Структура основных химических понятий, их формирование и развитие.

Химическое понятие-основная структурная единица химических знаний.Образование понятий-сложный процесс, требующий использования мыслительных операций.

Основными понятиями в химии являются:элемент,вещество и химическая реакция.

Классификация химических элементов в свете молекулярного учения:Met и НеMet.

Система понятий о элементе:

Относительность деления на Met и НеMet→Понятие о естественных семействах химических элементов→П.З и П.С. химических элементов→Теория строения вещества→Систематизация химических элементов по группам,периодам.

Понятие об атоме:

Сущность понятия «атом»Свойства атома

↓

Атомно-молекулярное учение

Атом-химически неделимая частица -Понятие о массе атома и о Ar элемента

-Валентность-свойство атома присоединять

к себе определенное число атомов другого

химического элемента

↓

П.З.Строение атома

Атом-сложная система,обладающая -Атомный радикал

структурой и свойствами.Понятие о -Электроотрицательность как свойство

ядре,электронных уровнях,орбиталях атома притягивать электроны

-Валентность-способность атома образовывать

химические связи

-Степень окисления

Теория электоролитической диссоциации

↓

Понятие об ионе Свойства веществ-это свойства ионов

↓

Теория строения органических соединений

Понятие о гибридизации орбиталей Взаимное влияние атомов

Система понятий о веществе:

Понятие о составе вещества ↔ Понятие о структуре вещества

↨ ↨

Понятие о получении веществ Понятие о методах исследования веществ

↨ ↨

Понятие о классификации веществ ↔ Понятие о свойствах веществ

↨

Понятие о применении веществ

Понятие о химических методах исследования веществ:

Методы исследования веществ,основанных Методы исследования свойств веществ

на изучении взаимосвязи свойств веществ на основе их классификации

со строением и составом ↓

↓ ↓

Качественные Качественный и Моделирование и использование

методы иссле- количественный химической символики

дования веществ анализ

Понятие о свойствах веществ:

Свойства определяются

↓ ↓

Составом вещества Строениеи вещества

↓ ↓ ↓ ↓

органолиптически расчетом приборами химические

↓ ↓ ↓ ↓

Неорг. поведение Орг. Поведение в

вещесвт в ОВР веществ реакциях ионного

обмена

Структура понятия о химической реакции:

Понятие о классификации химических реакций ↔ Понятие о признаках,сущности и

механизмах химической реакции

↨ ↨

Понятие о практическом использовании Понятие о количественных

химических реакций характеристиках хим реакций

↨ ↨

Понятие о закономерностях возникновения Понятие о методах исследования

и протекания химических реакций химических реакций

40. Связь местонахождения элемента в ПС с электронной структурой его атома. Периодичность изменения свойств элементов как отражение периодичности изменения электронных конфигураций атомов. Сходство и различие в свойствах элементов главных и побочных подгрупп (на примерах серы и хрома, хлора и марганца).

Современная формулировка ПЗ: Свойства хим. элементов, а также формы и свойства их соединений находятся в периодической зависимости от положительных зарядов атомов.

Физический смысл ПЗ: Периодическая повторяемость свойств хим. элементов, а также свойств и форм их соединений связана с периодической повторяемостью их электронных конфигураций.

Период в ПС: Это горизонтальный ряд хим. эл., в котором идёт заполнение одного и того же внешнего энергетического уровня. Номер периода совпадает со значением главного квантового числа n, т.е. отражает число энергетических уровней в нормальном состоянии.

Группа в ПС: Вертикальный ряд хим. эл., номер группы отображает одинаковое число валентных электронов. Критерием деления эл. На подгруппы А и В является расположение валентных электронов (у s и р – элементов валентный электрон находится на внешнем энергетическом уровне, а у d – элементов – на предвнешнем и внешнем энергетическом уровне).

При переходе от одного элемента к другому в группах и в подгруппах наблюдается непростое повторение свойств, а более или менее выраженное закономерное изменение.

Хим. природа элемента, обусловлена способностью его атома терять или приобретать электрон, эта способность может быть количественна оценена: энергией ионизации, сродством к электрону.

Е_и (энергия ионизации) – количество энергии необходимое для отрыва электрона от невозбуждённого атома.

Изменение атомных R в ПС носит периодический характер.

Резкое уменьшение атомного R наблюдается у элементов малых периодов, а у эл. Больших периодов – более плавное уменьшение атомного R. В подгруппах эл. R атома в общем увеличивается.

Сродство атома к электрону – это энергетический эффект присоединения электрона к нейтральному атому с превращением его в отрицательно заряженный ион.

Электроотрицательность – позволяет оценить способность атома данного элемента оттягивать на себя электронную плотность по сравнению с атомами других эл. в соединениях.

В периоде:

Заряд ядра

Размер атома

Е_и

Е_сэ

ЭО

В группе:

Заряд ядра Число эн. уровней Размер атома Е_и Е_сэ ЭО

Сравнение свойств атомов элементов главных и побочных подгрупп.

Сходства.

1.Принадлежность к группе определяется mах числом валентных электронов.

Cr … 3d⁵4s¹

S … 3s²3р⁴

2.Отсюда, исходные по составу соединения с mах степенью окисления: CrО₃, SО₃ – кислотные оксиды

Эти оксиды хорошо растворяются в воде. Это сходство объясняется тем, что атомы элементов главной и побочной подгруппы, в высшей степени окисления приобретают сходное электронное строение.

Различия.

1.Валентные электроны у атомов элементов главных подгрупп – на внешнем энергетическом уровне, а у атомов элементов побочных подгрупп – на внешнем и предвнешнем энергетических уровнях.

2.У атомов элементов главных подгрупп в периоде с увеличением заряда ядра, растёт число электронов на внешнем энергетическом уровне, а это приводит к быстрому переходу от типичных металлов к типичным неметаллам. У атомов элементов побочных подгрупп с увеличением заряда ядра число внешних электронов не увеличивается, поэтому свойства их изменяются менее резко.

3.У атомов элементов главных подгрупп устойчивость соединений, в которых элемент проявляет высшую степень окисления, с увеличением заряда ядра – уменьшается. У атомов элементов побочных подгрупп наоборот: с увеличением заряда ядра элемента в его высшую ст. ок. – повышается.

4.Радиусы атомов в главных подгруппах растут монотонно, с ростом числа энергетических уровней, а от этого зависит и энергия ионизации – уменьшается. В побочных подгруппах – радиус атомов сначала возрастает, Е_и – увеличивается.

5.Для атомов элементов побочных подгрупп характерно комплексообразование за счёт d – орбиталей. Для атомов элементов главных подгрупп менее характерно комплексообразование.

6.Деление элементов на металлы и неметаллы в главных подгруппах идёт по числу вал. Электронов, а также по размеру атомов.

7.Атомы элементов в главных подгруппах могут как присоединять (немет.), так и отдавать (мет.), т.е могут находиться и вположительной , и в отрицательной степени окисления. Атомы элементов побочных подгрупп могут только отдавать и находяться только в положительной степени окисления.

ФЕРМЕНТЫ

Ферменты (энзимы, биол. катализаторы) – это в-ва белковой природы, которые образуются в тканях всех организмов и обладают способностью ускорять хим. процессы в организме.(«элексир жизни» - Павлов)

Впервые фермент в крист. сост. был получен Самерром. из бобов(уреаза) – 1926г.

В соостветсвии с международ. правилами, ферменты разбиты на 6 кл.:

1. оксиредуктазы – ф-ты катализирующие в/о р-ции.

2. трансферазы - ф-ты катализирующие р-ции переноса отдельных атомов или целых групп.

3. гидролазы – ф-ты ускоряющие реакции генетического расщепления с участием воды

4. лиазы – ф-ты катализирующие р-ции расщепления

5. изомеразы – участвующие в реакции изомеризации.

6. лигазы(синтетазы) – ф-ты которые ускоряют р-ции образования хим. связей с образованием АТФ

Классы делятся на подклассы®подподклассы®порядковый номер(шифр)

Номенклатура:

Название по международной ном-ре.

Тип хим. р-ции, кот. обеспечивает.

Х-р переносимых гр.

ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВ:

1.хар-ой особенностью ф-тов как биокатализаторов в том, что они обладают высочайшей биолог. активностью, повышают скорость в 10⁶-10²⁰ раз, по сравнению с обыкн. Kat).

2.специфичность действия

3.дей-е (акт-ть) можно регулировать.

Молекул. масса ф-тов: опр-ся молек. массой белков (белк. компанентов) колеблится от 15000 до неск. миллионов. Для ф-тов х-ны теже, физ-хим св-ва, что и для белков, входящих в их состав.

Все ф-ты явл. глобул. Белками, поэтому их мол. м.б. представлены как простыми, так и сложными. В 1-ом случае- однокомпанентный, во 2-ом- двукомпанентный.

Белков. часть наз. Е фермент или апоферментом. Небелковая часть- S-субстрат или кофакторат. Если кофактор- орг. мол., то она наз. коферментом, а в целом, мол. наз. холоферментом. В качестве неорг. кофакторов чаще всего входят ионы Ме. Если небел. часть ф-та прочно связана с белком и в биохим. реакциях не отсоединяется от него, то эту часть принято наз. простетической группой. Но для большинства Е соединение бел. и небелков. части могут осуществлятся за счет водор. связей, ион. вз-й, гидрофобных вз-й и очень редко за счет ковал. связи. Поэтому прочность связи между кофактором и белковой частью (апоферментом) вальирует в широких пределах. Небелк. компанент имеет сравнительно небол. молек. массу и в отличие от апофермента обладает термостабильностью.

СТРУКТУРА:

Т.к. размеры субстрата значительно меньше размера мол. Е, то субстрат не может контактировать со всей огромной мол. белка, а вз-ет с небол. его участком. Этот участок мол., кот. обеспечивает соединение Е и S и дает возможность для дальнейшего превращения S наз. акт. центром (а/ц) фермента. Т.е. а/ц Е принимает участие в связывании и превращении S. На долю центра приходится небол. часть белк. мол. А/ц образуется определ. радикалами а/к, кот. располаг-ся далеко др. от др. в полипептидной цепи, а у двухкомпанентов ферментов в а/ц входят некот. гр-ки Коэазима. У олигомерных ф-тов им. неск. акт. центров соотв-х кол-ву субъединиц. А/ц функционально неоднороден, в нем условно выд-ют: -каталитическую зону. Это гр-ки, кот. принимают непосредств. участие в контакте с S; -зону связывания.это гр-ки, кот. контакт-т с непревращаемыми фрагментами S и укрепляющие его в актив. центре. Наиболее часто в акт. центр Е входят:серин, гистидин, треопин, цистеин, глутаминовая к-та, аспаргиновая к-та. Эти к-ты располагаются далеко др. от др. и сближаются только при форм-нии акт. центра. А/ц расп-ся на поверхности ф-та, в углублениях.

КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ Р-ЦИЙ:

Мех-зм:

Ур-ние Михаэлиса-Ментен:ур-ние, кот. выражает зав-сть скор-ти ферм. процесса от конц-ции субстрата.

V=Vmax×[S] Km+[S]

V_max полное насыщение Е S-ом, V=max, если все активн. Центры центры Е заняты и своб. молекулы Е отсутствуют, 100% 100% насыщение Е субстратом. При 50% насыщеном насыщенном Е субстратом, V=половине V_max.

K_m-конц. S, при кот. достигается 50% насыщ. Е субстратом субстратом.

Vmax=Vmax×[S] 2 Km+[S] ; 2[S]=Km+[S] ; Km=S.

Для того, чтобы определить Vmax и Km исп-ся график в двойных обратных коор-тах, т.е. в коорд. 1 = 1 V [S] ; y=ax+b

Уровнение Лаинувера-Берка:

1 = Km . 1 + 1 V Vmax [S] Vmax

Т.о. Þключевыми параметрами явл. К_m и V_max отражающие мех-зм действия фермента.

V_max определяет эффективность действия фериента, т.е. его каталитическую активность.

K_m опр-т специфичность действия Е по отношению к данному S. Чем больше K_m, тем меньше степень сродства Е и S и меньше V ферментативного процесса.

ЕДИНИЦЫ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ: Согласно мехдунар. правилам един-й акт-ти любого Е явл. то его кол-во, кот. катализирует превращение S со скоростью 1 моль в 1с –катал. 1Кат.=6×10⁷ стандар. единица Е. 1 стандарт. единиц Е=16,97 нКат (10^-9)

Существует удел. акт-ть, кот. выражает число единиц акт-ти Е, приходящей на 1мг белка. Кол-во мг моль S, превращаемых 1мг Е в 1 мин. Если известна молекул. масса фермента, то можно рассчитать молекуляр. (молярн.) акт-ть фермента. Е молек. акт-ти выражает число молей (или молекул) субстрата, превращ-х 1 молем (молекулой) Е за 1 мин. Между удельн. и молек. акт-тью сущ-ет связь:

Емол.= Еуд × Мфермента ; Емол= Vmax n- кол-во молей фермента 1000 nE

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:

1. Термолабильность (зависимость св-в акт-ти Е от t^о):

2.Зависимость от рН, т.е. она им-ет вид:

3.Влияние ионной силы (конц. влияет на конц. Е):

4.Ферменты нах-ся в тканях и клетках в неактивн. форме, кот. наз. проферментом или зимогеном.

5.Специфичность: 1) абсолютная. В случае абсол. спец-ти фер-ты катализируют превращ. только субстрата.

2)относительная. Если один и тот же Е участвует в превращении неск. S- относит. спец-ть, т.е. такие Е действуют на опр-е типы хим. связи.

3)стериохимическая. Дей-т на строго опред-й стериоизомер.

АКТИВАТОРЫ И ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ:

Акт-ры- это в-ва, кот. усиливают акт-ть фер-ов. Ингибиторы- тормозят. В качестве акт-ров чаще исп-ся ионы Ме, в частности Са²⁺, Со²⁺ и т.д. Они способствуют более стабильному Е-S комплексу.

Ин-ры тормозят протекание ферм. процесса. 2 осн. типа ингибирования: 1. обратимое; 2. необратимое. Необратимые связываются с Е или ЕS и изменяют нативную комформацию ф-та. Они могут часто разруш. (химич. модиф-ть) к.-л. функцион. гр. акт. центра. Е, кот. необходимы для проявления kat-й акт-ти. 1) связывает в акт. центре с какой-либо гр-кой; 2) применяет эту гр-ку.

Е – SH + Ме²⁺ ® Е – Sме^1/2

Пример. Аспирин: широкий спектр физиолог. действия аспирина был выяснен в 80-е гг. ХХв. Вейном. Асп. явл. ингибитором некот. фер-тов, участвующих в синтезе гормоноподобных простогландинов, кот. в свою очередь участвуют во многих биофизиол. процессах организма. Аспирин хим. модифицирует фермент, кот. в акт. центре сод-т NH группу.

Обратимое ингибирование:

1.конкурентное: Конкур-е ингиб-е по своей топографии и природе похоже на субстрат. Поэтому ферм. его путает, Þингибир. связывается с акт. центром Е.

E + S = ES ® P E + I = EI ® P продукт ингибитор

Отличит. особенность: состоит в том, что его можно ослабить или устранить. Это можно сделать повысив конц-ю субстрата.

Пр.: Действие алкогольгидрогиназы на спирты: это применяется при отравлениях этиленгликолем.

Спирт под дей-ем данного фермента отщепляет Н и превращается в альдегид.

В бол-ве случаев фер-ты нах-ся в кл. не в свободн., а в связанном состоянии с биолог. стр-рами, при этом они как бы плавают в цитоплазме или липидн. среде мемб., обр-я комплексы. В состав комплексов входят неск. фер-тов – мультиэкзимные комплексы. В таких комп-сах S передается по конвейеру из рук в руки и покидает её, когда обр-ся конечный продукт. В таких комплексах кон. продукт реакции явл. ингибитором 1-го фер-та, из-за чего ск-ть проц. опр-ся конц-ей конечн. продукта.

А ® В ® С ® D

Ингибирование по типу обратной связи.

Проферменты: многие фер-ты синт-ся в орг-ме первонач. в неакт. форме и по мере необходимости переходят в активную. Неакт. форма- зимогены и изозимы.

РЕГУЛЯЦИЯ АКТ-ТИ ФЕРМЕНТОВ:

1.Путём ковалентной модификации – отцеплением - присоединяет ферменту каких-то низкомол. соед-ний.

2.В результате прол. ассоциации-диссоциации.

3.С пом. ингибирования (конкурент., неконкур., по типу обратной связи).

4.Путем аллостерической регуляции, т.е. аллостерик присоед-ся где-то к фер-ту (не в акт. центре), Þ меняется конформация фер-та и акт. центр разрушается.