Реакции синтеза креатина в почках и печени

Здесь при наличии энергии АТФ (во время покоя или отдыха) он фосфорилируется с образованием креатинфосфата.

Синтез креатинфосфата

Если синтез креатина опережает возможности его фиксации в мышечной ткани, то развивается креатинурия– появление креатина в моче. Физиологическая креатинурия наблюдается в первые годы жизни ребенка. Иногда к физиологической относят и креатинурию стариков, которая возникает как следствие атрофии мышц и неполного использования образующегося в печени креатина. При заболеваниях мышечной системы (при миопатии или прогрессирующей мышечной дистрофии) в моче наблюдаются наибольшие концентрации креатина – патологическая креатинурия.

В мышце дезаминирование аминокислот идет особым образом

Так как в скелетных мышцах нет глутаматдегидрогеназы и нет возможности производить прямое дезаминирование аминокислот, то для этого существует особый путь.

В мышечных клетках при интенсивной работе, когда идет распад мышечных белков, активируетсяальтернативный способ дезаминирования аминокислот – цикл АМФ-ИМФ. Образовавшийся при трансаминировании глутамат при участии аспартатаминотрансферазыреагирует с оксалоацетатом и образуется аспарагиновая кислота. Аспартат далее передает свою аминогруппу на инозинмонофосфат (ИМФ) с образованием АМФ, который в свою очередь подвергается дезаминированию с образованием свободного аммиака.

Реакции непрямого дезаминирования аминокислот в мышечной ткани

Процесс носит защитный характер, т.к. при мышечной работе выделяется молочная кислота. Аммиак, связывая ионы Н⁺, предотвращает закисление цитозоля миоцитов.

В клетках постоянно образуется аммиак

Аммиак непрерывно образуется во всех органах и тканях организма. Наиболее активными его продуцентами в кровь являются органы с высоким обменом аминокислот и биогенных аминов – нервная ткань, печень, кишечник, мышцы.

Основные источники аммиака

Основными источниками аммиака являются следующие реакции:

· неокислительное дезаминирование некоторых аминокислот (серина, треонина, гистидина) – в печени,

· окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты во всех тканях (кроме мышечной), особенно в печени и почках,

· дезаминирование амидовглутаминовой и аспарагиновой кислот – в печени и почках,

· катаболизм биогенных аминов – во всех тканях, в наибольшей степени в нервной ткани,

· жизнедеятельность бактерийтолстого кишечника,

· распад пуриновых и пиримидиновых оснований – во всех тканях.

Связывание аммиака

Так как аммиак является чрезвычайно токсичным соединением, то в тканях существуют несколько реакций связывания (обезвреживания) аммиака – синтез глутаминовой кислоты и глутамина, синтез аспарагина, синтез карбамоилфосфата:

· синтез глутаминовой кислоты (восстановительное аминирование) – взаимодействие α-кетоглутарата с аммиаком. Реакция по сути обратнареакции окислительного дезаминирования, однако в качестве кофермента используется НАДФН. Происходит практически во всех тканях, кроме мышечной, но имеет небольшое значение, т.к. для глутаматдегидрогеназы предпочтительным субстратом является глутаминовая кислота и равновесие реакции сдвинуто в сторону α-кетоглутарата,