Реакція декарбоксилування
аланін етиламін
Ферментативна реакція, що відбувається в клітинах живих організмів під впливом ферментів декарбоксилаз.
5. Дезамінування амінокислот відбувається під впливом нітритноїкислоти або ферментів дезамінази:
гліцин нітритна кислота гліколева кислота
СН3 – СНNH2 – COOH + H2O CH3 – CHOH – COOH + NH3
аланін лактатна (молочна) кислота
Окислювальне дезамінування відбувається під впливом окислювачів (гіпохлорити, хлорамін Т, персульфати), утворюються кетокислоти:
Реакція окислювального дезамінування відбувається в організмах людини і тварин під впливом специфічних ферментів.
Для якісного і кількісного визначення амінокислот використовується нінгідрин. При нагріванні з амінокислотою відбувається відновлення нінгідрину до дикетооксигідриндену, а амінокислота розщеплюється на альдегід, вуглекислий газ і аміак:
Внаслідок конденсації аміаку з молекулами нінгідрону та дикетооксигідриндену відбувається утворення амонійної солі, що забарвлена в синьо-фіолетовий колір:
 | Сполука забарвлена у синьо-фіолетовий колір завдяки наявності спряжених зв’язків. За інтенсивністю забарвлення можна кількісно визначати вміст амінокислоти в розчині. Аналогічне забарвлення з нінгідроном спостерігається також з пептидами, первинними і вторинними амінами. |
Ацилювання амінокислот.
Амінокислоти реагують з хлорангідридами та ангідридами кислот з утворенням N-ацильованих похідних. Реакція відбувається до кінця тільки у водно-лужних або неводних середовищах так як у взаємодію вступає амінна група:
ацетилхлорид гліцин N-ацетилгліцин
N-Ацильовані похідні амінокислот використовуються при синтезі пептидів.
Окремі ацильовані амінокислоти здатні знешкоджувати отруйні речовини, які всмоктуються у кров з кишківника. Так, наприклад, отруйна бензойна кислота зв’язується з гліцином та видаляється з організму з сечею в формі гіпурової кислоти:
Утворення пептидів.
Поліпептидна теорія, Е.Фішер (1902) згідно з якою: білки – складні поліпептиди, в яких амінокислоти зв’язані між собою пептидними зв’язками, які утворюються при взаємодії α-карбоксильних СООН- и α-NН2-груп амінокислот.
Аналогічно до дипептиду приєднуються інші амінокислоти з утворенням трипептиду, тетрапетиду, пентапептиду, і так до утворення молекули поліпептиду (білка).
Методи одержання амінокислот:
Амінокислоти одержують з природної сировини та методами хімічного синтезу.
1. Гідроліз білків: кислотний (НСІ, Н2SO4), лужний (КОН, NаOH) і ферментативний (протеолітичними ферментами – пепсином, трипсином) Під час гідролізу утворюється суміш амінокислот: білок → альбумози → пептони → поліпептиди → олігопептиди → дипептиди → амінокислоти. Амінокислоти виділяють з суміші відповідними методами – кристалізації, хроматографії.
2. Метод мікробіологічного синтезу. Для одержання амінокислот підбирають відповідні поживні середовища, мікроорганізми і проводять інкубацію. Утворену мікробну масу очищають та виділяють з неї окремі амінокислоти. Наприклад, для одержання лізину беруть мелясу і необхідні поживі добавки (кукурудзяний екстракт, фосфати калію, солі амонію, треонін, метіонін, тіамін, біотин), мікроорганізми. Вихід лізину – до 35,7% загальної маси.
3. Методи органічного синтезу. Синтез із галогенозаміщених карбонових кислот при дії аміаку:
R – CH Br – COOH NH3 R – CH NH2 – COOH
Біологічна роль амінокислот:
1. Стpуктуpні елементи пептидів і білків.До складу білків входять 20 протеїногенних амінокислот, які кодуються генетичним кодом, і постійно містяться в білкax.
2. Структурні елeмeнти інших природних сполук.Aмінoкиcлoти та їх похідні входять до складу коферментів, жовчних кислот, антибіотиків.
3. Пepeнoсники сигналів.Деякі aмінoкиcлoти є нейромедіаторами або попередниками гормонів і нейромедіаторів.
4. Метаболіти.Амінoкиcлоти — життєво важливі компоненти харчування. Деякі амінокислоти беруть участь в обміні речовин, слугують донорами азоту. Непротеїногенні aмінoкиcлoти утворюються в якості проміжних продуктів при біоcинтeзі та деградації протеїногенних амінокислот або в циклі сечовини.
Пептиди
Пептиди(від грецького – зварений, переварений) – органічні сполуки, які складаються із залишків однакових або різних амінокислот, що сполучені пептидними зв’язками ( ‑ CO – NH ‑ ).
 | Схема утворення трипептиду. Хімічний синтез поліпептидів і сучасні фізико-хімічні методи дослідження білків повністю підтвердили наявність пептидних зв’язків в структурі білка. |
Назва пептиду складається: назва першої N-кінцевої амінокислоти з вільною NH2-групою (закінчення -ил, -іл типове для ацилів) + назва наступних амінокислот (також із закінченнями –ил, -іл) + повна назва С-кінцевої амінокислоти з вільною СООН-групою. Наприклад, пентапептид з 5 амінокислот може названий: гліцил-аланіл-серил-цистеінил-аланін, або скорочено Гли–Ала–Сер–Цис–Ала.
Способи одержання:
8 З природних джерел: неповним гідролізом білків одержують з тканин тварин карнозин, глутатіон, ансерин. Потім їх видаляють та ідентифікують звичайними методами якісного і кількісного аналізу органічних речовин. Окремі пептиди з таких тканин одержують методом екстракції.
 | а ‑ ручной гомогенізатор; б – механічний гомогенізатор; в – шаровий млин. |
8 Методами органічного синтезу (реакції синтезу пептидів і захисту під час синтезу їх аміногруп і карбоксильних груп від вступу в реакції з іншими реагентами.Синтез можна продовжити повторенням попередніх стадій). Так було синтезовано інсулін, багато пептидів, їх видаляють із сумішей звичайними методами виділення та ідентифікації органічних речовин, нерідко використовуючи хроматографію, електрофорез.
 |  |
| Схема електрофорезу | Центрифугування |
Фізичні властивості:
Ä Низькомолекулярні пептиди – кристалічні речовини, розчинні у воді і за своїми властивостями подібні до амінокислот. Не здатні денатурувати. В розчинах утворюють конформери.
Ä Високомолекулярні пептиди (поліпептиди) – аморфні речовини, у воді утворюють колоїдні розчини. За своїми фізико-хімічними властивостями вони близькі до білків. Молекулярну масу мають нижче 6000. Не здатні денатурувати. В розчинах формується вторинна структура – α-спіраль і β-структури.
Хімічні властивості:
Ä Молекули дипептидів ‑ біполярні іони.
Ä Пептиди – амфотерні сполуки, вступають в реакції, що характерні для α-амінокислот.
Ä При гідролізі розщеплюються до амінокислот:
· Кислотний гідроліз (під дією 5,7Н розчину НСІ протягом 24год. при 105 С):
· Ферментативний гідроліз (під дією ферментів тваринного і мікробного походження – пептидаз).
Білки
Білки– високомолекулярні органічні сполуки, що побудовані із залишків α-амінокислот, які сполучені між собою пептидними зв’язками в довгі поліпептидні ланцюги (прямі і закручені). Молекулярна маса білків коливається в діапазоні від кількох тисяч (інсулін – 5700) до сотень мільйонів (білок вірусу грипу – 322млн.).
Білки становлять структурну і функціональну основу всіх живих організмів.
Білки є основною азотистою сполукою харчових продуктів, забезпечують до 15% енергоцінності добового раціону. Добова потреба людини в білках становить 80-100г, половину з яких повинні складати тваринні білки.
Функції білків в організмі:
1. Структурна функція. Забезпечується структурними білками, які відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин. Приклади: колаген, гістони (організують укладання ДНК в хроматині).
2. Транспортна функція. Забезпечується білками: гемоглобін (переносник кисню та вуглекислого газу до тканин і легень), преальбумін (переносник гормонів щитовидної залози – тироксин і трийодтиронін), іонні канали (транспорт іонів і метаболітів через біологічні мембрани).
3. Захисна функція. Забезпечує білок-імуноглобулін G, який утворює на еритроцитах комплекс з мембранними гліколіпідами.
4. Регуляторна функція. В біохімічних сигнальних ланцюгах білки виконують функції сигнальних речовин (гормонів) і гормональних рецепторів. Наприклад, комплекс гормону росту соматотропіну з відповідним рецептором, інсулін (гормон, що регулює вуглеводний обмін).
5. Каталітична функція.Забезпечують ферменти.
6. Рухома функція.Взаємодія актину з міозином відповідає за м’язові скорочення та інші форми біологічної рухомості.
7. Запасні функції. Забезпечуються запасними білками, які містяться в рослинах, і є цінними харчовими речовинами. В організмах тварин м’язові білки служать резервними харчовими речовинами, які мобілізуються при потребі.
Фізико-хімічні властивості білків:
Ø Рідкі, напіврідкі, тверді аморфні та кристалічні речовини. Деякі білки мають консистенцію в’язких рідин або драглів (альбуміни, глобуліни сироватки крові).
Ø При високій температурі всі білки згоряють, відчувається запах паленого волосся.
Ø Не мають температури плавлення та кипіння, так як згортаються при нагріванні.
Ø Оптично активні речовини. Розчини природних білків обертають площину поляризації світла ліворуч так як складаються переважно з α-амінокислот.
Ø розчинність білків ‑ різна: нерозчинні (колаген, еластин), альбуміни розчиняються у воді з утворення колоїдних розчинів, проламіни – у сумішах спиртів.
Білки утворюють колоїдні розчини, які здатні переходити в гелі (драглеподібний стан). Наприклад, перехід із золю в гель спостерігається під час охолодження драглів. Білки опірних тканин лише набухають і можуть зв’язувати воду в набагато більших кількостях, ніж їх маса.
Ø практично всі білки погано кристалізуються.
Структура білкових молекул вивчалася видатними хіміками:
О.Я. Данілевський (1888 – 1891) – український хімік; Е.Фішер (1899 – 1919) – німецький хімік-органік; М.Д.Зелінський (1906 – 1934) – російський хімік-органік; Л.Полінг (1946 – 1951) – американський фізик і хімік.
Головними структурними одиницями, які формують білкову молекулу, є 20 амінокислот, 2 аміди (аспарагін і глютамін) і 2 імінокислоти (пролін і оксипролін).
Протеїногенні амінокислоти (α-амінокислоти) утворюють пептиди і білки.
