Состоит из белковых волокон и основного (аморфного) вещества.

В межклеточном веществе выделяюттри основных типа волокон:

· коллагеновые;

· ретикулярные;

· эластические.

КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА

Коллагеновые волокнаобразованы белками коллагенами, которые являются наиболее распространенными белками организма. Характерная структура молекулы коллагена - длинная жесткая тройная спираль, которая состоит из 3-х скрученных спирально полипептидных цепей (α-цепей). Известны более 30 вариантов цепей, различных по химическому составу (типичные аминокислоты α-цепи: глицин, пролин, лизин, гидроксипролин). Варианты дают около 19 типов коллагена. Наиболее значение имеют пять первых типов (I-V). Коллагены I, II, III и Y типов являются фибриллярными, то есть они способны формировать нитевидные структуры - филаменты и фибриллы. Остальные коллагены, включая IY тип, этой способностью не обладают и являются аморфными (образуют плоские сети). Помимо фибробластов, коллаген могут синтезировать остеобласты, хондробласты, одонтобласты, цементобласты, ретикулярные клетки, гладкие миоциты.

Коллаген I типа характерен для рыхлой волокнистой соединительной ткани, дермы, костей, дентина, цемента, связок, сухожилий;

Коллаген II входит в состав хрящи, стекловидное тело глаза;

Коллаген III – ретикулярные волокна;

Коллаген IY – (нефибриллярный) образует базальные мембраны, капсулу хрусталика;

Коллаген Y – определяется в мышечных базальных мембранах, в стенках кровеносных сосудов, в коже, дентине.

Биосинтез коллагена включает внутриклеточный и внеклеточный этапы.

· Внутриклеточный этапвключает: поглощение и транспорт необходимых аминокислот → синтез полипетидных α-цепей, посттрансляционные изменения, сборка трех α-цепей и образование проколлагена(в просвете грЭПС) → перенос в комплекс Гольджи, где происходит терминальное гликозилирование и упаковка в секреторные пузырьки → экзоцитоз молекул проколлагена в межклеточную среду.

· Внеклеточный этапвключаетотщепление регистрационных пептидов с помощью специфических протеаз, связанных с плазмолеммой и образование молекул тропоколлагена толщиной 1,5 нм – нерастворимых, способных к самосборке. Далее происходит упорядоченная внеклеточная агрегация коллагеновых фибрилл толщиной 20-120 нм. Молекулы тропоколлагена связываются в продольные цепочки (микрофибриллы), располагаясь параллельно друг другу. При этом внутри каждой цепочки есть зоны зазора (промежутки); при этом в соседних цепочках молекулы тропоколлагена сдвинуты друг относительно друга на четверть длины. При окраске выявляется поперечная исчерченность (период 64-68 нм) коллагеновых фибрилл вследствие отложения красителя в зонах зазора. Коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна толщиной 1-20 мкм, которые могут объединяться в коллагеновые пучки(первичные, вторичные, третичные)

Морфология.Коллагеновые волокна- оксифильные, продольно исчерченные, извитые тяжи, лежат в ткани поодиночке или образуют пучки.

Основные функции коллагеновых волокон:

обеспечивают высокие механические свойства ткани (поскольку эти волокна - прочные и нерастяжимые);

обеспечивают структурную организацию (архитектонику) соединительной ткани;

обеспечивают взаимодействие между клетки и межклеточным веществом;

влияют на пролиферацию, дифференцировку, миграцию и функциональную активность различных клеток.

Поскольку ферментное гликозилирование пролина и лизина зависит от витамина С, наряду с другими симптомами, авитаминоз (цинга) характеризуется расшатыванием и выпадением зубов, из-за нарушения обновления коллагеновых волокон периодонтальной связки – главного элемента поддерживающего аппарата зуба.

РЕТИКУЛЯРНЫЕ ВОЛОКНА

Основа ретикулярных волокон – коллаген III типа. Ретикулярные волокна имеют малый диаметр (0.1-2 мкм) и образуют тонкие трехмерные сети. Каждое волокно образовано пучком коллагеновых микрофибрилл, заключенных в оболочку из гликопротеинов и протеогликанов. Из-за такой оболочки ретикулярные волокна, в отличие от коллагеновых, не окрашиваются эозином, а окрашиваются солями серебра, поэтому их часто называют аргирофильными волокнами.

Функция ретикулярных волокон - опорная:они образуют каркас миелоидной и лимфоидной тканей, оплетают базальные мембраны, окружают капилляры и нервные волокна, гладкомышечные клетки, образуют поддерживающую строму гепатоцитов.

ЭЛАСТИЧЕСКИЕ ВОЛОКНА

Эластические волокна наиболее многочисленны в участках, обладающих подвижностью: в подслизистой основе пищеварительного канала, в стенках артерий. Толщина эластических волокон 0.2-10 мкм; эти волокна ветвятся и анастомозируют друг с другом, образуя сети. В рыхлой соединительной ткани эластические волокна не образуют пучков.

Функцияэластических волокон – обеспечение способности к обратимой деформации.

Главный белковый компонент эластических волокон – белок эластин. Молекулы эластина имеют в состоянии покоя форму скрученных нитей. При растяжении молекулы распрямляются, после нагрузки – закручиваются. Молекулы ковалентно сшиты в комплексы, формируют волокна и пластины (мембраны – в артериях).

Структурана электронно-микроскопическом уровне: в зрелом эластическом волокне выявляется центральный светлый аморфный компонент (эластин) и периферический микрофибриллярный компонент (тонкие волоконца гликопротеина фибриллина). Кроме зрелых собственно эластических волокон в эластическую систему входят волокна с меньшей степенью зрелости:

окситалановые, образованные микрофибриллами, сходными с периферическим компонентом зрелого волокна;

элауниновые,более зрелые, которые имеют островки микрофибрилл среди аморфного вещества.

По мере зрелости (в ходе эластогенеза) на фибриллярный компонент откладывается эластин, эластин (Э) накапливается, а микрофибриллярный компонент (МФК) постепенно оттесняется на периферию и разрушается.

ОСНОВНОЕ АМОРФНОЕ ВЕЩЕСТВО

Основное аморфное вещество заполняет промежутки между волокнами и окружает клетки. Имеет аморфное строение, прозрачно, базофильно, с низкой электронной плотностью. На молекулярном уровне состоит из макромолекулярных гидратированных комплексов протеогликановиструктурных гликопротеинов.

Протеогликанысостоят из пептидной цепи (так называемый сердцевинный, или осевой белок), связанной с гликозаминогликанами.

Гликозамингликаны (ГАГ) – крупные (до 200 сахаров в цепи), неразветвленные, отрицательно заряженные, гидрофильные полисахаридные молекулы (хондроитинсульфат, дерматан-, кератан-, гепаран-сульфаты и гепарин). За исключением гиалуроновой кислоты (единственный ГАГ, который не содержит сульфатных групп) ковалентно связываются с белками, образуя протеогликаны. ГАГ синтезируются в грЭПС и комплексе Гольджи фибробластов и других клеток и выделяются в межклеточное пространство, где объединяются в агрегаты. Гиалуроновая кислота – очень длинная молекула - до 5000 дисахаридных субъединиц, - через связывающие белки связывает протеогликаны, формируя трёхмерную молекулярную основу матрикса.

Основные особенности ГАГ заключаются в том, что:

· ГАГ очень гидрофильны и, соединяясь с водой, могут образовывать подвижное гелеподобнное вещество, упругое как резина;

· Даже при низкой концентрации ГАГ образуются гели, занимающие большой объём. Эта способность к набуханию позволяет матриксу противостоять сжимающим силам. Например, когда вы подпрыгиваете, ГАГ коленных и голеностопных суставов амортизируют силу удара, получаемого в момент приземления.

· Коллагеновые волокна, погруженные в гелевый матрикс, обеспечивают его прочность подобно стальным стержням, укрепляющим бетон.

· Благодаря высокой плотности отрицательного заряда они прочно связывают катионы.

· ГАГ формируют буферную среду.

Функциональная роль протеогликанов:

· играют важную роль в транспорте электролитов и воды;

· связывают и накапливают факторы роста;

· взаимодействуют с молекулами коллагена и способствуют их правильной укладке;

· обеспечивают связь между поверхностью клеток и компонентами межклеточного вещества.

Структурные гликопротеины: фибронектин, ламинин, энтактин и другие - в отличие от протеогликанов в своей основе имеют разветвленную пептидную цепь, с которой связано небольшое количество простых гексоз.

Роль структурных гликопротеинов:

· организация межклеточного вещества;

· посредники во взаимодействиях между клетками и компонентами межклеточного вещества;

· образование базальных мембран.

Фибронектин обеспечивает связь клеток с внеклеточным матриксом (коллагеном и ГАГ) через трансмембранные белки плазмолеммы клеток (цепочка: коллаген/ГАГ – гепаран сульфат – фибронектин - интегрины – актиновые филаменты цитоскелета); обеспечивает прикрепление к нему фибробластов и других клеток, влияя на их функции, подвижность.

Ламинин – важнейший компонент базальной мембраны, связывает через молекулы клеточной адгезии клеточной мембраны базальную плазмолемму и IY коллаген («сшивает» клетку с базальной мембраной).

Энтактин, другой нефибриллярный гликопротеин, связывает («сшивает») ламинин с коллагеном 4-го типа.