Типы химических связей в белковой молекуле

П биомолекулах химические связи можно разделить на ко-м.ыпгшые и нековапентные. К ковалентным относятся пептидная и дисульфидная связи. Важную роль в поддержании Пространственной структуры биологических молекул играют попсе слабые, чем ковалентные, химические связи (водородные и ионные связи, ван-дер-ваальсовы силы, гидрофобные взаимодействия).

Водородные связи. Этот тип появляется при электростати-чггком взаимодействии атома водорода с частично положительным зарядом и ковалентно связанного атома кислорода (азота) с отрицательным зарядом. Способность к образованию монородных связей ярко выражена у соединений, содержащих группы -СО, -NН, -ОН, -СОО-, -СОН. Молекулы белков лют иметь водородные связи разных типов, например:

В белковой молекуле водородная связь может образовы­ваться между группировками пептидных цепей и боковыми цепями аминокислот. Водородные связи бывают внутримоле­кулярными и межмолекулярными. Единичная водородная связь довольно слабая и непрочная, однако образование даже не­скольких таких связей, действующих кооперативно, представ­ляет собой стабилизирующий фактор. Важное биологическое значение водородных связей определяется их участием в стро­ении живой материи.

Гидрофобные взаимодействия. Соединения, несущие заря­ды, а также способные к образованию водородных связей, являются полярными, или гидрофильными (от греч. hydor -вода и philina — любовь). Вследствие того, что электроотрица­тельный заряд углерода близок к водороду, углерод не способен к образованию водородных связей. Связи С—Н неполярны, поэтому углеводородные цепи гидрофобны (от греч. hydor — вода и phobos — боязнь). Молекулы воды, стремясь образовать между собой водородные связи, выталкивают гид­рофобные группы и молекулы, заставляя их преобразовы­ваться в ассоциаты. Этот процесс идет самопроизвольно. Гид­рофобные ассоциаты имеют первостепенное значение для «архитектуры» биомембран, нуклеиновых кислот и белков. В белках гидрофобные взаимодействия возникают вследствие стремления неполярных гидрофобных боковых цепей ряда аминокислот (Вал, Ала, Лей, Иле, Фен, Тир, Три) избегать контакта с водой. Полипептидная цепь при этом сворачива­ется как бы в клубок, внутри которого сближаются гидро­фобные группировки, а на поверхности располагаются по­лярные группы, взаимодействующие с водой.

Ван-дер-ваальсовы силы. Силы межмолекулярного взаимо­действия названы по имени голландского физика Я. Д. Ван-дер-Ваальса, впервые в 1873 году высказавшего предположе­ние об их существовании. По своей природе эти связи напоминают водородные, так как возникают на основе куло-новских сил электростатического притяжения. Однако, если в образовании водородных связей участвуют постоянные ди­поли высокополярных ковалентных связей, то ван-дер-вааль-совы силы возникают при индуцированных, непостоянных диполях слабополярных ковалентных связей, например С~Н. Несмотря на то, что ван-дер-ваальсовы силы очень слабые, они фактически обусловливают ассоциацию многих неполяр­ных группировок в биомолекулах.

Ионные связи. Данный тип основан на взаимном элект­ростатическом притяжении противоположно заряженных ионов. Примером такого взаимодействия служит связь меж­ду отрицательно заряженной карбоксильной группой —СОО~ и положительно заряженной протонированной аминогруп­пой —NН⁺₂;.

Важнейшей особенностью слабых химических связей яв­ляется то, что их энергия незначительно превышает кинети­ческую энергию теплового движения (2,5 кДж/моль). Этого небольшого превышения оказывается достаточно, чтобы воз­никли слабые взаимодействия как внутри, так и между био­молекулами. Такие непрочные вторичные химические связи очень лабильны, что обусловливает их быстрое возникнове­ние и распад.