Классификация и номенклатура ферментов. Единицы измерения ферментативной активности

Классификация ферментов ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ:А) дегидрогеназы-аэробные

-анаэробныеБ) цитохромы 2. ТРАНСФЕРАЗЫ: метил-, формил-, ацетил-, амино-, фосфо-.3. ГИДРОЛАЗЫ: эстеразы, гликозидазы, фосфотазы, пептидгидролазы, амилазы.4. ЛИАЗЫ:-карбокси – лиазы, амидин – лиазы 5. ИЗОМЕРАЗЫ: А) рацемазыБ) эпимеразы В) внутримолекулярные оксидоредуктазы и трансферазы6. ЛИГАЗЫ (синтетазы).

Способы выражения активности ферментов. КАТАЛ – такое количество фермента, которое может осуществить превращение 1 моль субстрата за 1 сек.Катал = Моль/с, мМоль/с, мкМоль/с, нМоль/с 2) IU - International Units МЕ( международная единица) – то количество любого фермента, которое катализирует превращение 1 мкМоля субстрата в минуту при заданных условиях.МЕ = мкМоль / мин Активность ферментов в сыворотке и плазме крови - в единицах на 1 литр : МЕ/л, Е/лIU(МЕ) нкат/л К = 16,67 1 МЕ = 16,67 нкат/л

Витамин РР.

(никотинамид,антипеллагрический витамин)никтоинов.к-та. Клиническая картина пеллагры включает следующие симптомы: (3 Д)дерматит, диарея, димменция.Участв. в ОВР: При участии никотинамидных коферментов специфические дегидрогеназы катализируют обратимые реакции дегидрирования спиртов, оксикислот, аминокислот в соответствующие альдегиды, кетоны и кетокислоты. Наиболее важная биологическая функция никотинамидных коферментов состоит в их участии в переносе электронов и протонов от субстратов к кислороду в процессе клеточного дыхания. Углеводный обмен ( 2 реакции в гликолизе) : гликолитическая оксидоредукция .В ЦТК:изоцитрат в альфа-кетглут,а-кет.глут в сукци.коА,малат в оксалоацетат.В липидн.обмене- В-окисл.ж.кислот,синтех холестерина. белковый обмен- прямое окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты.Мясо,печень,арахис.15-25 мг.

Регуляция акт-ти ферментов

Быстрая(метаболич,гормональн)-изм акт-ть уже имеющ мол Е в Кл.регуляция на Ур синтезир мол ЕМедл(метаболич,гормональн)-изм к-ва Е в Кл

Изостерич метаболич быстрая-путем воздейств на ферм различн факторами(темп,рН,ингибит)Аллостерич метаболич быстр-влияние на аллостерич мол различными модиф-ми,хар-ен для многоступенчатых реакцМетаболич медл регуляц-регулир синтеза Е на Ур генома

Медл горм регул-белк горм=цАМФ=ПК активирует киназу=ДНК в ядре=иРНК=рибосома(синтез белка)

Гормон=рецептор=активация Е гормон-рецептор комплекса=транскрипция=мРНК

Роль важнейших макроэргических соединений в обмене веществ.

1.Непосредственным источн АТФ явл процессы субстратного и окислит фосфорилир-я.

ФункцииАТФ:Аккумулирование биологич энергии и ее послед использов для выполн клеточн функций.Макроергичность ТАФ определяется рядом особенностей его мол-лы:высокая плотность зарядов,сконцентрирлванная в хвосте мол-лы,обеспечивающая легкость диссоциации терминального фосфата при водном гидролизе.Продукты этого гидролиза представл собой АДФ и неорганич фосфат и далее-АМФ и неорг фосфат.Это обеспечивает высокую вел-ну своб энергии гидролиза терминального фосфата АТФ в водн среде2.НАДФН и НАДН-дыхательн переносчики.Спос-ть их играть роль промежуточного переносчика водорода связана с наличием в их структуре амида никотиновой к-ты.При взаимод-и этих кофакторов с атомами водорода имеет место обратимое гидрирование.3.Во флавиновых коферментах (ФАД) активной частью мол-лы кот явл изоаллоксазиновое кольцо,в рез восстан-я чаще всего наблюд присоед 2 протонов и 2 электронов одноврем.Восствновленные формы этих кофактров спос транспортировать водород и электроны к дыхат цепи митохондрий или иных энергосопрягающих мембран.

4.ГТФУчаств в ц.Кребса.А именно,катализирует 5 реакцию превращения сукцинилкоАв сукцинат(янтар к-ту)

Активаторы и ингибиторы Е

Активаторы Е1. Активация ферментов ионами металловИоны Mg+2, Mn+2, Zn+

2, Co+2, K+ Входят в состав простетической группы фермента, компонент активного центра-Облегчают образование ES - комплекса- Способствуют присоединению кофермента к апоферменту- Обеспечивают становление четвертичной структуры фермента.Действуют иными путями:- создание каталитически активной конформации белка- влияние на поверхностный заряд молекулы фермента- удаление ингибитора-вытеснение неэффективного иона из связи с ферментом 2)Восстановленными соединениями 3) Частичный протеолиз пепсиноген в пепсин.4) Аллостерическими активаторами ( АДФ, АМФ) 5) Гормонами через посредников: цАМФ, цГМФ

Бывает обратим.и необратим. Конкурентный тип ингибирования- Осуществляется веществом, близким по химическому строению к субстату. Ингибиторы бывают:спецефич,неспецифич,необратим.д-ия,обратим.д-ия(конурентн .неконкурентн),аллостерические,вызывающ.ковалентн.модификац.фермента(фосфатную,ацетатную)Неконкурентное торможение- Ингибитор реагирует с ферментом иным образом , чем субстрат, и поэтому повышение концентрации субстрата не может вытеснить ингибитор и восстановить активность фермента.Бесконкурентное торможение- Ингибитор взаимодействует с фермент – субстратным комплексомСмешанный тип торможения - Ингибитор взаимодействует с ферментом в различных участках молекулы.Ингибиторы взаимодействуют с ферментами различными путями, они могут:-Блокировать активный центр фермента- Менять четвертичную структуру фермента

- Блокировать часть фермента, соединяющуюся с коферментом, активатором

- Нарушать взаимодействие фермента с субстратом- Соединяться с коферментом, активатором- Вызывать денатурацию фермента (неспецифические ингибиторы)

- Связываться с аллостерическим центром.