Ритроциттердің құрылысы мен химиялық құрамының ерекшеліктері.

Эритроциттердің метаболизмі бірнеше ерекшеліктен тұрады: - 1. жетілген эритроциттерде протеин биосинтезі реакциясы жүрмейді; - 2. Энергия түзілуі – тек анаэробтық гликолиз жолымен өтеді, субстраты - тек глюкоза; - 3. Эритроциттерде гемоглобинді тотығудан сақтайтын арнайы механизм болады. Ол: - 1. НАДФ.H2 –ті беретін пентозофосфаттық жол; - 2. Глутатионның (SH-тобы болатын пептид) концентрациясының жоғары болуы.

Эритроциттердің негізгі қызметі — оттекті өкпеден ұлпаға және СО2 –ні ұлпадан өкпеге тасымалдау. Молекулалық оттек суда нашар еритіндіктен жоғары ағзалар мұндай арнайы тасымалдау жүйесін қажетсінеді. 1 л қан плазмасында 3,2 мл О2 ғана ериді. Эритроциттер құрамындағы гемоглобин (Hb) протеині 70 есе 220 мл О2/л байланыстыруға қабілетті болады.

Гемоглобин эритроциттер протеинінің жуық шамамен 95%-ын құрайды. Гемоглобин қанның рН-буферлік жүйесінің сиымдылығына үлкен үлес қосады.

Гемоглобин күрделі протеин, гемопротеиндер тобына жатқызылады; протеиндік компоненті глобин, протеинсіз бөлігі – простетикалық топ (гем сақинасы). Глобиннің аминоқышқылдық қалдығының 80%-ға жуығын α-спиральдік конформация құрайды, А-Нв әріптерімен белгіленген. Әрбір суббірлікте, ортасында екі валентті темір ионы болатын гем сақинасы болады. O2–нің гемдегі темір атомымен байланысқан кезінде (гемоглобиннің оксигенациясы) және O2 –ні босатқан кезінде (гемоглобиннің дезоксигенациясы) өтеді, темір атомының тотығу дәрежесі өзгермейді. Гемдегі Fe2+ -нің Fe3+ -ке дейін тотығуы кездейсоқ сипатта болады.

Алғашқы үш айда эмбриональдық гемоглобиндер түзіледі, оның құрамы ξ2ε2 және α2γ2. Сонан кейін, туғанға дейін фетальдық гемоглобин (HbF, α2δ2) басым болады. Ол өмір сүрудің алғашқы айында біртіндеп HbА-ға айналады. Эмбриональдық және фетальдық гемоглобиндер О2 –мен байланысуға HbА-мен салыстырғанда жоғары қабілетті, себебі, олар оттекті анасының қан айналысы жүйесінен алып тасымалдауы қажет.

Гемоглобиннің қалыпты туындылары

Ересек адамда, қалыпты жағдайда, гемоглобиннің үш типі кездеседі. Негізгі формасы: гемоглобин А, құрамы 2a және 2b тізбектер (HbA1), 3.5-2%-тен аз бөлігін гемоглобин А2 құрайды, құрамы 2a және 2d тізбектер (HbA2). Гемоглобин F, құрамы 2a және 2g - тізбектер өте аз мөлшерде – 2%-тен аз болады.

Ересек адамның қанында гемоглобин төрт байнысқан формада: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин түрінде болады. Эритроциттердегі гемоглобиннің молекулалық формалары бір біріне айналуға қабілетті, олардың қатынастары ағзаның индивидуалдық ерекшеліктері бойынша айқындалады.

Метгемоглобин (MeтHb) – гемоглобиннің тотыққан формасы, онда темір үш валентті формада кездеседі. Метгемоглобин O2 –ні тасымалдауға қабілетсіз. Алмасу үдерістерінде эритроциттерде қашанда метгемоглобиннің белгілі мөлшері түзіледі және ол қайтадан фермент метгемоглобинредуктаза әсерімен гемоглобинге айналады. Сондықтан, денісау адамның бүтін қанындағы метгемоглобин жалпы гемоглобин мөлшерінің 2%-нен аспайды (0,03-0,3 г %). Метгемоглобиннің артық мөлшері туабіткен немесе жүре пайда болған болуы мүмкін. Метгемоглобин үлесі кейбір дәрілік заттарды қабылдаған кезде жоғарлауы мүмкін.

Карбоксигемоглобин (СОHb) көміртегі тотығы қатысуымен түзіледі, себебі оттекпен салыстырғанда оған гемоглобиннің байланысушылығы 200 есе жоғары болады. Сондықтан, тыныс алатын ауадағы көміртегі тотығының сәл ғана жоғарлауы СОHb түзілуіне әкеледі де қанның оттек тасымалдаушы қабілетін төмендетеді. Қала тұрғындарының қанында СОHb деңгейі 2%-ке жоғары, ал шылым шегетіндерде 10%-ке жуық.

Бор эффектісі

Гемоглобин тек оттекті өкпеден шеткері ұлпаларға ғана тасымалдамайды, сонымен бірге көмір қышқылы газының ұлпалардан өкпеге тасымалдануын күшейтеді. Гемоглобин көмірқышқылы газын оттектен босаған мезгілде бірден байланыстырады. Эритроциттерде болатын карбоангидраза ұлпадан түсетін көміір қышқылы газын көмір қышқылына айналдырады. Көмір қышқылы жылдам бикарбонат ионға және протонға диссоцияцияланады, тепе-теңдік диссоцияция жағына қарай ығысады.

Қанның қауіпті болатын қышқылдығын болдырмау үшін артық протондарды жоюға қабілетті буферлік жүйе болуы қажет. Гемоглобин әрбір босатылған төрт оттек молекуласы орнына екі протонды байланыстырып қанның буферлік сиымдылығын жасайды.

Өкпелерде осыған кері үдеріс жүреді: - оттектің дезоксигемоглобинге байланысқанында протондардың босатылуы өтеді, олар бикарбонат ионмен байланысады да оны көмір қышқылына айналдырады. Ары қарай тиімді әсер ететін карбоангидраза көмір қышқылын көмір қышқылы газына айналуын катализдейді, ол өкпеден деммен шығады. Сондықтан оттектің байланысуы шығарылатын көмір қышқылы газымен тығыз қосарланған болады. Бұл қайтымды құбылыс Бор эффектісі деп аталады.

Гемоглобиннің патологиялық түрлері

Гемоглобиннің қалыпты түрлерінен басқа, қазіргі кезде, оның 50-ден астам патологиялық варианттары кездеседі. Гемоглобиннің патологиялық түрлерінен дамитын ауруларды гемоглобинопатия немесе гемоглобиноздар деп атайды. Тұқымқуалаушы гемоглобинопатия глобин молекуласы құрылысының өзгерістері болуымен байланысты.

1. Нұсқа: гемоглобин молекуласындағы полипептидтік тізбектің бүкіл жұбының ауыстырылуы. Мысалы: таласемия. Гемоглобин А-ның қалыпты құрылымының (α-α/β-β) орнына гемоглобин Н (b-b-b-b) құрылымнан тұратын пайда болады. Бұл екі a -полипептидтік тізбектің де жаңа екі b-полипептидтік тізбекке ауысатынын байқатады. Соның нәтижесінде a - таласемия деп аталатын ауру дамиды. b - Таласемия кезінде b -тізбектердің синтезі тоқталады, бұл гемоглобин А-ның түзілуінің тоқталуына әкеледі, нәтижесінде компенсациялануы үшін Нb F пен Нb А2 синтезі жоғарлайды. Талассемия кезінде эритроциттердің дегенеративті өзгерістері өтеді, гемоглобин ортасында орналасқан нысана тәрізді эритроциттер пайда болады. Эритроциттердің өмірі 30 күнге дейін қысқарады. Нәтижесінде анемияның ауыр формасы дамиды.

2. Нұсқа: аминоқышқылдың ауысуы. Мысалы, орақтәрізді–жасуша анемиясы. HbA мен HbS-тің бір ғана айырмашылығы бұл b-полипептидтік тізбектегі 6-шы жағдайдағы глутаминнің орнына валин ауысып кетеді. HbS оттекті берген соң нашар еритін формаға айналады және эритроциттерден кристалденіп бөлінеді де олардың деформациясын жүргізеді (орақ тәрізді форма пайда болады), бұл қанның қызметінің бұзылуына әкеледі.

Эритроциттердің тотығу стрессінен қорғалуы

Наши рекомендации