Механизм действия ферментов
Фермент Е обратимо соединяется с субстратом S, образуя нестойкий промежуточный фермент-субстратный комплекс ES, который в конце реакции распадается с освобождением фермента и продуктов реакции Р:
Эти представления легли в основу теории «ключ-замок» Э. Фишера(1890). Структура активного центра комплементарна молекулярной структуре субстрата, что обеспечивает высокую специфичность фермента (рис. 16а). В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия, а в ряде случаев также ковалентные, координационные связи.
 |
| а. Теория «перчатка – рука» |
 б. Теория «индуцированного соответствия» |
Рис. 16. Теории ферментативного катализа
Д. Кошлендом была разработана теория «индуцированного соответствия»(1958). Пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается в момент их взаимодействия друг с другом, что может быть выражено формулой «перчатка - рука». Субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию (рис. 16б). Т.е. фермент только в момент присоединения субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме (tensile) в отличие от неактивной R-формы (relaxe).
В настоящее время все более популярной становится гипотеза топохимического соответствия.Сохраняя основные положения теории «индуцированного соответствия», она объясняет специфичность действия ферментов узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. В момент присоединения субстрата к активному центру фермента последний индуцирует переход субстрата в напряженное состояние (рис. 17).
Рис. 17. Гипотеза топохимического соответствия
Ферменты ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации (рис. 18).
Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул 1 моль вещества в активированное состояние при данной температуре.
Как катализируемая ферментом, так и не катализируемая им реакция имеет одинаковую величину стандартного изменения свободной энергии (ΔG). Однако ферментативная реакция имеет более низкую энергию активации. Действуя на скорость реакции, ферменты не изменяют положения равновесия между прямой и обратной реакциями, а лишь ускоряют его наступление.
Рис. 18. Энергетическая диаграмма ферментативной реакции