В. Вільна енергія продукту

С. *Енергія активації

Д. Теплова енергія

Е. Механічна енергія

146.Активний центр – це ділянка молекули білка-ферменту, яка формується під час утворення його:

А. Первинної структури

В. Вторинної структури

С. *Третинної структури

Д. Четвертинної структури

Е. Фермент-субстратного комплексу

147.Основою теорії ферментативного каталізу Е. Фішера є уявлення про:

А. Можливість зміни структури S у відповідності до активного центру фермента

В. *Комплементарність структури активного центра фермента до просторової будови субстрата

С. Можливість зміни структури ферменту у відповідності до субстрату

Д. Відповідність структури S до будови алостеричного центру фермента

Е. Комплементарність структури активного центра фермента до будови алостеричного регулятора

148.Молекулярний ефект у механізмі ферментного перетворення субстрату, при якому функціональні групи, що входять до складу активних центрів можуть виступати, як донори електронів, має назву:

А. Ефект зближення та орієнтації

Б. Ефект кислотно-основного каталізу

С. Ефект електрофільного каталізу

Д. *Ефект нуклеофільного каталізу

Е. –

149.Яким чином швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації фермента:

А. Не залежить

В. Знижується при максимальній концентрації фермента

С. Залишається постійною при досягненні максимальної швидкості реакції

Д. *Прямо пропорційно

Е. Зворотно пропорційно

150.Вкажіть характер залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при Км >> S.

А. *Прямо пропорційна [S]

В. Не залежить від [S]

С. Зворотно пропорційна [S]

Д. Залишається постійною при збільшенні [S]

Е. Збільшується при зниженні [S]

151.При афінній хроматографії як ліганд застосовано крохмаль. Який з білків-ферментів, що є у суміші, буде осідати на цьому ліганді?

А. *Амілаза підшлункової залози

В. Сахараза

С. Мальтаза

Д. Лактаза

Е. Глюкокіназа

152.У відділенні реанімації надійшов чоловік 47 років з діагно-зом інфаркт міокарда. Яка з фракцій лактатдегідрогенази (ЛДГ) буде переважати в сироватці крові на протязі перших двох діб?

А. *ЛДГ1

В. ЛДГ2

С. ЛДГ3

Д. ЛДГ4

Е. ЛДГ5

153.Хворий скаржиться на гострий опоясуючий біль у животі, нудоту, блювоту, підвищення температури тіла. Аналіз сечі на діастазу показав 800 г/л год. Якому із вказаних захворювань найбільше відповідають вищезазначені дані?

А. *Гострий панкреатит

В. Гострий холецистит

С. Виразкова хвороба шлунка

Д. Гострий апендицит

Е. Ентероколіт

154.Назвіть тканину з переважанням ізофермента ЛДГ3:

А. Серце

В. Мозок

С. М’язи

Д. *Легені

Е. Печінка

155.Каталітична дія ферментів реалізується за рахунок:

А. Підвищення енергії активації біохімічної реакції

В. Підвищення вільної енергії продукту реакції

С. Зниження вільної енергії субстратів

Д. Підвищення вільної енергії субстратів

Е. *Зниження енергії активації біохімічної реакції

156. Назвіть кофермент у ферментативній реакції, яку каталізує ЛДГ:

А. ФАД

В. *НАД

С. НАДФ

Д. ТДФ

Е. ФМН

157. Основою теорії ферментативного каталізу Д. Кошленда є уявлення про:

А. *Індуковану адаптацію ферменту до субстрату

В. Відповідність ферменту і субстрату, як “ключ-замок”

С. Відповідність ферменту і субстрату, як “шаблону”

Д. Жорстку просторову відповідність S до активного центру ферменту

Е. Адсорбцію субстратів на поверхні активного центру ферменту

158.Молекулярний ефект у механізмі ферментного перетворення субстрату, при якому функціональні групи, що входять до складу активних центрів, можуть виступати, як акцептори електронів, має назву:

А. Ефект зближення та орієнтації

Б. Ефект кислотно-основного каталізу

С. *Ефект електрофільного каталізу

Д. Ефект нуклеофільного каталізу

Е. –

159. Яким чином швидкість ферментативної реакції залежить від рН розчину:

ёёА. Прямо пропорційно

В. *Знижується після досягнення оптимальної рН

С. Зворотно пропорційно

Д. Підвищується після досягнення оптимальної рН

Е. Залишається незмінною після досягнення оптимальної рН

160. Вкажіть характер залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при Км = S.

А. Зворотно пропорційна

В. Не залежить від [S]

С. Дорівнює Vmax

Д. *Дорівнює ½ Vmax

Е. Залишається постійною при збільшенні [S]

161.Визначення якого із вказаних ферментів може бути діагностичним критерієм при гострому панкреатиті?

А. *Діастаза

В. ЛДГ

С. Креатинкіназа

Д. Альдолаза

Е. Аланін-амінопептидаза

162.Активність якого ізофермента лактатдегідрогенази в міокарді максимальна?

А. *ЛДГ1

В. ЛДГ2

С. ЛДГ3

Д. ЛДГ4

Е. ЛДГ5

163.Для яких субстратів у слині містяться ферменти?

А. *Крохмалю

В. Альбуміну

С. Олії

Д. Клітковини

Е. Харчових волокон

164.Розчин крохмалю інкубували з панкреатином. Спостерігали відсутність синього забарвлення у пробі з йодом. Внаслідок дії якого ферменту це спостерігається?

А. *α-Амілази

В. β-Амілази

С. Хімотрипсину

Д. Трипсину

Е. Ліпази

165. Який склад субодиниць утворює структуру ЛДГ5?

А. *М4

В. Н4

С. МН3

Д. М2Н2

Е. М3Н

166. Каталітична дія ферментів реалізується за рахунок:

А. Підвищення вільної енергії субстратів

В. *Зниження енергії активації біохімічної реакції

С. Зниження вільної енергії субстратів

Д. Підвищення енергії активації біохімічної реакції

Е. Підвищення вільної енергії продукту реакції

167.Основою теорії ферментативного каталізу Е. Фішера є уявлення про:

А. Можливість зміни структури S у відповідності до активного центру фермента

В. Комплементарність структури активного центра фермента до будови алостеричного регулятора

С. Можливість зміни структури ферменту у відповідності до субстрату.

Д. Відповідність структури S до будови алостеричного центру фермента

Е. *Комплементарність структури активного центра фермента до просторової будови субстрата

168. Молекулярний ефект у механізмі ферментного перетворення субстрату, при якому функціональні групи, що входять до складу активних центрів, можуть бути як донорами так і акцепторами протонів має назву:

А. Ефект зближення та орієнтації

Б. *Ефект кислотно-основного каталізу

С. Ефект електрофільного каталізу

Д. Ефект нуклеофільного каталізу

Е. –

169.Яким чином швидкість ферментативної реакції залежить від температури:

А. Максимальна при максимальній температурі

В. Мінімальна при оптимальній температурі

С. Не залежить

Д. *Максимальна при оптимальній температурі

Е. Максимальна при мінімальній температурі

170. Вкажіть характер залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при [S] >> Км.

А. Прямо пропорційна [S]

В. *Не залежить від [S]

С. Зворотно пропорційна [S]

Д. Збільшується при зменшенні [S]

Е. Збільшується при збільшенні [S]

171. На основі клінічних даних хворому поставлено попередній діагноз – гострий панкреатит. Вкажіть біохімічний тест, який підтверджує цей діагноз.

А. *Активність діастази сечі

В. Активність кислої фосфатази крові

С. Активність лужної фосфатази крові

Д. Активність амінотрансфераз крові

Е. Рівень креатиніну в сечі

172. Концентрація якого ізоферменту лактатдегідрогенази в міокарді максимальний?

А. *ЛДГ1

В. ЛДГ2

С. ЛДГ3

Д. ЛДГ4

Е. ЛДГ5

173. У хворого К. в сечі підвищена амілазна активність і виявлено наявність трипсину, в крові підвищена амілазна активність. Про патологію якого органу це свідчить?

А. *Підшлункової залози

В. Печінки

С. Шлунку

Д. Нирок

Е. Кишечника

174. В клініках використовують визначення активності ізоферментів. В чому перевага їх визначення перед визначенням загальної активності цих самих ферментів?

А.* Виявляє локалізацію патологічного процесу

В. Є більш точним

С. Характеризує ступінь важкості процесу

Д. Не залежить від прийому ліків

Е. Є більш доступним

175.Хімічні сполуки, що зменшують катаболічну активність ферментів:

А. Денатуруючі фактори

В. Реактиватори

С. *Інгібітори

Д. Кофактори

Е. Активатори

176.Відомо, що малонова кислота є інгібітором сукцинат-дегідрогенази. Цей вид інгібування має назву:

А. Алостеричне

В. *Конкурентне

С. Неконкурентне

Д. Незворотне

Е. Стереохімічне

177.Антиметаболіти – біологічно активні сполуки, які застосовують як антибактеріальні та протипухлинні засоби. В основі механізму їх дії на ферменти лежить:

А. Незворотне інгібування

В. Часткова денатурація

С. *Конкурентне інгібування

Д. Неконкурентне інгібування

Е. Незворотне фосфорилювання

178.Відомо, що іони важких металів (Cu2+, Нg2+, Ag+) та їх похідні зворотно зв’язуються із SН-групами цистеїну в молекулах ферментів. Цей вид інгібування має назву:

А. Незворотне

В. Конкурентне

С. *Неконкурентне

Д. Алостеричне

Е. Стереохімічне

179.Фосфорорганічні сполуки (ФОС) є високотоксичними сполуками, які мають антихолінестеразний ефект. Ці сполуки належать до інгібіторів, а саме:

А. Конкурентних

В. Неконкурентних

С. *Незворотних

Д. Зворотних

Е. Алостеричне

180.Крива залежності швидкості реакції від концентрації субстрату для алостеричних ферментів має S-подібну форму. Це визначається:

А. Ретроінгібуванням

В. *Кооперативним ефектом

С. Доменною організацією

Д. Ковалентною модифікацією

Е. Регуляторними білками

181.Механізм регуляції, при якому продукт метаболічного шляху за механізмом негативного зворотного зв’язку гальмує активність першого ферменту послідовності реакції, має назву:

А. Ковалентна модифікація

В. Зворотне інгібування

С. Незворотне інгібування

Д. Компартментація

Е. *Ретроінгібування

182.Активність деяких ферментів контролюється спеціальними регуляторними білками, що можуть спричиняти активуючі або інгібіторні ефекти. До таких білків – ефекторів належать всі нижче вказані, крім:

А. Кальмодулін

В. α2-Макроглобулін

С. α1-антитрипсин

Наши рекомендации