Открывает пептидную связь в белке

Тема: Аминокислоты, пептиды, белки.

Вопросы для рассмотрения:

1. Аминокислоты, входящие в состав белков. Строение, номенклатура. Стереоизомерия. Кислотно-основные свойства, биполярная структура. Классификация с учетом различных признаков: по химической природе радикала и содержащихся в нем заместителей (алифатические, ароматические, гетероциклические, содержащие гидроксильную, карбонильную или амидную группу, серусодержащие), по полярности радикалов, по кислотно-основным свойствам, биологическая классификация.

2. Химические свойства α -аминокислот. Образование внутрикомплексных солей. Реакции этерификации, ацилирования, алкилирования, образования иминов, амидов: аспарагина, глутамина (АСН, ГЛН). Взаимодействие с азотистой кислотой и формальдегидом, значение этих реакций для анализа аминокислот.

3. Биологически важные реакции, протекающие в нашем организме.

I.по α-NH2 группе: а) трансаминирование; б) дезаминирование

II. по α-СООН группе декарбоксилирование (образование биогенных аминов);

III. специфические превращения аминокислот (на примере метионина);

4. Понятие о трансаминировании, строение кофактора ПАЛФ и роль витамина В6 в этом процессе). Механизм трансаминирования. Схема реакции на примере АЛТ и АСТ. Биологическая роль процесса трансаминирования.

5. Понятие о дезаминировании. Типы дезаминирования: окислительное, гидролитическое, внутримолекулярное, восстановительное (на примерах ГЛУ, СЕР, ГИС, АЛА). Биологическая роль.

6. Восстановительное аминирование на примере α-кетоглутаровой кислоты

7. Превращение по α-СООН группе - декарбоксилирование α -аминокислот, образование биогенных аминов (коламина, гистамина, триптамина, серотонина, кадаверина, дофамина, ГАМК). Биологическая роль.

8. Понятие о пептидах и белках. Электронное и пространственное строение пептидной (амидной) связи. Кислотный, щелочной и ферментативный гидролиз белков. Установление аминокислотного состава белков с помощью современных физико-химических методов.

9. Понятие о первичной, структуре белка.

10. Понятие о вторичной структуре белка, α - спираль и β - складчатая структура, связи, формирующие вторичную структуру.

11.Понятие о третичной, нативной конформации белка (глобулярные и фибриллярные белки), связи, формирующие третичную структуру.

12. Понятие о четвертичной структуре белка на примере белка Нb (гемоглобина), связи, которые формируют четвертичную структуру.

Выполнить следующие упражнения

1.Напишите проекционные формулы Фишера энантиомеров α- аминокислот, назовите по ИЮПАК и ЗН. Выберите из них незаменимые.

1. АЛА 5. ИЛЕ 9. ЛИЗ 13. ЦИС

2 ВАЛ 6. ТРЕ 10. АРГ 14. МЕТ

3. СЕР 7. АСП 11. ФЕН 15. ГЛИ

4. ЛЕЙ 8. ГЛУ 12. ТИР 16. ГИС

2. Напишите следующие уравнения реакций

1) переаминирования щавелевоуксусной кислоты с аланином.

2) переаминирования α-кетоглутаровой кислоты с АСП, ТИР.

3) окислительного дезаминирования ГЛУ.

4) восстановительное аминирование α-кетоглутаровой кислоты.

5) Образования солей (в ионной форме): ЛЕЙ, ЦИС.

6) Образования хелатного соединения: АЛА, ЛЕЙ.

7) «Защиты» карбоксигруппы: ИЛЕ, ВАЛ.

8) «Защиты» аминогруппы: ТИР, ТРИ.

Обязательная самостоятельная работа

I. Напишите следующие уравнения реакций

Декарбоксилирование 1. ЛИЗ 2. ГИС 3. 5-гидрокси ТРИ 4. ГЛУ 5. 3,4-дигидроксифенилаланина

Дезаминирование. 1. ГЛУ 2. СЕР 3.ГИС 4. АЛА

Образования дипептидов 1. ГЛИ-ГЛУ 2. АЛА-ЦИС

Образования трипептидов. 1. ЛЕЙ-ВАЛ-ФЕН 2. ЛИЗ-ТРИ-ГИС 3. ЦИС-ГЛИ-АСП

Укажите С- и N- концы пептидов, приведите строение внутренней соли. При каком значении рН находится ИЭТ данных пептидов.

II. Ответить на тестовые задания.

1. Моноаминомонокарбоновые кислоты:

а) ЛИЗ; б) ВАЛ; в) АСП; г) ФЕН;

АРГ. ЛЕЙ. ГЛУ. ТИР.

2. Моноаминодикарбоновые кислоты:

а) ЛИЗ; б) ВАЛ; в) АСП; г) ФЕН;

АРГ. ЛЕЙ. ГЛУ. ТИР.

3. Диаминомонокарбоновые кислоты:

а) ЛИЗ; б) ВАЛ; в) АСП; г) ФЕН;

АРГ. ЛЕЙ. ГЛУ. ТИР.

4. Ароматические α - аминокислоты:

а) ЛИЗ; б) ВАЛ; в) АСП; г) ФЕН;

АРГ. ЛЕЙ. ГЛУ. ТИР.

5. Гетероциклические α - аминокислоты:

а) ЦИС; б) ГИС; в) аспарагин; г) треонин

МЕТ. ТРИ. глутамин. серин.

5. Серусодержащие α - аминокислоты:

а) ЦИС; б) ВАЛ; в) АСП; г) ФЕН;

МЕТ. ЛЕЙ. ГЛУ. ТИР.

6. Гидроксисодержащие моноаминомонокарбоновые кислоты:

а) ЛИЗ; б) ВАЛ; в) АСП; г) СЕР;

АРГ. ЛЕЙ. ГЛУ. ТРЕ.

7. Незаменимые α - аминокислоты:

1) ГЛИ; 2) АЛА; 3) ВАЛ; 4) ЛЕЙ; 5) СЕР; 6) ИЛЕ; 7) ЦИС; 8) ТРЕ; 9) АСП; 10) МЕТ; 11) ГЛУ; 12) ФЕН; 13) ТИР; 14) ТРИ; 15) ГИС; 16) ЛИЗ

а) 3,4,6,8,10,12,14,16; б) 1,2,5,7,9,11,13,15.

8. К нейтральным α - аминокислотам (pI=pH=7) относятся:

а) ГИС; б) АСП; в) ВАЛ;

АРГ; ГЛУ; МЕТ;

ЛИЗ. ЦИС. ТРИ.

9. К кислым α - аминокислотам (pI<pH=7) относятся:

а) ГИС; б) АСП; в) ВАЛ;

АРГ; ГЛУ; МЕТ;

ЛИЗ. ЦИС. ТРИ.

10. К основным α - аминокислотам (pI>pH=7) относятся:

а) ГИС; б) АСП; в) ВАЛ;

АРГ; ГЛУ; МЕТ;

ЛИЗ. ЦИС. ТРИ.

Лабораторная работа

Опыт 1 Биуретовая реакция (реакция Пиотровского)

Открывает пептидную связь в белке.

Принцип метода:Биуретовая реакция обусловлена образованием биуретового комплекса (хелатного) в результате соединения меди с пептидной группировкой белка. В щелочной среде раствор белка при взаимодействии с ионами меди приобретает сине-фиолетовый цвет, а продукты неполного гидролиза его (пептиды) дают розовое окрашивание.

Материалы: белки (растворы), концентрированный раствор щелочи, раствор сернокислой меди.

Ход работы. А). К 2 мл раствора белка добавляют равный объем концентрированного раствора щелочи, перемешать и затем каплю (не больше!) раствора сернокислой меди. Жидкость окрашивается в ярко-фиолетовый цвет, который заметен даже в окрашенной водной вытяжке из мяса.

Б). Проделать реакцию с водным раствором мяса.

Результат

Химизм процесса

Вывод

Наши рекомендации