Переваривание белков пищи и распад белков тканей

Переваривание белков

Переваривание белков пищи происходит в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов с субстратной спе­цифичностью действия - пептигидролаз. В результате белки распада­ются на аминокислоты. Таким путем организм получает мономеры для синтеза собственных белков.

Начинается расщепление белков в желудке. Образующаяся в клетках слизистой оболочки Желудка соляная кислота создает рН, рав­ный 1,5-2,5, благоприятное для действия фермента пепсина, и принима­ет участие в его синтезе из белка пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить при действии соляной кислоты или самого пепсина, т.е. аутокаталитически:

пепсиноген Переваривание белков пищи и распад белков тканей - student2.ru пепсин (медленно)

пепсиноген Переваривание белков пищи и распад белков тканей - student2.ru пепсин (быстро)

Кроме того, HCI сама в незначительной степени гидролизует белки, а также денатурирует их, облегчая последующий гидролиз пепсином.

Пепсин (табл.14) гидролизует только пептидные связи, в обра­зовании которых участвует аминогруппа ароматической кислоты или дикарбоновой кислоты. В результате молекула белка распадается на олигопептиды.

Завершается переваривание белков в верхнем отделе тонкого кишечни­ка. При рН 7-8 в клетках поджелудочной железы происходит образова­ние трипсина и химотрипсина из белков трипсиногена и химотрипсиногена. Эти ферменты катализируют дальнейший гидролиз белков. Трипсин (см. табл.14) гидролизует пептидные связи, образованные карбоксиль­ными группами аргинина и лизина. Химотрипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой ароматических аминокис­лот.

Таблица 14

Связи, расщепляемые эндопептидазами (X - любая аминокислота)

Пепсин Химотрипсин Трипсин
- Leu-Glu - - Try - X - - Arq - X -
- X - Phe - - Phe - X - -Lys-X-
- X - Туr - -Туr-Х-  

Таким образом, пепсин, трипсин и химотрипсин катализируют гидролиз пептидных связей, расположенных внутри цепи белка. Такие ферменты называют эндопептидазами, в результате их действия образу­ются олиголептиды, пептиды и немного аминокислот.

В клетках поджелудочной железы и кишечника содержатся также ферменты - экзопептидазы, которые катализируют гидролиз концевых пептидных связей в полипептидах и пептидах. Карбоксипептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную С-концевым аминокислотным остатком. Карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно С-концевые аминокислоты с гидрофобным радикалом, а карбоксипептидаза В отщеп­ляет С-концевые остатки лизина и аргинина.

Кислое желудочное содержимое в двенадцатиперстной кишке нейтрализуется соком поджелудочной железы, имеющим слабощелочную реакцию. Содержимое верхнего отдела тонкой кишки имеет рН около 8; в этой же области рН находится оптимум действия ферментов кишечни­ка.

Последний этап переваривания происходит при участии фермен­тов кишечника - аминопептидаз и дипептидаз. Аминопептидазы - это экзопептидазы, они отщепляют N-концевые аминокислоты от пептидов. Дипептидазы гидролизуют дипептиды. Последовательное действие всего набора пищеварительных пептидгидролаз обеспечивает полное расщеп­ление белков до аминокислот. В кровоток из клеток кишечника поступа­ют только аминокислоты.

Распад белков в тканях

Уже упоминалось, что за сутки расщепляется около 400 граммов тканевых белков и что скорость обновления различных белков неодина­кова. Клетки разных органов содержат большое количество протеолитических ферментов, которые и обеспечивают внутриклеточный гидролиз белков. Основная часть белков гидролизуется в лизосомах. Основные причины распада тканевых белков следующие:

- старение клеток или повреждение их внешними факторами, после чего они деполимеризуются в лизосомах;

- денатурация белков, которая происходит непрерывно с опре­деленной скоростью;

- частичный протеолиз белков в ходе пострансляционной дост­ройки;

- переваривание белков пищеварительных соков (в основном это ферменты);

- регуляция концентрации белков путем индикации и репрессии. Механизм этой регуляции связан с механизмом разрушения соответст­вующих белков (ферментов, гормонов и др.) в условиях, когда необходи­мость в них отпала.

Метаболизм аминокислот

Пути распада аминокислот до конечных продуктов можно условно разделить на три группы: 1) пути распада, связанные с превращением NH2-гpyпп (трансаминирование и дезаминирование); 2) пути распада углеродных скелетов аминокислот; 3) декарбоксилирование α-СООН -групп аминокислот. Третий путь является частным вариантом превраще­ния углеродных скелетов аминокислот.

Наши рекомендации