Общие черты ферментов и небиологических катализаторов

Повышают скорость реакции.

В реакциях они не расходуются.

Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ ФЕРМЕНТОВ.

Ферменты обладают более высокой эффективностью действия (повышают скорость реакции в большее число раз, чем неорганические КАТ).

УРЕАЗА (гидролиз мочевины) повышает скорость реакции в 10 раз.

Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)

Ферменты чувствительны к значениям РН среды.

Ферменты, в отличие от неорганических КАТ, обладают высокой специфичностью действия.

Ферменты - это катализаторы с регулируемой активностью.

Ферменты, являясь белками, повторяют все особенности структуры и состава белков (состоят из АК, имеют 4 уровня структурной организации), физико-химические свойства белков. Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными.

Простые ферменты представлены только белковой частью (состоят из АК) - ПЕПСИН, ТРИПСИН, ФОСФАТАЗЫ. В структурном отношении имеют 3 уровня организации (ГЛОБУЛА).

Сложные ферменты представлены:

Белковой частью (состоит из АК) - АПОФЕРМЕНТ;

Небелковой частью - КОФАКТОР.

Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:

А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.

В. КОФЕРМЕНТЫ - низкомолекулярные органические вещества не белковой природы.

Для многих ферментов его АПОФЕРМЕНТ вместе с КОФАКТОРОМ образуют каталитически активную молекулу, которая называется ХОЛОФЕРМЕНТОМ.

АПОФЕРМЕНТ+КОФАКТОР=ХОЛОФЕРМЕНТ.

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ.

В пространственной структуре фермента можно выделить отдельные участки, которые выполняют те или иные функции (активный центр, контактный участок, каталитический участок, АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ центр).

Активный центр - это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. АКТ. Ц обычно располагается в гидрофобном углублении ( недоступном для молекул воды), изолируя субстрат от воды. В образовании АКТ. Ц, участвуют боковые группы АК (12-20 АК), причём эти АК могут находиться на разных участках ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы боковых цепей АК:

- NH2 (АРГ,ЛИЗ)

- СООН (АСП, ГЛУ)

- SH (ЦИС)

- ОН (СЕР,ТРЕ)

- ИМИДАЗОЛ (ГИС)

- ГУАНИДИНО группа Фенольное кольцо (ТИР)

Остальные АК поддерживают пространственную конфигурацию активного центра фермента

И обеспечивают его реакционную способность.

Контактный ( субстрат связывающий ) участок -это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту.