Опишите строение, свойства гликогена и его функции в организме. Тема: Строение и свойства аминокислот

Тема: Строение и свойства аминокислот.

Занятие № 3

Блок информации ( по указанию преподавателя):

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА.

Качественные реакции на аминокислоты.

Цель работы:изучить основные свойства аминокислот, обусловленные их строением и наличием функциональных групп.

Сущность работы:провести опыты, указывающие на различное строение аминокислот.

Опыт 1. Цветная реакция на глицин с ионами меди.

Реактивы: 1%-ный раствор глицина , 1%-ный раствор сульфата меди(II),

1%-ный раствор щелочи.

Ход работы. В пробирку помещают 2 капли раствора соли меди , 10-15 капель глицина (аминоуксусной кислоты), добавляют 4-5 капель щелочи.

Отмечают цвет образовавшегося соединения.

Уравнение реакции:    
Вывод: ____________________

2. Реакция глицина с формалином:

В пробирку помещают 5 капель раствора глицина (ω = 1%) и добавляют одну каплю индикатора метил-рот. Наблюдают появление желтого окрашивания. Судят о реакции среды в растворе. К содержимому пробирки добавляют 5 капель формалина. Наблюдают изменение окраски индикатора. Делают вывод (наличие какой функциональной группы подтверждает эта реакция). Приводят уравнение реакции.

  Уравнение реакции:  
Вывод: ____________________

3. Ксантопротеиновая реакция:

В чистые пробирки помещают по 0,5 мл растворов яичного белка, альбумина, желатины и казеина. В каждую пробирку добавляют по 0,5 мл раствора концентрированной серной кислоты. Нагревают. После охлаждения пробирок добавляют по 0,5 мл раствора гидроксида натрия, проводят наблюдения.

Уравнение реакции:  
    Вывод: ____________________

4. Реакция Фоля на серусодержащие аминокислоты:

В четыре пробирки помещают по 0,5 мл раствора яичного белка, альбумина, желатины и казеина. В каждую пробирку добавляют по 1 мл раствора гидроксида натрия, перемешивают. Нагревают до кипения. Добавляют по 0,5 мл раствора ацетата свинца (ω(Рb(СНзСООН)2) = 10%). Вновь нагревают до кипения. Отмечают наблюдения.

Уравнение реакции:  
Вывод: ____________________

Домашнее задание.

1. Приведите формулы четырех протеиногенных аминокислот.

________________________ _____________________

__________________________ ______________________

2. Приведите формулы двух непротеиногенных аминокислот.

__________________________ ______________________

3. Приведите формулы трех заменимых аминокислот:

________________________ _____________________

______________________

4. Приведите формулы трех незаменимых аминокислот :

________________________ _____________________

______________________

5..Приведите примеры уравнений реакций, подтверждающих свойства аминокислот как амфолитов :

6.Напишите формы существования аминокислот в зависимости от рН водного раствора.

________________________ _____________________

молекулярная катионная

__________________________ ______________________

анионная биполярная

( цвиттер-ион)

7. Приведите примеры аминокислот с гидрофобными боковыми цепями.

____________________________________________________________

________________________________________________________________

8. Напишите уравнения реакций: а) на тирозин (реакция Миллона),

б) на аргинин (реакция Сакагучи).

А)

Б)

Тема: Строение и свойства белков.

Занятие № 4

Дата: _________

Блок информации ( по указанию преподавателя):

Лабораторная работа.

Качественная реакция на пептидную связь. Количественное определение белка.

Цель работы:изучить свойства белков, обусловленные их строением. Сущность работы:провести опыты, подтверждающие наличие пептидной связи, определить содержание белка в исследуемом растворе.

Реактивы: растворов яичного белка, 1%-ный раствор сульфата меди(II),

10%-ный раствор щелочи.

1. Биуретовая реакция на пептидную связь:

В четыре пробирки помещают по 1 мл растворов яичного белка. В каждую пробирку добавляют по 1 мл раствора гидроксида натрия (c(NaOH) = 1 моль/л). По стенке пробирки по 2 мл раствора сульфата меди(II). Наблюдают появление красно-фиолетовой окраски.

Уравнение реакции:    
  Вывод:     ____________

2. Количественное определение белка в растворе:

В основе метода лежит биуретовая реакция ! Для построения калибровочного графика из раствора белка с точно известной массовой долей (ω = 1,00%) готовят четыре раствора методом последовательного разведения. В пять пробирок помещают по 1,00 мл растворов белка: в четыре пробирки – растворы для построения калибровочного графика, в пятую пробирку – исследуемый раствор. Содержимое пробирок перемешивают стеклянными палочками и оставляют на 20 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре ПЭ – 5300 В. Стандартный раствор готовят смешиванием 1,00 мл дистиллированной воды, 1,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,10 мл раствора сульфата меди(II). Длина волны светофильтра – 540 нм. Записывают результаты измерений.

!!!( эту часть работы делать не надо, в таблице представлены данные для построения калибровочного графика).В чистую пробирку помещают 2мл исследуемого раствора , добавляют по 2,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,20 мл раствора сульфата меди(II). Содержимое пробирок перемешивают стеклянной палочкой и оставляют на 15 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре ПЭ – 5300 В. Длина волны светофильтра –

540 нм. Строят калибровочный график D = f (ω, %) (на миллиметровой бумаге) по готовым данным из таблицы и определяют массовую долю белка в исследуемом растворе. Делают вывод о содержание белка в исследуемом растворе.

Массовая доля белка ω, % 1,000 0,75 0,5 0,25 Испытуемый раствор
Оптическая плотность, D   1.1     0,8   0.5   0,2  

Калибровочный график D = f ( ω, %) :

Вывод:

Домашнее задание.

1. Приведите фрагменты простых и сложных белков:

__________________________ ____________________________

простой сложный

2. Приведите примеры глобулярных и фибриллярных белков:

_________

глобулярные

_______________________________________________________

фибриллярные

3. Какие факторы влияют на денатурацию белка? Какие явления называют необратимой денатурацией?

______________

________________

_______________

__________________

4. Приведите две резонансные формы пептидной связи в белках:

____________________ _______________________

Кето-форма енольная форма

5. За счет чего стабилизируются вторичная и третичная структуры белка?

_____________________

_____________________

_____________________

6. Напишите цепь гептапептида, состоящего из последовательности аминокислот: серин, валин, тирозин, глутаминовая кислота, валин, аланин, гистидин. Укажите N- и С- концевые остатки. Назовите данный гептапептид.

_______________________

__________________________

______________________

_________________________

«Полинуклеотиды». Семинар.

Занятие №5.

Целевые задачи: иметь представление:

-о биологических функциях полинуклеотидов и их роли в организме;

- о физико-химических свойствах полинуклеотидов, обусловленных особенностями их строения.

Знать:

1. Химический состав и строение ДНК и РНК. Уровни их структурной организации (первичная и вторичная структуры).

2. Строение нуклеотидов и нуклеозидов.

3. Свойства полинуклеотидов: кислотно-основные, хелатирующую способность, способность к денатурации, жидкокристаллическое состояние нуклеиновых кислот.

Наши рекомендации