Участие в окислительно-восстановительных реакциях

Ионы металлов с переменной валентностью могут также участвовать в переносе электронов. Например, в цитохромах (гемсодержащих белках) ион железа способен присоединять и отдавать один электрон

Иногда ионы металлов выступают в роли регуляторных молекул. Например, ионы Са²⁺ служат активаторами фермента протеинкиназы С, катализирующего реакции фосфорилирования белков.

Как уже было сказано, для проявления каталитической активности большинству ферментов необходимо наличие кофермента.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, например тиаминдифосфат.

Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры - NAD⁺, NADP⁺.

Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата.

К коферментам относят:

производные витаминов;

нуклеотиды АТФ, УТФ, ЦТФ;

Фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС);

НS-глутатион;

S-аденозилметионин (SAM);

гем;

липоевая кислота и т.д.

ВОПРОС № 35

Нередко в качестве коферментов выступают производные витаминов.

Например, витамин B6 – во всех своих формах используется для синтеза коферментов – пиридоксальфосфата и пиридоксаминофосфата. Ферменты, имеющие в своем составе эти коферменты, играют ключевую роль в обмене аминоксилот: катализируют реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, участвуют в специфических реакциях метаболизма отдельных аминокислот: серина, треонина, триптофана, серосодержащих аминокислот, а также в синтезе гемма. Среди этих ферментов – трансаминазы.

Витамин РР – никотиновая кислота, никотинамид. Никотиновая кислота в организме входит в состав NAD и NADP, выполняющих функции коферментов различных дегидрогеназ (группа ферментов из класса оксидоредуктаз, катализирующих перенос протонов от субстрата (органических веществ) и пары электронов — к акцептору).

Витамин В₂(рибофлавин).В слизистой оболочке кишечника после всасывания витамина происходит образование коферментов FMN и FAD. Коферменты FAD и FMN входят в состав флавиновых ферментов, принимающих участие в окислительно-восстановительных реакциях.

ВОПРОС № 36

1) НАД и НАДФ – витамин РР. Перенос протонов и электронов от окисляемых веществ.

2) ФМН и ФАД – витамин В2. Перенос протонов и электронов от окисляемых веществ

3) ПФ – витамин В6. Перенос аминогрупп, декарбоксилирование аминокислот

4) Биотин – витамин Н. Связывание углекислого газа.

5) ТПФ – витамин В1. Декарбоксилирование альфа-кетокислот

6) ТГФК – витамин Вс. Транспорт одноуглеродных фрагментов

7) Коэнзим А – витамн В5. Активация и перенос ацильных групп, активация жирных кислот, синтез холестерина и кетоновых тел

ВОПРОС № 37

Каждый фермент имеет 2 названия. Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе (более полное) - систематическое, применяемое для однозначной идентификации фермента.

В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, липаза, или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза. Есть и тривиальные названия – песин, трипсин.

Систематическая (рациональная) номенклатура – название S или субстратов, тип катализируемой реакции и окончание «аза». Например, D-глицеральдегид-3-фосфат: NAD-оксидоредуктаза (рабочее название - глицеральдегидфосфат дегидрогеназа). Из названия фермента следует, что субстратом этого фермента служит D-глицеральдегид-3-фосфат, тип катализируемой реакции - окислительно-восстановительная в присутствии кофермента NAD⁺.

Каждый фермент имеет кодовый номер (шифр) по классификации ферментов (КФ).

Код каждого Е имеет 4 цифры, разделенные точками.

1 - номер класса,

2 – подкласс,

3 – подподкласс,

4 цифра - порядковый номер фермента в его подподклассе.

Классы ферментов

1) Оксидоредуктазы — катализируют окислительно-восстановительные реакции с участием двух субстратов (перенос еˉ и атомов Н с одного S на другой). ЛДГ, сукцинатдегидрогеназа.

2) Трансферазы — перенос функциональных групп с одного соединения к другому. В подкласс фосфотрансфераз входит группа Е, называемых киназами, они используют АТФ в качестве донора фосфатного остатка. Аминотрансферазы, метилстрансферазы, гексокиназа, пируваткиназа

3) Гидролазы — катализируют реакции расщепления ковалентных связей с присоединением воды по месту расщепления. Амилаза, сахараза, пепсин, трипсин, липаза.

4) Лиазы — отщепляют от S негидролитическим путем определенную группу (СО₂ Н₂О) или присоединяющие чаще всего Н₂О по месту двойной связи. Альдолаза, гистидаза.

5) Изомеразы - осуществляют взаимопревращения изомеров. Фосфоглицеромутаза.

6) Лигазы (синтетазы) - осуществляют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи, в качестве источника энергии используется АТФ. Пируваткарбоксилаза, ацетил-КоА-синтетаза.

ВОПРОС № 38

Специфичность - наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра.

Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают:

· абсолютную субстратную специфичность;

· групповую субстратную специфичность;

· стереоспецифичность.

Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало. Другой пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью - уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.

Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.

Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот.

При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. В организме человека наблюдают специфичность ферментов к следующим стереоизомерам.