамид г) тиамин
7. Какие аминокислоты необходимы для синтеза креатина?
а) вал, гис, ала б) лиз, арг, мет
в) мет, гли, арг г) гли, ала, сер
8. Выберите аминокислоту, необходимую для синтеза фосфатидилхолина, карнитина, ацетилхолина, адреналина в организме
а) гистидин б) метионин
в) аргинин г) серин
9. Дефект, какого фермента становится причиной алкаптонурии?
а) фенилаланин-4-монооксигеназ б) оксидаза гомогентизиновой кислоты
в) декарбоксилаза ароматических аминокислот г) фенилаланинтрансаминаза
10. В качестве промежуточного переносчика СН3-группы в реакциях регенерации метионина принимает участие витамин
а) Д3 б) В2
в) В6 г) В12
Задания для контроля уровня сформированности компетенций в учебное время:
1. В синтезе, каких веществ принимает участие метионин?
2. Каковы последствия дефицита метионина в рационе питании человека?
3. Какие продукты питания являются источниками поступления метионина в организм человека?
4. Перечислите витамины, обеспечивающие реакции трансметилирования и
регенерации метионина.
5. Почему при применении сульфаниламидных препаратов нарушается процесс
трансметилирования?
6. Почему триптофан обладает антипеллагроидным действием?
7. Каковы последствия нарушения превращения фенилаланина в тирозин?
8. Почему возникает фенилпировиноградная олигофрения?
9. Каковы биохимические подходы к коррекции нарушения метаболизма при фенилкетонурии?
10. При каком наследственном заболевании может развиваться пигментация хрящевой ткани
(охроноз) и артрит?
МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ
к практическим занятиям
Модуль V. Обмен аминокислот
учебной дисциплины (модуля)«Биохимия»
для специальности Лечебное дело
курс II семестр 4
| Составитель: Артюкова О.А., к.б.н., доцент Рецензент: Лемешко Т.Н., к.б.н., доцент |
Владивосток – 2016 г.
Практическое занятие № 1(25)
Тема:«Переваривание белков, всасывание аминокислот. Пул аминокислот. Дезаминирование, трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины»
Мотивация: полученные по данной теме знания формируют общекультурные и профессиональные компетенции, необходимые в последующем для изучения вопросов профессиональной направленности, в том числе, для изучения гепатологии (активность трансаминаз для диагностики заболеваний печени), нервных болезней (роль NH3 в регуляции процессов возбуждения и торможения в клетках ЦНС, роль и значение биогенных аминов как медиаторов ЦНС), фармакологии (использование витамина В6, фолиевой кислоты, биогенных аминов, гормонов в качестве лекарственных препаратов), патофизиологии (роль биогенных аминов в развитии воспалительной и аллергической реакций), педиатрии (наследственные нарушения обмена аминокислот).
Общая цель:научиться применять знания о процессах поступления, синтеза и катаболизма аминокислот (АК) для анализа патологических состояний, связанных с нарушением белкового питания или обмена АК в организме; закрепитьпредставления о путях обмена аминокислот.Полученные по данной теме знания формируют общекультурные и профессиональные компетенции (ПК- 3, ПК-15) , необходимые в последующем для изучения вопросов профессиональной направленности.
Конкретные цели и задачи.
- знатьосновы полноценного питания, обеспечивающие поддержание азотистого баланса; классификацию аминокислот по возможности синтеза в организме; экзогенный и эндогенный пулы аминокислот; скорость обновления индивидуальных белков организма;
протеолиз и общую характеристику протеолитических ферментов; процесс трансаминирования и способы дезаминирования аминокислот, биологическое значение этих процессов; физиологические функции биогенных аминов, их образование и инактивацию.
- уметь использовать знания о составе белков для понимания основ рационального питания; использовать данные определения активности аминотрансфераз сыворотки крови для диагностики заболеваний сердца и печени; объяснять значение биогенных аминов для функционирования организма.
- владетьметодом анализа получаемой по дисциплине информации с позиции междисциплинарных связей и будущих задач профессиональной деятельности. Владеть медико-функциональным понятийным аппаратом (терминами):азотистый баланс, заменимые и незаменимые аминокислоты, протеосомы, катепсины, аминотрансферазы (АЛТ, АСТ), коэффициент де Ритиса, биогенные амины (гистамин, серотонин, катехоламины).
Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:
1. Строение и свойства аминокислот, пептидов, белков (биоорганическая химия, биохимия)
2. Особенности функций органов пищеварения (нормальная физиология), переваривание белков в ЖКТ (биохимия)
Этапы проведения занятия:
1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: лабораторная работа
3. Заключительная часть занятия
Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний
1. Переваривание белков и всасывание аминокислот. Ферменты пищеварения.
Распад белков в тканях с участием протеосом и катепсинов.
2. Дезаминирование аминокислот: прямое (окислительное и неокислительное), непрямое. 3. Трансаминирование. Аминотрансферазы, их использование в энзимодиагностике
4. Введение аминокислот в общий путь катаболизма и глюконеогенез.
5. Декарбоксилирование аминокислот.
6. Биогенные амины: образование, биологическая роль и инактивация.
7. Полиамины: биологическая роль.
Ориентировочная основа действия (ООД) для проведения самостоятельной деятельности студентов (СДС)