Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина

1. глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис

5. гли на асп

#q165

Аллостерический эффектор

1. конкурирует с субстратом за связывание в активном центре

2. связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра

3. изменяет образующийся продукт реакции

4. активирует или ингибирует фермент

#q166

Конкурентные ингибиторы

1. повышают Km фермента

2. понижают Km фермента

3. повыщают Vmax

4. понижают Vmax

5. не изменяют Km и Vmax

#q167

Специфичность сложных ферментов определяется

1. коферментом

2. апоферментом

3. аллостерическим эффектором

4. косубстратом

5. всеми вышеперечисленными факторами

#q168

К классу оксидоредуктаз не относится фермент

1. каталаза

2. пероксидаза

3. холинэстераза

4. аскорбатоксидаза

5. лактатдегидрогеназа

#q169

Молекулярная активность (число оборотов) фермента - это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта

в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента

за 1 секунду

3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата

в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

#q170

Изменение рН среды может сопровождаться

1. разрывом пептидных связей в молекуле фермента

2. изменением ионизации диссоциируемых групп в молекуле фермента

3. изменением заряда субстрата

4. диссоциацией молекулы фермента

5. денатурацией фермента

#q171

Интерфероны - это молекулы

1. простых белков или гликопротеинов

2. одноцепочечной РНК

3. двухцепочечной РНК

4. гликолипидов

5. гемопротеинов

#q172

При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре

при 260 нм

1. не меняется

2. уменьшается

3. увеличивается

4. сдвигается в коротковолновую область

5. сдвигается в длинноволновую область

#q173

Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

1. ионные

2. гидрофобные

3. водородные

4. пептидные

5. гликозидные и сложноэфирные

#q174

Генетический код

1. одинаков у всех организмов

2. одинаков в пределах вида

3. разный у разных организмов

4. строго индивидуален

5. разный у растений и животных

#q175

Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи

1. только альфа

2. только бета

3. альфа и бета

4. альфа и гамма

5. только гамма

#q176

Скорость ферментативной реакции повышается при

1. уменьшении температуры

2. увеличении количества фермента

3. денатурации фермента

4. недостатке кофермента

5. добавлении аллостерического активатора

#q177

Конкурентное ингибирование снимается

1. повышением температуры

2. добавлением продукта реакции

3. избытком субстрата

4. ионами тяжелых металлов

#q178

Ферменты увеличивают скорость реакции

1. повышая энергию активации реакции

2. уменьшая изменение свободной энергии (DG) в ходе реакции

3. понижая энергию активации реакции

4. изменяя константу равновесия реакции

#q179

Фермент, не относящийся к гидролазам

1. амилаза

2. трипсин

3. каталаза

4. холинэстераза

5. пепсин

#q180

Каталитической активностью обладает

1. инсулин

2. миоглобин

3. казеин

4. пепсин

5. кератин

#q181

Гемопротеином не является

1. миоглобин

2. цитохром С

3. каталаза

4. гемоглобин

5. казеин

#q182

Обратимым может быть ингибирование

1. аллостерическое

2. конкурентное

3. неконкурентное

4. ретроингибирование

5. ингибирование продуктом реакции

#q183

Удельная активность фермента - это

1. количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта

в секунду при стандартных условиях

2. количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента

за 1 секунду

3. число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

4. количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата

в минуту при стандартных условиях

5. активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

#q184

Наши рекомендации