E. Пространственной совокупности определенных аминокислотных остатков

58. Укажите субстрат, разрушение которого осуществляет класс ферментов – гидролазы:

A. Высшие жирные кислоты

B. Белки

C. Глюкоза

D. Пировиноградная кислота

E. Углекислый газ

59. Укажите субстрат для амилазы слюны:

A. Белок

B. Крахмал

C. Сахароза

D. Глюкоза

E. Аминокислота

60. Ферменты класса лиазы способны катализировать тип реакции:

A. Гидролиз

B. Окисление

C. Восстановление

D. Трансаминирование

E. Декарбоксилирование

61. Амилаза слюны способна последовательно разрушать α-1,4-гликозидные связи в полисахариде крахмале и продуктах его неполного гидролиза. Назовите тип специфичности амилазы слюны:

A. Стереохимический

B. Абсолютный

C. Абсолютный групповой

D. Относительный групповой

E. Классический

62. Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Поэтому он обладает типом специфичности:

A. Стереохимическим

B. Абсолютным

C. Абсолютным групповым

D. Относительным групповым

E. Классическим

63. D-оксидаза аланина способна дезаминировать только D-аланин, но не разрушает структуру L-аланина. Укажите тип специфичности D-оксидазы аланина:

A. Стереохимический

B. Абсолютный

C. Абсолютный групповой

D. Относительный групповой

E. Классический

64. Укажите верную запись общего уравнения ферментативного катализа необратимой реакции:

А. E + S → ES → ES*→ EP → E + P

В. E + S ↔ ES → ES* → EP → Е + P

С. E + S ↔ E + P

D. E + S ↔ ES* → EP

Е. E + S ↔ ES ↔ ES* ↔ EP ↔ E + P

65. Укажите ингибитор амилазы слюны:

А. Хлорид натрия

В. Сульфат аммония

С. Сульфат меди

D. Хлорид магния

Е. Глюконат кальция

66. Укажите активатор амилазы слюны:

А. Хлорид натрия

В. Сульфат аммония

С. Сульфат меди

D. Хлорид магния

Е. Глюконат кальция

67. Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов:

А. Обратимость реакции

В. Химическая структура фермента

С. Тип специфичности фермента

D. Тип катализируемой реакции

Е. Химическая структура субстрата

68. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:

А. Оксидоредуктазы

В. Трансферазы

С. Гидролазы

D. Лиазы

Е. Изомеразы

69. Укажите метод исследований, с помощью которого раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных примесей:

А. Высаливание

В. Электрофорез

С. Диализ

D. Изоэлектрическое фокусирование

Е. Рентгеноструктурный анализ

70. Укажите метод исследований, с помощью которого можно изучить пространственную структуру фермента:

А. Высаливание

В. Электрофорез

С. Диализ

D. Изоэлектрическое фокусирование

Е. Рентгеноструктурный анализ

71. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:

А. Простетическая группа

В. Кофактор

С. Кофермент

D. Апофермент

Е. Холофермент

72. Кофакторную функцию могут выполнять короткие пептиды. Назовите один из них:

А. Либерин

В. Глутатион

С. Окситоцин

D. Вазопрессин

Е. Статин

73. Укажите название фрагмента структуры фермента, в котором осуществляется превращение субстрата в продукт реакции:

А. Контактный участок активного центра

В. Каталитический участок активного центра

С. Аллостерический центр

D. Кофактор

Е. Гидрофобное ядро

74. У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента:

А. Аллостерический центр

В. Активный центр

С. Количество субъединиц Н

D. Количество субъединиц М

Е. Лактат

75. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций:

А. Г. Кребс

В. Ф. Липман

С. К. Функ

D. М. Ментен

Е. Ф. Крик

76. Укажите фамилию ученого, предложившего гипотезу «индуцированного соответствия»:

А. Г. Кребс

В. Д. Кошленд

С. М. Ментен

D. Ф. Крик

Е. К. Функ

77. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера:

А. Относительная стереохимическая специфичность

В. Абсолютная специфичность

С. Относительная групповая специфичность

D. Стереохимическая специфичность

Е. Классическая специфичность

78. Константа Михаэлиса для фермента определяет:

А. Степень сродства апофермента к коферменту

В. Степень сродства фермента к субстрату

С. Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору

D. Среднюю скорость ферментативной реакции

Е. Максимальную скорость ферментативной реакции

79. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем:

А. Повышения концентрации фермента

В. Введения в реакционную среду катиона металла