Выделяют 6 классов ферментов

Билет №1

1. Ферменты(энзимы)- органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Строение ферментов:Все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Подобно белкам они делятся на простые и сложные.

Простые состоят только из аминокислот – пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор может называться коферментом, если он легко отделяется от апобелка, или простетической группой, если он связан с белком прочно.

Для осуществления катализа необходим комплекс апобелка и кофактора, по отдельности они катализ осуществить не могут.

В составе апофермента выделяют несколько участков, выполняющих различную функцию.

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков, обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

В свою очередь в активном центре выделяют два участка:

• Якорный (или контактный, или связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре

• Каталитический – отвечает непосредственно за осуществление реакции.

2. Аллостерический центр – регуляторный центр, пространственно отделен от активного, имеется не у всех ферментов и осуществляет регуляцию активности фермента. Связывание с ним какой-либо молекулы, называемой эффектором, модулятором, регулятором, активатором или ингибитором, вызывает изменение конфигурации белка и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Ферменты делятся:

• на классы – по типу катализируемой реакции,

• каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы,

• подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.

Билет №2

1. Использование ферментов в медицине происходит по трем направлениям:

А) Энзимодиагностика – это исследование активности ферментов лпазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний. Примером может служить фермент лактатдегидрогеназа, определение его активности в плазме крови необходимо при заболеваниях сердца, печени, скелетной мускулатуры.

Б) ЭНЗИМОТЕРАПИЯ – это использование ферментов в качестве лекарственных средств.

Самыми распространенными ферментативными препаратами являются комплексы ферментов желудочно-кишечного тракта (Фестал, Панзинорм форте, Мезим форте, Энзистал и т.п.), используемые для заместительной терапии при нарушениях переваривания веществ.

Тканевой фермент гиалуронидаза используется организмом для обратимого изменения проницаемости иежклеточного вещества. Лекарственную форму гиалуронидазы – лидазу – вводят для размягчения рубцов, появления подвижности в суставах, рассасывания гематом.

Цитохром с – фермент, участвующий в процессах тканевого дыхания. Его ис-пользуют при асфиксии новорожденных, астматических состояниях, сердечной не-достаточности, различных видах гепатита и т.п.

Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза используются при вирусных инфекциях, при нанесении на рану разжижают гной, при ингаляциях уменьшают вязкость слизи, деполимеризуют вязкую и густую мокроту.

Коллагеназу применяют для ускорения отторжения некротизированных тканей, для очистки трофических язв.

Б) ФЕРМЕНТОПАТИЯ — общее название болезней или патологических состояний, развивающихся вследствие отсутствия или нарушения активности каких-либо ферментов.

Виды ферментопатий

Ферментопатия алиментарная — развивается при хроническом расстройстве питания, чаще при белковом голодании;

Ферментопатия наследственная — в основе развития лежит генетически обусловленная недостаточность или отсутствие одного или нескольких ферментов.

Метаболизм

Всасывается в тонком кишечнике в виде свободного тиамина, Витамин осфорилируется непосредственно в клетке-мишени, Около 50% всего В1 находится в мышцах, около 40% – в печени. Единовременно в организме содержится около 30 суточных доз витамина.

Биохимические функции:

1. Входит в состав тиаминдифосфата (ТДФ), который является коферментом:

фермента транскетолазы пентозофосфатного пути, в котором образуется рибоза, необходимая для синтеза нуклеиновых кислот ДНК и РНК (а они, как известно, обеспечивают синтез белка и рост тканей).

ферментов пируватдекарбоксилазы и кетоглутаратдекарбоксилазы, являющихся компонентами соответственно пируватдегидрогеназного и кетоглутаратдегидрогеназногополиферментных комплексов, которые участвуют в энергетическом обмене.

2. Входит в состав тиаминтрифосфата в нервной ткани, участвующего в передаче нервного импульса.

3. Производные витамина являются ингибитором МАО, что способствует пролонгированному действию катехоламинов в ЦНС.

Гиповитаминоз

Продукты питания, богатые углеводами повышают потребность в витамине.

Болезнь «бери-бери» или «ножные кандалы» — нарушение метаболизма пищеварительной, сердечно-сосудистой и нервной систем из-за недостаточности энергетического и пластического обменов.

Со стороны нервной ткани наблюдается снижение периферической чувствительности, утрата некоторых рефлексов, боли по ходу нервов, энцефалопатия (синдром Вернике – спутанность сознания, нарушение координации, галлюцинации, нарушение зрительной функции), синдром Корсакова – ретроградная амнезия, неспособность усваивать новую информацию, болтливость.

Антивитамины В1

В кишечнике имеется бактериальнаятиаминаза, разрушающая тиамин. Также этот фермент активен в сырой рыбе, устрицах.

Лекарственные формы

Свободный тиамин и ТДФ (кокарбоксилаза).

3. Влияние температуры: берут 4 пробирки слюны: 1-баня со льдом, 2-комнатная температура, 3-водяная баня 38-40, 4-кипящая водяная баня. Через 10 минут в каждую добавляют р-р Люголя. Реакции при 0 и 100 не пошли, это видно потому, что крахмал окрасился йодом в фиолетовый цвет, значит такие условия не благоприятные для данной реакции. Комнатная температура ведёт до образ-я декстринов, т.е.тоже не до конца. А вот темп-ра 38-40 явл-ся благоприятной для данной реакции, т.к. она прошла до конца, т.е. крахмал расщепился до мальтозы и в пробирке мы видим цвет йода.

От количества фермента:

При увеличении концентрации фермента возрастает скорость ферментативной реакции (прямолинейная зависимость).

От рН: для каждого фермента существует значение рН при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонения от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной активности. Это связано с ионизацией функциональных групп АК-х остатков, обеспечивающих оптимальнуюконформацию активного центра фермента. При изменении рН от оптимальных значений происходит изменении ионизации функциональных групп молекул белка.

От количества субстрата:При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает (Максимальная скорость).

Билет №3

IV КЛАСС. ЛИАЗЫ.

Лиазы — ферменты, катализирующие разрыв С–О, С–С, C–N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп субстратов не гидролитическим путем. Выделяют 7 подклассов. 1) углеродуглеродазы.

2)углеродкислородазы

Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Класс насчитывает около 230 ферментов. Лиазы — сложные ферменты. Участвуют в метаболизме.

Среди подподклассов выделяют карбоксилазы (4.1.1.), гидролиазы 4.2.1.).

Название образуется:

расщепляемый субстрат + отделяемая группа + лиаза

Иногда название дается по обратной реакции:

продукт реакции + синтаза

Пример: Гистидин:карбокси-лиаза

ВИТАМИН В2 (РИБОФЛАВИН, ВИТАМИН РОСТА)

Суточная потребность2,0-2,5 мг

Источники: мясные продукты, печень, почки, молочные продукты,дрожжи;

образуется кишечными бактериями.

Строение

Строение коферментной формы

Метаболизм

В кишечнике рибофлавин освобождается из пищевых ФМН иФАД, диффундирует в кровь. В слизистой кишечника и других тканях вновь образуется ФМН и ФАД.

Биохимические функции

Кофермент оксидоредуктаз – обеспечивает перенос 2 атомовводорода в окислительно-восстановительных реакциях:

дегидрогеназ энергетического обмена — пируватдегидрогеназы,кетоглутаратдегидрогеназы, сукцинатдегидрогеназы, ацил-КоА-дегидрогеназы, митохондриальнойглицерофосфатдегидрогеназы

оксидаз, окисляющих субстраты с участием молекулярного кислорода.

Гиповитаминоз

оражение слизистых – сухость рта губ, роговицы, трещины вуголках рта и губах, шелушение кожи из-за снижения роста эпителия.

Сухость конъюктивы, ее воспаление и васкуляризация роговицы, что компенсаторно увеличивает кровоток и снабжение кислородом (компенсаторная реакция для улучшения энергетики)

Антивитамины В2

1. Акрихин (атебрин) – ингибирует функцию В2 у простейших. Используется при лечении малярии, кожного лейшманиоза, трихомониаза, гельминтозов (лямблиоз, тениидоз).

2. Мегафен – тормозит образование ФАД в нервной ткани, используется как седативное средство.

3. Токсофлавин – ингибитор флавиновыхдегидрогеназ.

Лекарственные формы

Свободный рибофлавин, ФМН и ФАД (коферментныеформы).

3. А-амилаза катализирует гидролиз крахмального субстрата. Количество оставшегося крахмала, пропорциональное каталитической активности фермента, определяют по цветной реакции с йодом. При определении активности фермента в моче полученную по таблице каталитическую активность необходимо умножить на 2. Если проба имеет высокую активность, её разбавляют физ. Раствором, определение проводят снова, а результат умножают на разведение.

Клинико-диагностическое значение:Повышение активности фермента происходит главным образом при заболевании поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и в моче возрастает в 10-30 раз. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, поражении слюнных желёз.

Билет №4

1.Класс оксидоредуктаз. Подкласс Цитохромы – служат переносчиками электронов от флавопротеинов в дыхательные цепи митохондрий. Они сод-т гем, в центре которого имеется атом Fe. (гемопротеины)

Подкласс Пероксидазы – катализируют реакцию:

Глутатионпероксидаза, которая восстанавливает перекись водорода защищает мембрану эритроцитов и других клеток от гемолитического действия перекиси водорода. Много пероксидаз в растениях.

Биохимические функции

Перенос СО2 либо из НСО3– (реакции карбоксилирования), либо от R СООН (транскарбоксилирование).

1. Находится в составе пируваткарбоксилазы (глюконеогенез),

2. Находится в составе ацетил КоА-карбоксилазы (синтез жирных кислот),

3. Находится в составе пропионил-КоА-карбоксилазы (окисление пропионила. до СО2 и Н2О).

4. Участвует в распаде лейцина.

Гиповитаминоз

У человека не выявлен.

В эксперименте может быть вызван потреблением очень больших количеств сы-рых яиц (12 штук в день) в течение длительного времени (2 недели), т.к. в них со-держится гликопротеин авидин (антивитамин, связывающий биотин). При этом обнаруживаются дерматиты, поражение волос, ногтей, анемия, анорексия, депрессия, усталость, сонливость.

Витамин обязательно есть в кремах для сухой кожи, т.к. участву-ет в синтезе жирных кислот.

3.

Билет №5

Биохимические функции

Перенос гидрид-ионов Н– (атом водорода и электрон) в окислительно-восстано-вительных реакциях

1. Кофермент большинства дегидрогеназ синтеза и окисления жиров и угле-водов

• НАДН является регулятором окислительно-восстановительных реакций.

• НАДФН является необходимым компонентом антиоксидантной системы.

• НАДФН необходим для синтеза тетрагидрофолиевой кислоты из фолиевой (см ниже)

Гиповитаминоз

Пеллагра (итал.: pelleagra – шершавая кожа):

Проявляется как синдром трех Д: деменция (нервные и психические расстрой-ства, слабоумие), дерматиты (фотодерматиты), диарея (слабость, расстройство пищеварения, потеря аппетита). При отсутствии лечения заболевание кончается летально. У детей наблюдается замедление роста, похудание, анемия.

Антивитамины

Фтивазид,тубазид, ниазид используемые для лечения туберкулеза

Лекарственные формы:

Никотинамид и никотиновая кислота.

3. Влияние температуры: берут 4 пробирки слюны: 1-баня со льдом, 2-комнатная температура, 3-водяная баня 38-40, 4-кипящая водяная баня. Через 10 минут в каждую добавляют р-р Люголя. Реакции при 0 и 100 не пошли, это видно потому, что крахмал окрасился йодом в фиолетовый цвет, значит такие условия не благоприятные для данной реакции. Комнатная температура ведёт до образ-я декстринов, т.е.тоже не до конца. А вот темп-ра 38-40 явл-ся благоприятной для данной реакции, т.к. она прошла до конца, т.е. крахмал расщепился до мальтозы и в пробирке мы видим цвет йода.

Билет№6

I КЛАСС. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ.

Ферменты катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоеваякис-лота.

1) Дегидрогеназы:

- анаэробные (акцептором Н в этом случае слудит не кислород)

А) пиридиновые – НАД+ И НАДФ+

Б) флавиновые – ФМН,ФАД

2) аэробные (оксидазы окисляют субстрат с присоединением кислорода)

2)Подкласс Цитохромы – служат переносчиками электронов от флавопротеинов в дыхательные цепи митохондрий. Они сод-т гем, в центре которого имеется атом Fe. (гемопротеины)

3) Подкласс Пероксидазы – катализируют реакцию:

Глутатионпероксидаза, которая восстанавливает перекись водорода защищает мембрану эритроцитов и других клеток от гемолитического действия перекиси водорода. Много пероксидаз в растениях.

4) Каталаза -гем-сод-й фермент восстанавливает перекись водорода

На подподклассы деление производится в зависимости от акцеп-тора – НАД+ или НАДФ+ (1.1.1., 1.2.1., 1.3.1., 1.4.1.), дисульфиды (1.2.4.), кислород (1.3.3.)

Название образуется:

донор электронов + акцептор электронов + оксидоредуктаза

Пример: Алкоголь:НАД-оксидоредуктаза

Класс: 1. Оксидоредуктазы

Подкласс: 1.1. Действующие на СН-ОН-группу доноров

Подподкласс: 1.1.1. с НАД+ или НАДФ+ в качестве акцептора

Классификационный номер: КФ 1.1.1.1.

Активация

После всасывания или образования в коже в составе хиломикронов попадает в печень. Здесь гидроксилируется по С25 и кальциферолтранспортным белком пере-носится к почкам, где еще гидроксилируется по С1. Реакция в почках стимулируется паратгормоном и подавляется высокими концентрациями фосфатов.

Строение

Активная форма

1,25-дигидрооксикальциферол

Биохимические функции

1. Увеличение концентрации кальция и фосфатов в плазме крови.

Для этого кальцитриол:

• стимулирует всасывание ионов Ca2+ и PO4– в тонком кишечнике.

• стимулирует реабсорбцию ионов Ca2+ и PO4– в почечных канальцах.

• стимулирует мобилизацию ионов Ca2+ из костной ткани.

В тонком кишечнике и почках эффекты опосредуются индукцией синтеза каль-ций-связывающего белка и компонентов Са2+ АТФазы.

2. Участие в стимуляции легочных макрофагов и в выработке ими азотсодержа-щих свободных радикалов, губительных для микобактерий туберкулеза.

Гиповитаминоз

Проявляется в виде рахита

• несмотря на поступление с пищей, кальций не усваивается в кишечнике, а в почках теряется. Это ведет к снижению концентрации кальция в плазме крови, нарушению минерализации костной ткани и, как следствие, к остеомаляции (размягчение кости). Остеомаляция проявляется деформацией костей черепа (бугристость головы), грудной клетки (куриная грудь), искривление голени, рахитические четки на ребрах, увеличение живота изза гипотонии мышц.

Гипервитаминоз

Избыточное потребление препаратов витамина D приводит к гипервитаминозу при котором отмечается:

• деминерализация костей, приводящая к их хрупкости и переломам.

• увеличение концентрации ионов кальция и фосфора в крови, приводящая к кальцификации сосудов, ткани легких и почек.

Лекарственные формы

Рыбий жир, эргокальциферол, холекальциферол.

3. Биуретовая р-ия:универсальная р-ия на обнаружение пептидной связи в белках и пептидах. Пептидная группа образует в щелочной среде с ионами Сu2+ комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в завис-ти от числа пептидных связей. Интенсивность окрашивания пропорциональна кол-ву пептидных групп.

Нингидриновая р-ия:универ-я р-ия для обнар-я любых а-аминогрупп, сод-ся в а-АК, пептидах, белках. А-аминогруппа АК, взаимод-я с нингидрином, обр-т комплекс сине-фиолетового цвета. При нагревании АК с нингидрином происходит окислительноедезаминирование а-аминогрупп и восст-иенингидрина. Восстановленный нингидрин реагирует с аммиаком и др. мол-лой окисленного нингидрина с образ-м окрашенного продукта.

Билет 13

Механизмы катализа

1. Кислотно-основной катализ – в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций.( Доноры: СООН, NH3+, SH; акцепторы: СОО, NH2,S–

2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя очень нестабильные, ковалентно связанные, фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе последовательных реакций образуются продукты.

Строение

Биохимические функции

 Карбоксилированиеглутаминовой кислоты при синтезе

1. факторов свертывания крови Кристмаса (ф.IX), Стюарта (ф.X), проконвертина (ф.VII), протромбина (ф.II).

2. Белков костной ткани,

3. Специфических протеинов C и S,

Гиповитаминоз: Наблюдается кровоточивость, снижение свертываемости крови, легкое возникновение подкожных гематом,.у женщин отмечаются обильные mensis.

Лекарственные формы: Викасол, настои крапивы

Антивитамины К:

Вещества варфарин и дикумарол связываются с ферментом редуктазой и блокируют восстановление неактивной формы витамина К в активную .

3 .биуретовареакция-универсальная реакция на обнаружение пептидной связи. Биуретовую реакцию дают вещества, содержащие не менее двух пептидных группировок..принцип: пептидная связь образует в щелочной среде с ионами Cu комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в зависимости от числа пептидных связей. Интенсивность окрашивания пропорциональна количеству пептидных групп.

Ксантопротеиновая реакция-реакция на ароматические аминокислоты(фенилаланин, тирозин, триптофан). Принцип: ароматическое кольцо при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой образует динитросоединение желтого цвета.

Билет 14

Сложные белки

У белков, кроме белковой цепи, может иметься и дополнительная небелковая группа-лиганд, то есть молекула, связанная с белком.

Классификация осуществляется по небелковой –простетической группе:

1.металлопротеины (белки, содержащие ионы одного или неск.Ме. Например: трансферин)

2.фосфопротеиды (сод.Остаток фосфорной к-ты Н: козеиноген молока, вителлин желтка, овальбумин белка)

3.липопротеиды ( транспортные формы липидов в организме. Н: фосфолипиды-полярные дифильные мол-лы, хиломикроны-образ0ся в кишечнике и транспортируют экзогенный жир, липопротеиды(ЛПОНП-транспортир. Эндогенный жир из печени, ЛПНП-транспортируют холестерол и являются атерогенным, ЛПВП-транспортируют холестерол из тканей в печень. антиатерогенные) . Биологические мембраны представляют из себя липопротеиновый комплекс.

4.хромопротеины ( небелковая часть-окрашенная молекула) Содержат окрашенные простетические группы. Сюда относят гемопротеины (содержат гем), ретинальпротеины (содержат витамин А), флавопротеины (содержат витамин В2), кобамидпротеины (содержат витамин В12) Гемопротеины- Подразделяются на неферментативные (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями, одна ковалентная связь.

5.флавопротеины- сод. Флавин и белок.

6. нуклеопротеины-небелковая часть- нуклеиновая к-та.

7.гликопротеины- сод. Ковалентноприсоед-е олигосахарижные цепи.

2 ВИТАМИН В6-ВОДОРАСТВОРИМЫЙ (ПИРИДОКСИН, АНТИДЕРМАТИТНЫЙ) СУТОЧНАЯ ПОТРЕБНОСТЬ 1,5-2,0 МГ ИСТОЧНИКИ-ЗЛАКИ, БОБОВЫЕ, ДРОЖЖИ, МЯСНЫЕ ПРОДУКТЫ, СИНТЕЗИРУЕТСЯ КИШЕЧНЫМИ БАКТЕРИЯМИ.

Формулы :

Коферменты:

Биохимические функции

Перенос аминогрупп и карбоксильных групп.

1. Кофермент аминотрансфераз – участие в метаболизме аминокислот.

2. Кофермент декарбоксилаз – синтез биогенных аминов.

3. Кофермент фосфорилазы гликогена (50% всего витамина находится в мышцах)

4. Участие в синтезе гема, никотинамида из триптофана, сфинголипидов.

Гиповитаминоз:

Повышенная возбудимость ЦНС, судороги (из-за недостатка синтеза ГАМК), полиневриты.пеллагроподобные дерматиты.

Лекарственные формы

Пиридоксин и пиридоксальфосфат.

3. Тимоловая пробаотносится к коагуляционным пробам – пробам на устойчивость белков сыворотки крови, которые выявляют нарушение их соотношения в сыворотке крови. Такие нарушения наиболее характерны для различных заболеваний печени. Тимоловая проба основана на том, что устанавливается степень помутнения сыворотки крови при воздействии на нее насыщенного раствора тимола в веронал-мединаловом буфере при кислотности равной 7,8. Насколько интенсивное будет помутнение, зависит от многих параметров, в том числе чисто лабораторных.

Проба Вельтмана одна из разновидностей осадочных проб (тимоловая, сулемовая).

Принцип пробы Вельтмана - при добавлении к сыворотке крови раствора хлористого кальция и действии нагревания происходит нарушение коллоидоустойчивости белков сыворотки.

Билет 15

1 Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул – белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.

• По строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные);

• По необходимости для организма (физиологическая классификация) – незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые.Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг.Гис)

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Подобно белкам они делятся на простые и сложные.

Простые состоят только из аминокислот – пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор может называться коферментом, если он легко отделяется от апобелка, или простетической группой, если он связан с белком прочно.

N.B. Для осуществления катализа необходим комплекс апобелка и кофактора, по отдельности они катализ осуществить не могут.

Билет 16

VI КЛАСС. ЛИГАЗЫ

Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие присоединение друг к другу двух молекул с использованием энергии высокоэнергетических связей АТФ (или других макроэргов). Лигазы — сложные ферменты. Они содержат нуклеотидные, биотиновые (витамин Н), фолиевые коферменты. Выделяют 6 подклассов.

Название образуется:

• субстрат 1 + субстрат 2 + лигаза

Пример: Пируват:карбокси-лигаза

Класс: 6. Лигазы

Подкласс: 6.4. Образующие связи углерод-углерод

Подподкласс: 6.3.1. (существует только один подподкласс)

Классификационный номер: КФ 6.4.1.1.

• продукт + синтетаза

Пример: Глутамин-синтетаза

Класс: 6, Лигазы

Подкласс: 6.3. Образующие связи углерод-азот

Подподкласс: 6.3.1. Амид-синтетазы

Классификационный номер: КФ 6.3.1.2.

Биохимические функции

Встраивается в фосфолипидныйбислой мембран и выполняет антиоксидантную функцию, т.е. препятствует развитию свободнорадикальных реакций. При этом:

1. Защищает жирнокислотные остатки мембранныхфосфолидов, а, следовательно, и мембраны клетки.

2. Защищает витамин А от окисления, что способствует проявлению активности витамина А.

3. Лимитирует свободнорадикальные реакции в быстроделящихся клетках (слизистые, эпителий, опухоли) – противоопухолевое действие.

Гиповитаминоз

Пониженная устойчивость и гемолиз эритроцитов invivo, анемия, увеличение проницаемости мембран, мышечная дистрофия, слабость. В эксперименте у животных при авитаминозе — атрофия семенников, рассасывание плода, размягчение мозга, некроз печени, жировая инфильтрация печени.

Лекарственные формы  токоферола ацетат

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы.

Фосфопротеины определяют на фильтровальной бумаге биуретовой реакцией (универсальная реакция на обнаружение пептидной связи.Биуретовую реакцию дают вещества, содержащие не менее двух пептидных группировок..принцип: пептидная связь образует в щелочной среде с ионами Cu комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в зависимости от числа пептидных связей. Интенсивность окрашивания пропорциональна количеству пептидных групп.), предварительно отфильтровав и отделив часть белковой пробы.

Гликопротеиныв одной пробирке проводят биуретовую реакцию, на белок, выделенный при обработке слюны конц. Уксусной кислотой до появления сгустка муцина.

Нуклеопротеиныопред-т биуретовой реакцией.

Билет 17

1 Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.У белков, кроме белковой цепи, может иметься и дополнительная небелковая группа-лиганд, то есть молекула, связанная с белком.

белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы-олигосахарижные цепи. Это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов варьирует от 1 до 85%. по массе. Сахаридный остаток:

• изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность)

• защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки

• придает биологическую активность

• влияет на проникновение через мембраны, внутриклеточную миграцию, сортировку и секрецию белков

• определяет межклеточное взаимодействие

Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.

Фосфопротеиды, (сод.Остаток фосфорной к-ты Н: козеиноген молока, вителлин желтка, овальбумин белка) Это белки, в которых присутствует фосфатная группа, она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина, треонина (т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу). Фосфорная кислота может выполнять:

1. Структурную роль, например, казеин, овоальбумин.

2. Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму. Фосфатные группы играют регулирующую роль в работе ферментов.

Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновойпростетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

Метаболизм

Для всасывания необходим внутренний фактор Кастла – гликопротеин, синтезируемый обкладочными клетками желудка.

В крови транспортируется в виде гидроксикобаламина специфическими транспортными белками (- и  глобулинами).

Биохимические функции

Перенос атома Н на атом С в обмен на какую-либо группу.

1. Участие в трансметилированиигомоцистеина при синтезе метионина. Данная реакция обеспечивает удержание свободной фолиевой кислоты в клетке. При нехватке витамина В12 N5-метил-ТГФК накапливается, легко проникает через мембраны и выходит из клетки. Возникает внутриклеточная недостаточность фолиевой кислоты, хотя в крови ее может быть много.

2. Участвует в превращении пропионилКоА в метил-малонилКоА, а тот далее в сукцинил-КоА. Т.о. витамин обеспечивает полное окисление остатков жирных кислот с нечетным числом атомов в катаболических реакциях, утилизацию треонина, валина, изолейцина, метионина, боковой цепи холестерола.

Гиповитаминоз

1. Макроцитарная анемия, (количество эритроцитов снижено в 3 4 раза). Возникает чаще у пожилых, но может быть и у детей. Причиной является потеря фолиевой кислоты клетками при недостаточности витамина В12 и, как следствие, нарушение синтеза пуринов и dТМФ.

2. Неврологические нарушения:

• накопление нечетных жирных кислот вызывает жировую дистрофию нейронов и демиелинизацию нервных волокон, что проявляется в онемении кистей, стоп, ухудшении памяти;

• нехватка метионина опосредует снижение активности реакций метилирования и уменьшает синтез ацетилхолина.

3. Пернициозная анемия Аддисон-Бирмера – аутоиммунное заболевание, при котором образуются антитела против обкладочных клеток желудка либо против внутреннего фактора Кастла.

Лекарственные формы-Цианкобаламин

3 специф.действлиазыслыну: метод основан на сравнительнои изучении ферм.амилазыгидролизовать разные углеводы:полисахарид крахмал и дисахарид-сахарозу.

Специфичность действия фермента на субстрат выявляется при помощи кач. р-и Фелинга. Крахмал и сахароза имеют свободную альдегидную группу. Крахмал и сахароза не имеют своюодной альдегидной группы, поэт. Не дают р-и с реактивом Фелинга. Реакция может быть «+» в случае расщепления этих субстратов на мономеры (крахмал до мальтозы, сахароза на глюкозу и фруктозу), которые имеют альдег. Гр. И облад. Восстановительными свойствами.

Билет 18

Аллостерическая регуляция

Аллостерические ферменты построены из двух и более субъединиц: часть субъединиц формирует каталитический центр, другая часть является регуляторной. Присоединение эффектора к регуляторной части изменяет конформацию белка и активность каталитической субъединицы. В качестве эффектора обычно выступает продукт данной или последующих реакций, но может быть субстрат реакции или иное вещество (например, цАМФ для протеинкиназы). Аллостерическими ферментами часто являются ферменты, стоящие в начале метаболических путей и от их активности зависит течение многих последующих реакций.

Например, фосфофруктокиназа регулируется НАД, лимонной кислотой, АТФ, фруктозо-1,6-дифосфатом, АДФ, АМФ.

Биохимические функции

Встраивается в фосфолипидныйбислой мембран и выполняет антиоксидантную функцию, т.е. препятствует развитию свободнорадикальных реакций. При этом:

1. Защищает жирнокислотные остатки мембранныхфосфолидов, а, следовательно, и мембраны клетки.

2. Защищает витамин А от окисления, что способствует проявлению активности витамина А.

3. Лимитирует свободнорадикальные реакции в быстроделящихся клетках (слизистые, эпителий, опухоли) – противоопухолевое действие.

Гиповитаминоз

Пониженная устойчивость и гемолиз эритроцитов invivo, анемия, увеличение проницаемости мембран, мышечная дистрофия, слабость. В эксперименте у животных при авитаминозе — атрофия семенников, рассасывание плода, размягчение мозга, некроз печени, жировая инфильтрация печени.

Лекарственные формы- токоферола ацетат

3 Соединения большинства тяжелых металлов, за исключением солей ртути, плохо всасываются через кожу, слизистые оболочки и из желудочно-кишечного тракта. Поэтому с практической точки зрения наибольший интерес представляют отравления соединениями ртути. Особенно высокой токсичностью отличаются легкодиссоциирующие неорганические соли ртути, например ртути дихлорид.

Вначале предпринимают меры к удалению и предупреждению всасывания яда и<