Альбумины: Глобулины: Фибриноген

- преальбумин;

- альбумин;

- ретинолсвязывающий белок

α₁-глобулины: α₂-глобулины: β-глобулины: γ-глобулины:

- α₁-антитрипсин; - α₂-макроглобулин; - трансферрин; - иммуноглобу-

- α₁-антихимотрипсин; - гаптоглобин; - пре- β- и β- лины М, G, A,

- α₁-кислый гликопротеин -липопротеины (ЛПВП); липопротеины E, D;

(орозомукоид); - церулоплазмин; (ЛПНП и ЛПОНП); - лизоцим;

- α-фетопротеин; - протромбин; - С₃ и С₄-компоненты - СРБ.

- витамин-D- - компоненты комплемента. комплемента;

связывающий белок;

- α₁-микроглобулин. - гемопексин;

- белки свертыващей

и антисвертывающей

систем;

- β₂-микроглобулин.

Преальбумин - Концентрация его в плазме крови составляет около 0,25 г/л, одной из важнейших функций преальбумина является связывание его с тироксином и витамин-А-связывающим белком.

Ретинолсвязывающий белок - (витамин-А-транспортирующий белок) В крови он может находиться в связанной с витамином А и свободной формах. Каждая молекула белка может связаться лишь с одной молекулой ретинола. Концентрация его в плазме крови у мужчин составляет 47 мг/л, у женщин 42 мг/л (значительно повышается с возрастом).

Ретинолсвязывающий белок синтезируется в печени и поступает в кровь в форме

Альбумин - Альбумин является наиболее хорошо растворимым белком плазмы крови, что объясняется наличием большого количества ионизированных групп на поверхности молекулы. Колебания значений изоэлектрической точки в первую очередь обусловлены количеством жирных кислот, связанных с молекулами альбумина. В отличие от других белков плазмы крови в состав альбумина не входят углеводы. В составе молекулы альбумина имеется 17 дисульфидных мостиков, вследствие чего он может образовывать димеры и полимеры, сшитые с их помощью. Одной из основных особенностей молекулы альбумина является способность связывать большое число различных соединений. Среди них жирные кислоты, стероиды, билирубин, гемин, органические красители, лекарственные препараты (салицилаты, сульфаниламидные препараты, барбитураты, антибиотики), ионы кальция, меди и т.д.

В организме альбумин выполняет 3 основные функции:

- транспортную;

- регулятора коллоидно-осмотического давления плазмы;

- белкового резерва организма.

Альбумин синтезируется в печени со скоростью 10-12 г/сут. Во внутрисосудистом русле обычно находится около 120 г альбумина, во внесосудистом - 180 г. За сутки разрушается около 10-12 г альбумина, причем до 20% в желудочно-кишечном тракте.

α₁-Антитрипсин( α₁- ингибитор протеаз, α₁- гликопротеин) Концентрация в плазме крови - 0,78-2,5 г/л, что выше уровня всех белковых ингибиторов плазмы.

α₁- Антитрипсин обладает широким спектром ингибирующего действия на многие протеазы, однако наиболее специфическим является его влияние на нейтрофильную эластазу. Механизм ингибирования α₁- антитрипсина заключается в образовании прочного комплекса с сериновой протеазой. Ингибитор атакуется протеазой как субстрат.

α₁-Антихимотрипсин - Он специфически связывается с химотрипсином, ингибирует активность лейкоцитарного катепсина G. Концентрация белка в плазме составляет 480-500 мг/л. α₁- Антихимотрипсин является одним из наиболее важных белков острой фазы. Уровень его резко повышается при воспалении. Он быстро образует комплекс с химотрипсиноподобными протеазами. Особое значение придается этому белку в регуляции воспалительных реакций, разрушении протеогликановых комплексов соединительной ткани и превращении ангиотензина II.

α₁-Кислый гликопротеин (орозомукоид) - Концентрация его в плазме крови составляет 0,2-0,4 г/л. α₁- Кислый гликопротеин относится к острофазовым белкам, его концентрация увеличивается при многих заболеваниях: опухолях, воспалительных поражениях органов, нарушениях функций желез внутренней секреции. Снижение уровня белка наблюдается при поражениях печени.

α -Фетопротеин - У взрослого человека концентрация α -фетопротеина в плазме крови составляет 1,5-16,5 мкг/л. Функция его в настоящее время окончательно не выяснена. Он может частично возмещать недостаток альбумина, способен связывать эстрогены.

Витамин-D-связывающий белок - Концентрация его в плазме крови у мужчин составляет 0,56 7+ 00,02 г/л, у женщин - 0,50 7+ 00,04 г/л. При электрофорезе в полиакриламидном геле белок дает два иммунологически идентичных компонента. Одна из форм связана с витамином D, другая свободна. Местом синтеза данного белка является печень.

Тироксинсвязывающий глобулин - Основной функцией тироксинсвязывающего глобулина является транспорт тироксина. Сродство белка к трийодтиронину выражено в меньшей степени.

α₁- Микроглобулин - Предполагают, что α₁- микроглобулин является одним из мембранных белков лимфоцитов. Синтезируется белок в печени. Функция его в настоящее время окончательно не установлена.

α₂- Макроглобулин - α₂- Макроглобулин обладает достаточно широким спектром ингибирующего действия на пептидазы всех типов. Взаимодействуя с ними, он образует прочные ковалентные комплексы, которые не в состоянии катализировать гидролиз больших молекул, но могут гидролитически расщеплять небольшие субстраты. α₂- Макроглобулин соединяется с аминотрансферазами, белковыми гормонами, пептидами. Взаимодействуя с мембранами эндотелия сосудов, он защищает их от действия протеолитических ферментов.

Церулоплазмин - Установлено, что церулоплазмин катализирует окисление кислородом различных полифенолов, ароматических полиаминов и других веществ. Церулоплазмин связывает 90-95% всей меди плазмы крови. Местом синтеза церулоплазмина является печень. Уровень белка меняется при многих заболеваниях.

Гаптоглобин- гликопротеин плазмы крови, специфически связывающий гемоглобин. Различают 3 основные формы гаптоглобина: 1-1, 2-1 и 2-2. Первая форма представляет собой мономер, две другие полимеры. При взаимодействии с гемоглобином одна молекула гаптоглобина связывает одну молекулу гемоглобина. Гаптоглобин синтезируется в печени. Концентрация в плазме крови у взрослого человека составляет 0,34-2,15 г/л.

Трансферрин - β-гликопротеин плазмы крови Нормальное содержание в плазме крови -1,8-3,8 г/л. Считают, что трансферрин состоит из двух одинаковых доменов, каждый из которых связывает по одному атому железа, в молекуле трансферрина присутствует трехвалентное железо, однако более легко с ним связывается железо в двухвалентной форме, которое, окисляясь, превращается в трехвалентное. С трансферрином также может связываться большое число других металлов: Cu ²⁺ , Zn ²⁺, Cr ³⁺ , Co ³⁺ , Mn ³⁺, Cd ³⁺. У человека описано более 20 генетических вариантов трансферрина, различающихся по аминокислотному составу. Наиболее часто встречающаяся форма - трансферрин С. Группу белков с меньшей электрофоретической подвижностью обозначили как трансферрины D, с большей - трансферрины В. Функциональная активность всех известных трансферринов одинакова. Основным местом синтеза трансферрина является печень.

Гемопексин (гемсвязывающий β-глобулин) - β-гликопротеин концентрация гемопексина в плазме крови составляет ~ 0,85 г/л. Синтезируется гемопексин в печени. Основной его функцией является связывание и транспорт гема, который в настоящее время рассматривают как индуктор синтеза гемопексина. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема. В составе такого комлекса гем транспортируется в печень.

Транскортин - специфический гликопротеин плазмы крови, связывающий кортикостероидные гормоны. Концентрация в плазме крови ~ 0,03 г/л. Содержание транскортина в плазме крови увеличивается в период беременности, а также после введения эстрогенов. В физиологических условиях 92-97% всех стероидных гормонов связано с белками. В такой форме они не проявляют своей активности, поэтому транспортные белки могут рассматриваться как факторы, поддерживающие уровень свободных активных форм гормонов в крови, с которыми находятся в равновесии связанные формы.

β₂-Микроглобулин - β₂-микроглобулин обнаружен на поверхности лимфоцитов, функция его в настоящее время окончательно не установлена.

Концентрация β₂-микроглобулина в сыворотке крови повышается при лимфогрануломатозе, неходжкинских лимфомах, хроническом лимфолейкозе, множественной лимфоме. Снижение содержания белка в сыворотке крови наблюдается при повреждении почечных канальцев. При остром лейкозе и лимфоме с вовлечением ЦНС отмечается повышение уровеня β₂-микроглобулина в цереброспинальной жидкости.

С-реактивный белок (СРБ) - белок, получивший свое название в результате способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков. Синтезируется СРБ в печени. В норме его концентрация в плазме крови не превышает 8 мг/л. СРБ является компонентом неспецифического иммунного ответа, который встречается на ранних стадиях после проникновения антигена в организм и действует, благодаря стимуляции фагоцитоза. Кроме того, СРБ способствует удалению эндогенных веществ, образующихся в результате разрушения клеток. Присоединенный к мембранам микроорганизмов и поврежденным клеткам СРБ активирует каскад системы комплемента по классическому пути. СРБ также взаимодействует с Fc фрагментами иммуноглобулинов, связанных с лимфоцитами. Он способен активировать тромбоциты. По-видимому, основное значение СРБ заключается в распознавании потенциально токсических веществ, образующихся при распаде собственных клеток организма, связывании их с последующей детоксикацией и удалением из крови.

Иммуноглобулины - гликопротеины плазмы крови, образующиеся в ответ на введение в организм чужеродных веществ. Все иммуноглобулины принято подразделять на 5 классов: IgG, IgM, IgA, IgE и IgD. Они синтезируются иммунокомпетентными клетками лимфоидных органов и различаются по молекулярной массе, константе седиментации, электрофоретической подвижности, содержанию углеводов, иммунологической активности. Общим для иммуноглобулинов является принцип организации пространственной структуры белковой молекулы, которая состоит из 4 полипептидных цепей: двух легких - L-цепи и двух тяжелых - Н-цепи. L-цепь иммуноглобулинов имеет молекулярную массу 22,5 кДа и состоит из 214 аминокислотных остатков. Н-цепь иммуноглобулинов может быть представлена 5 типами, которые различаются своим аминокислотным составом, последовательностью аминокислот, антигенными свойствами. Именно тяжелые цепи определяют класс иммуноглобулинов и их подклассы.

Иммуноглобулины G - основные антитела плазмы крови. На их долю приходится 70-75% всех иммуноглобулинов. Молекулярная масса IgG составляет 150-160 кДа. В настоящее время различают 4 подкласса IgG: IgG ₁, IgG ₂, IgG ₃ и IgG ₄.

Иммуноглобулины А - класс антител, преобладающих в секретах желез слизистых оболочек. Около 40% всех IgA находится в крови. Молекулы данного класса иммуноглобулинов, как правило, образуют полимерные структуры.

IgA активируют систему комплемента по альтернативному пути. Они участвуют в образовании ревматоидных факторов, соединяются с альбуминами, гликопротеинами, взаимодействуют только с нейтрофилами, не дают реакции пассивной кожной анафилаксии и не переносятся через плаценту и стенку кишечника.

Иммуноглобулины М - белки, представляющие собой пентамеры с молекулярной массой каждой субъединицы по 185 кДа. Общая молекулярная масса молекулы IgM составляет 900 кДа. Скорость синтеза данного класса иммуноглобулинов составляет 22 мг/кг/сут, содержание в плазме крови - 0,5-1,5 г/л, время полураспада - 5 суток.

IgM обнаруживаются на ранних стадиях иммунного ответа на введение корпускулярных антигенов. Важнейшей их эффекторной функцией является активирование системы комплемента по классическому пути.

Иммуноглобулины D - белки, находящиеся главным образом в плазме крови. Их молекула состоит из двух идентичных L-цепей и двух Н-цепей c молекулярной массой 70 кДа. Синтезируются IgM со скоростью 0,4 мг/кг/сут, период их полураспада составляет около 3 суток, содержание в плазме крови - 0,03-0,05 г/л. IgM чувствительны к протеолизу, участвуют в активировании системы комплемента по альтернативному пути. Иммуноглобулины Е - белки, которые входят в состав плазмы крови, а также секретов слизистых желез. Они состоят из двух легких и двух тяжелых цепей. Синтезируются IgE со скоростью 0,02 мг/кг/сут, период их полураспада составляет 2,4 суток, содержание в плазме крови - 0,01-0,04 г/л. IgE не проходят через плаценту и кишечник. Они участвуют в активации системы комплемента по альтернативному пути. IgE могут присоединяться к лимфоцитам, гомологичным тучным клеткам и базофилам. Они вызывают гиперсенсибилизацию анафилактического типа у различных животных.