Физические и химические свойства

Свойства белков так же разнообразны, как и функции. Одни растворяются в воде и образуют коллоидные растворы, другие растворяются в разбавленных растворах солей. Некоторые нерастворимы, например, белки кожи.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

В радикалах АК-остатков белков содержатся различные функциональные группы, способные вступать в химические реакции:

- восстановления;

- этерификации;

-алкилирования;

-нитрования.

Будучи амфотерным соединением белок реагирует и с кислотами, и со щелочами.

Одним из важнейших свойств белка является гидролиз – разрушение первичной структуры, который протекает ступенчато:

(сложный белок) + Н₂О полипептид олигопептид

дипептид α-АК

Белки по составу делятся на:

Простые - протеины (яичный белок – альбумин)

Сложные - протеиды, которые содержат небелковую часть – простетическую группу:

- фосфорную кислоту – фосфопротеины

- углевод – гликопротеины

- нуклеотиды – нуклеопротеины

- липид – липопротеины

- металл – металлопротеины.

Качественные реакции на белки

1) Биуретовая реакция (на все белки)

Белок + СuSO₄ + NaOH яркое фиолетовое окрашивание

СuSO₄ + 2NaOH Cu(OH)₂ + Na₂SO₄

голубой осадок

OH H OH

С = О : Cu : O = C C = O : N

Cu

N H OH N : O = C

растворимый комплекс

ярко фиолетового цвета

2) Ксантопротеиновая реакция (для белков, имеющих в составе АК с ароматическим радикалом)

T

белок + HNO_{3 (k)} осадок жёлтого цвета

Н O H O

| || ^--H₂O | ||

N CH C─ + HONO₂ N CH C─

| |

CH₂ CH₂

О2

| |

жёлтого цвета

Если добавить концентрированный раствор аммиака, то появляется оранжевое окрашивание, так как в нитробензоле происходит смещение электронной плотности.

3) Цистеиновая реакция - реакция на остаток АК, содержащий S

Белок + NaOH + Pb(CH₃COO)₂ PbS + белок

Чёрный цвет

| |

SH + Pb²⁺ S

SH |

|Pb + PbS

|

S

|

БИОКАТАЛИЗ

Одной из важных черт химических реакций, протекающих в живых организмах, является их каталитическая природа. Живую клетку можно представить как миниатюрный каталитический реактор. Отличие клетки от колбы химика заключается в том, что если в колбе все реакции протекают независимо (осуществляется фундаментальный принцип независимости реакций), то в клетке все происходит взаимосвязано.

Это происходит не потому, что нарушаются физические законы или клетка подчиняется другим законам – нет, в живых материях действуют одни законы. Просто в процессе эволюции природой был создан эффективный аппарат регулирования всех клеточных реакций, который позволяет всей клетке контролировать соотношение продуктов таким образом, чтобы оптимально функционировали все реакции.

Таким образом, все биохимические реакции – это реакции каталитические.

Биологические катализаторы называются ферментами или энзимами.

В принципе, в клетке протекают те же химические реакции, что и в химической лаборатории, но на условия протекания реакций в клетке накладываются жёсткие ограничения, а именно T = 37^◦С и P = 1 атм.

Поэтому часто процессы, которые в лаборатории протекают в 1 стадию, в живых клетках в осуществляются в несколько стадий.

Сущность каталитических реакций, несмотря на многообразие, сводится к тому, что исходные вещества, образуют с катализатором промежуточное соединение, которое относительно быстро превращается в продукты реакции, регенерируя катализатор.

Иногда промежуточные соединения можно выделить в чистом виде, но обычно они состоят из неустойчивых молекул, обнаружение которых возможно только с помощью очень чувствительных спектральных приборов.

Процесс с участием катализатора – циклический или круговой.

Мера активности фермента – число оборотов (число молей субстрата, претерпевающих изменение за 1 минуту в расчёте на 1 моль фермента)

Число оборотов может достигать 10⁸.

Довольно часто циклы работы нескольких катализаторов соединяются вместе, образуя круговой процесс.

Вещества S1 и S2 превращаются в продукты Р1 и Р2. В ходе этого превращения сначала S1 реагирует с третьим веществом Х и катализатором Е1, образуя промежуточный продукт М1, который в свою очередь при помощи катализатора Е2 превращается в промежуточный продукт М2 и т. д.

Ускоряющее действие катализатора связано с уменьшением энергии активации (это та дополнительная энергия, которая должна быть сообщена одному молю вещества, чтобы частицы вещества стали реакционно способными и могли преодолеть энергетический барьер реакции).

К основным свойствам ферментов относятся:

- эффективность, которая заключается в степени ускорения (ускорение в 100 млн раз).

- повышенная субстратная специфичность. Ферменты отличают субстрат благодаря биологическому узнаванию (комплементарности).

- повышенная специфичность катализируемой реакции. Большинство ферментов ускоряет один тип реакций.

- повышенная специфичность по отношению к оптическим изомерам (могут узнавать левые и правые изомеры).

Причина всех уникальных свойств ферментов - их пространственное строение. Обычно это глобулярные белки, намного превосходящие по размерам субстрат. Это обстоятельство приводит к тому, что в процессе эволюции на поверхности фермента образовался активный центр, который комплементарен субстрату. Это замок и ключ.

Условно активные центры делятся на: связывающие и каталитические.

Связывающий центр связывает субстрат и оптимально ориентирует его по отношению к катализируемой группе, в катализирующем же центре сосредоточены все активные группы.

Если для проведения реакции необходимо провести гидролиз (белков, липидов), то катализируемый центр формируется боковыми радикалами АК – остатков.

В этом случае фермент состоит только из полипептидных цепей. Однако кроме гидролитических реакций протекают и другие: окислительно-восстановительные, реакции переноса каких-либо групп.

В этих случаях в ферментах содержится небелковая часть. Эта часть – кофермент (rофактор, простетическая группа). Белковая часть обеспечивает связывающее действие, а кофермент – каталитическое. Белковая часть – апофермент.

Апофермент + кофермент ↔холофермент